1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Биоорганическая химия
  4. T. 49, № 3, 2023

Биоорганическая химия, 2023, T. 49, № 3, стр. 259-274

Многофункциональные белки и их роль в жизнедеятельности клеток

Д. А. Коршунов 1, *, Е. Е. Середа 1, 2, И. В. Кондакова 1

1 Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского медицинского центра РАН
634009 Томск, пер. Кооперативный, 5, Россия

2 Сибирский государственный медицинский университет
634050 Томск, Московский тракт, 2, Россия

* E-mail: ieved@ya.ru

Поступила в редакцию 13.11.2022
После доработки 19.11.2022
Принята к публикации 20.11.2022

Аннотация

Функция нового открытого белка часто оценивается путем сопоставления его последовательности с последовательностями белков с известными функциями. Однако белковые суперсемейства могут содержать в себе гомологичные элементы, которые при этом катализируют разные реакции. Некоторые гомологичные белки отличаются тем, что выполняют вторую или даже третью функцию и именуются “moonlighting proteins”, что можно перевести как белки-совместители или белки подработки. В последнее время такие белки стали называть многофункциональными. Помимо них в суперсемейства белков с несколькими функциями включают псевдоферменты, имеющие обычный каталитически активный домен, но не обладающие каталитической активностью, а также метаморфы и морфеины. В обзоре приводятся примеры таких белков, обсуждается многообразие их функций и значимость в жизнедеятельности клетки.

Ключевые слова: многофункциональные белки, GAPDH, псевдоферменты, метаморфы, морфеины

Список литературы

  1. Ingolia T.D., Craig E.A. // PNAS. 1982. V. 79. P. 2360–2366. https://doi.org/10.1073/pnas.79.7.2360

  2. Bhat S.P., Nagineni C.N. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. V. 158. P. 319–325. https://doi.org/10.1016/s0006-291x(89)80215-3

  3. Dubin R.A., Wawrousek E.F., Piatigorsky J. // Mol. Cell. Biol. 1989. V. 9. P. 1083–1091. https://doi.org/10.1016/s0006-291x(89)80215-3

  4. Iwaki T., Kume-Iwaki A., Liem R.K., Goldman J.E. // Cell. 1989. V. 57. P. 71–78. https://doi.org/10.1016/0092-8674(89)90173-6

  5. Moscona A.A., Fox L., Smith J., Degenstein L. // PNAS. 1985. V. 82. P. 5570–5573. https://doi.org/10.1073/pnas.82.16.5570

  6. Piatigorsky J., O’Brien W.E., Norman B.L., Kalumuck K., Wistow G.J., Borras T., Nickerson J.M., Wawrousek E.F. // PNAS. 1988. V. 85. P. 3479–3483. https://doi.org/10.1073/pnas.85.10.3479

  7. Wistow G.J., Mulders J.W., de Jong W.W. // Nature. 1987. V. 326. P. 622–624. https://doi.org/10.1038/326622a0

  8. Piatigorsky J., Wistow G.J. // Cell. 1989. V. 57. P. 197–99. https://doi.org/10.1016/0092-8674(89)90956-2

  9. Jeffery C.J. // Trends Biochem. Sci. 1999. V. 24. P. 8–11. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(98)01335-8

  10. Jeffery C.J. // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2018. V. 373. P. 20160523. https://doi.org/10.1098/rstb.2016.0523

  11. Jeffery C.J. // Front Genet. 2015. V. 19. P. 211. https://doi.org/10.3389/fgene.2015.00211

  12. Banerjee S., Nandyala A.K., Raviprasad P., Ahmed N., Hasnain S.E. // J. Bacteriol. 2007. V. 189. P. 4046–4052. https://doi.org/10.1128/JB.00026-07

  13. Beinert H., Kennedy M.C. // FASEB J. 1993. V. 7. P. 1442–1449. https://doi.org/10.1096/fasebj.7.15.8262329

  14. Beinert H., Kennedy M.C., Stout C.D. // Chem. Rev. 1996. V. 96. P. 2335–2374. https://doi.org/10.1021/cr950040z

  15. Esquilin-Lebron K., Dubrac S., Barras F., Boyd J.M. // mBio. 2021. V. 12. P. e0242521. https://doi.org/10.1128/mBio.02425-21

  16. Beinert H., Holm R.H., Munck E. // Science. 1997. V. 277. P. 653–659. https://doi.org/10.1126/science.277.5326.653

  17. Kang D.K., Jeong J., Drake S.K., Wehr N.B., Rouault T.A., Levine R.L. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 14857–14864. https://doi.org/10.1074/jbc.M300616200

  18. Haile D.J., Rouault T.A., Tang C.K., Chin J., Harford J.B., Klausner R.D. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7536–7540. https://doi.org/10.1073/pnas.89.16.7536

  19. Rouault T., Klausner R. // Curr. Top. Cell. Regul. 1997. V. 35. P. 1–19. https://doi.org/10.1016/s0070-2137(97)80001-5

  20. Fillebeen C., Pantopoulos K. // Redox Rep. 2002. V. 7. P. 15–22. https://doi.org/10.1179/135100002125000136

  21. Alén C., Sonenshein A.L. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 10412–10417. https://doi.org/10.1073/pnas.96.18.10412

  22. Koeller D.M., Casey J.L., Hentze M.W., Gerhardt E.M., Chan L., Klausner R.D., Harford J.B. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 3574–3578. https://doi.org/10.1073/pnas.86.10.3574

  23. Bohne A.V., Schwarz C., Schottkowski M., Lidschreiber M., Piotrowski M., Zerges W., Nickelsen J. // PLoS Biol. 2013. V. 11. P. e1001482. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001482

  24. Bohne A.V., Nickelsen J. // Mol. Plant. 2017. V. 10. P. 1–3. https://doi.org/10.1016/j.molp.2016.08.002

  25. Guan Y., Rawsthorne S., Scofield G., Shaw P., Doonan J. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 5412–5417. https://doi.org/10.1074/jbc.270.10.5412

  26. Ke J., Behal R.H., Back S.L., Wurtele E.S., Oliver D.J. // Plant. Physiol. 2000. V. 123. P. 497–508. https://doi.org/10.1104/pp.123.2.497

  27. Mooney B.P., Miernyk J.A., Randall D.D. // Annu. Rev. Plant. Biol. 2002. V. 53. P. 357–375. https://doi.org/10.1146/annurev.arplant.53.100301.135251

  28. Wilson J.E. // J. Exp. Biol. 2003. V. 206. P. 2049–2057. https://doi.org/10.1242/jeb.00241

  29. Gancedo J.M. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V. 62. P. 334–361. https://doi.org/10.1128/MMBR.62.2.334-361.1998

  30. Boukouris A.E., Zervopoulos S.D., Michelakis E.D. // Biochem. Sci. 2016. V. 41. P. 712–730. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2016.05.013

  31. Faik P., Walker J.I.H., Redmill A.A.M., Morgan M.J. // Nature. 1988. V. 332. P. 455–456. https://doi.org/10.1038/332455a0

  32. Chaput M., Claes V., Portetelle D., Cludts I., Cravador A., Burny A., Gras H., Tartar A. // Nature. 1988. V. 332. P. 454–455. https://doi.org/10.1038/332454a0

  33. Chou C.C., Sun Y.J., Meng M., Hsiao C.D. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 23154–23160. https://doi.org/10.1074/jbc.M002017200

  34. Arsenieva D., Hardre R., Salmon L., Jeffery C.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 5872–5877. https://doi.org/10.1073/pnas.052131799

  35. Korshunov D.A., Kondakova I.V., Shashova E.E. // Biochemistry (Mosc). 2019. V. 84. P. 1129–1142. https://doi.org/10.1134/S000629791910002X

  36. Teixeira F., Tse E., Castro H., Makepeace K.A.T., Meinen B.A., Borchers C.H., Poole L.B., Bardwell J.C., Tomás A.M., Southworth D.R., Jakob U. // Nat. Commun. 2019. V. 10. P. 659. https://doi.org/10.1038/s41467-019-08565-8

  37. Jang H.H., Lee K.O., Chi Y.H., Jung B.G., Park S.K., Lee J.R., Lee S.S., Moon J.C., Yun J.W., Choi Y.O., Kim W.Y., Kang J.S., Cheong G.W., Yun D.J., Rhee S.G., Cho M.J., Lee S.Y. // Cell. 2004. V. 117. P. 625–635. https://doi.org/10.1016/j.cell.2004.05.002

  38. Krojer T., Garrido-Franco M., Huber R., Ehrmann M., Clausen T. // Nature. 2002. V. 416. P. 455–459. https://doi.org/10.1038/416455a

  39. Šulskis D., Thoma J., Burmann B.M. // Sci. Adv. 2021. V. 10. P. eabj1816. https://doi.org/10.1126/sciadv.abj1816

  40. Bruns G., Gerald P. // Science. 1976. V. 192. P. 54–56. https://doi.org/10.1126/science.176725

  41. Bruns G., Lalley P., Francke U., Minna J. // Cell Genet. 1979. V. 25. P. 139.

  42. Mezquita J., Pau M., Mezquita C. // J. Cell. Biochem. 1998. V. 71. P. 127–139.

  43. Vollberg T., Cool B., Sirover M. // Cancer Res. 1987. V. 47. P. 123–128.

  44. Nagy E., Rigby W.F. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 2755–2763. https://doi.org/10.1074/jbc.270.6.2755

  45. Schultz D.E., Hardin C.C., Lemon S.M. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 14134–14142. https://doi.org/10.1074/jbc.271.24.14134

  46. Vartanian A., Prudovsky I., Suzuki H., Dal Pra I., Kisselev L. // FEBS Lett. 1997. V. 415. P. 160–162. https://doi.org/10.1016/s0014-5793(97)01086-7

  47. Laschet J.J., Minier F., Kurcewicz I., Bureau M.H., Trottier S., Jeanneteau F., Griffon N., Samyn B., Van Beeumen J., Louvel J., Sokoloff P., Pumain R. // J. Neurosci. 2004. V. 24. P. 7614–7622. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.0868-04.2004

  48. Tisdale E.J. // Mol. Biol. Cell. 1999. V. 10. P. 837–849. https://doi.org/10.1091/mbc.10.6.1837

  49. Tisdale E.J. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 2480–2486. https://doi.org/10.1074/jbc.M007567200

  50. Tisdale E.J. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 3334–3341. https://doi.org/10.1074/jbc.M109744200

  51. Raje C.I., Kumar S., Harle A., Nanda J.S., Raje M. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 3252–3261. https://doi.org/10.1074/jbc.M608328200

  52. Sweeny E.A., Singh A.B., Chakravarti R., Martinez-Guzman O., Saini A., Haque M.M., Garee G., Dans P.D., Hannibal L., Reddi A.R., Stuehr D.J. // J. Biol. Chem. 2018. V. 293. P. 14557–14568. https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.004169

  53. Hannibal L, Collins D., Brassard J., Chakravarti R., Vempati R., Dorlet P., Santolini J., Dawson J.H., Stuehr D.J. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 8514–8529. https://doi.org/10.1021/bi300863a

  54. Chakravarti R., Aulak K.S., Fox P.L., Stuehr D.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. P. 18004–18009. https://doi.org/10.1073/pnas.1008133107

  55. Albakri Q.A., Stuehr D.J. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 5414–5421. https://doi.org/10.1074/jbc.271.10.5414

  56. Hara M.R., Agrawal N., Kim S.F., Cascio M.B., Fujimuro M., Ozeki Y., Takahashi M., Cheah J.H., Tankou S.K., Hester L.D., Ferris C.D., Hayward S.D., Snyder S.H., Sawa A. // Nat. Cell. Biol. 2005. V. 7. P. 665–674. https://doi.org/10.1038/ncb1268

  57. Hu G., Chung Y.L., Glover T., Valentine V., Look A.T., Fearon E.R. // Genomics. 1997. V. 46. P. 103–111. https://doi.org/10.1006/geno.1997.4997

  58. Li S., Li Y., Carthew R.W., Lai Z.C. // Cell. 1997. V. 90. P. 469–478. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80507-3

  59. Tang A.H., Neufeld T.P., Kwan E., Rubin G.M. // Cell. 1997. V. 90. P. 459–467. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80506-1

  60. González M.C., Romero J.M., Ingaramo M.C., Muñoz Sosa C.J., Curtino J.A., Carrizo M.E. // FEBS Lett. 2016. V. 590. P. 2210–2220. https://doi.org/10.1002/1873-3468.12242

  61. Lee S.B., Kim C.K., Lee K.H., Ahn J.Y. // J. Cell. Biol. 2012. V. 199. P. 65–76. https://doi.org/10.1083/jcb.201205015

  62. Sen N., Hara M.R., Kornberg M.D., Cascio M.B., Bae B.I., Shahani N., Thomas B., Dawson T.M., Dawson V.L., Snyder S.H., Sawa A. // Nat. Cell. Biol. 2008. V. 10. P. 866–873. https://doi.org/10.1038/ncb1747

  63. Huang Q., Lan F., Zheng Z., Xie F., Han J., Dong L., Xie Y., Zheng F. // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. P. 42211–42220. https://doi.org/10.1074/jbc.M111.296905

  64. Sen T., Saha P., Sen N. // Sci. Signal. 2018. V. 11. P. eaao6765. https://doi.org/10.1126/scisignal.aao6765

  65. Shin M.K., Vázquez-Rosa E., Koh Y., Dhar M., Chaubey K., Cintrón-Pérez C.J., Barker S., Miller E., Franke K., Noterman M.F., Seth D., Allen R.S., Motz C.T., Rao S.R., Skelton L.A., Pardue M.T., Fliesler S.J., Wang C., Tracy T.E., Gan L., Liebl D.J., Savarraj J.P.J., Torres G.L., Ahnstedt H., McCullough L.D., Kitaga-wa R.S., Choi H.A., Zhang P., Hou Y., Chiang C.W., Li L., Ortiz F., Kilgore J.A., Williams N.S., Whitehair V.C., Gefen T., Flanagan M.E., Stamler J.S., Jain M.K., Kraus A., Cheng F., Reynolds J.D., Pieper A.A. // Cell. 2021. V. 184. P. 2715–2732. https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.03.032

  66. Guha P., Harraz M.M., Snyder S.H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 113. P. 1417–1422. https://doi.org/10.1073/pnas.1524860113

  67. Chang C., Su H., Zhang D., Wang Y., Shen Q., Liu B., Huang R., Zhou T., Peng C., Wong C.C., Shen H.M., Lippincott-Schwartz J., Liu W. // Mol. Cell. 2015. V. 60. P. 930–940. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2015.10.037

  68. Lee M.N., Ha S.H., Kim J., Koh A., Lee C.S., Kim J.H., Jeon H., Kim D.H., Suh P.G., Ryu S.H. // Mol. Cell. Biol. 2009. V. 29. P. 3991–4001. https://doi.org/10.1128/MCB.00165-09

  69. Jung C.H., Ro S.H., Cao J., Otto N.M., Kim D.H. // FEBS Lett. 2010. V. 584. P. 1287–1295. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2010.01.017

  70. Chaudhary S., Dhiman A., Dilawari R., Chaubey G.K., Talukdar S., Modanwal R., Patidar A., Malhotra H., Raje C.I., Raje M. // Mol. Neurobiol. 2021. V. 58. P. 5790–5798. https://doi.org/10.1007/s12035-021-02532-5

  71. Lazarev V.F., Tsolaki M., Mikhaylova E.R., Benken K.A., Shevtsov M.A., Nikotina A.D., Lechpammer M., Mitkevich V.A., Makarov A.A., Moskalev A.A., Kozin S.A., Margulis B.A., Guzhova I.V., Nudler E. // Aging. Dis. 2021. V. 12. P. 1223–1237. https://doi.org/10.14336/AD.2020.1230

  72. Samson A.L., Knaupp A.S., Kass I., Kleifeld O., Marijanovic E.M., Hughes V.A., Lupton C.J., Buckle A.M., Bottomley S.P., Medcalf R.L. // J. Biol. Chem. 2014. V. 289. P. 26922–26936. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.570275

  73. Nakajima H., Amano W., Fujita A., Fukuhara A., Azuma Y.T., Hata F., Inui T., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 26562–26574. https://doi.org/10.1074/jbc.M704199200

  74. Nakajima H., Amano W., Fukuhara A., Kubo T., Misaki S., Azuma Y.T., Inui T., Takeuchi T. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2009. V. 390. P. 1066–1071. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2009.10.118

  75. Nakajima H., Amano W., Kubo T., Fukuhara A., Ihara H., Azuma Y.T., Tajima H., Inui T., Sawa A., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. P. 34331–34341. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.027698

  76. Itakura M., Nakajima H., Kubo T., Semi Y., Kume S., Higashida S., Kaneshige A., Kuwamura M., Harada N., Kita A., Azuma Y.T., Yamaji R., Inui T., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2015. V. 290. P. 26072–26087. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.669291

  77. Bae B.I., Hara M.R., Cascio M.B., Wellington C.L., Hayden M.R., Ross C.A., Ha H.C., Li X.J., Snyder S.H., Sawa A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 3405–3409. https://doi.org/10.1073/pnas.0511316103

  78. Hara M.R., Thomas B., Cascio M.B., Bae B.I., Hester L.D., Dawson V.L., Dawson T.M., Sawa A., Snyder S.H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 3887–3889. https://doi.org/10.1073/pnas.0511321103

  79. Lazarev V.F., Nikotina A.D., Semenyuk P.I., Evstafyeva D.B., Mikhaylova E.R., Muronetz V.I., Shevtsov M.A., Tolkacheva A.V., Dobrodumov A.V., Shavarda A.L., Guzhova I.V., Margulis B.A. // Free Radic. Biol. Med. 2016. V. 92. P. 29–38. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.025

  80. Muronetz V.I., Barinova K.V., Stroylova Y.Y., Semenyuk P.I., Schmalhausen E.V. // Int. J. Biol. Macromol. 2017. V. 100. P. 55–66. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.05.066

  81. Muronetz V.I., Melnikova A.K., Saso L., Schmalhausen E.V. // Curr. Med. Chem. 2020. V. 27. P. 2040–2058. https://doi.org/10.2174/0929867325666180530101057

  82. Colell A., Ricci J.E., Tait S., Milasta S., Maurer U., Bouchier-Hayes L., Fitzgerald P., Guio-Carrion A., Waterhouse N.J., Li C.W., Mari B., Barbry P., Newme-yer D.D., Beere H.M., Green D.R. // Cell. 2007. V. 129. P. 983–997. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.03.045

  83. Zheng L., Roeder R.G., Luo Y. // Cell. 2003. V. 114. P. 255–266. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(03)00552-x

  84. Song S., Finkel T. // Nat. Cell Biol. 2007. V. 9. P. 869–870. https://doi.org/10.1038/ncb0807-869

  85. Park J., Han D., Kim K., Kang Y., Kim Y. // Biochim. Biophys. Acta. 2009. V. 1794. P. 254–262. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.10.003

  86. Franco-Serrano L., Cedano J., Perez-Pons J.A., Mozo-Villarias A., Piñol J., Amela I., Querol E. // Pathog. Dis. 2018. V. 76. P. fty046. https://doi.org/10.1093/femspd/fty046

  87. Henderson B. // Biochem. Soc. Trans. 2014. V. 42. P. 1720–1727. https://doi.org/10.1042/BST20140236

  88. Henderson B., Martin A. // Infect. Immun. 2011. V. 79. P. 3476–3491. https://doi.org/10.1128/IAI.00179-11

  89. Wang W.F., Jeffery C.J. // Mol. Biosyst. 2016. V. 12. P. 1420–1431. https://doi.org/10.1039/c5mb00550g

  90. Pancholi V., Fischetti V.A. // J. Exp. Med. 1992. V. 176. P. 415–426. https://doi.org/10.1084/jem.176.2.415

  91. Pancholi V., Fischetti V.A. // J. Exp. Med. 1997. V. 186. P. 1633–1634. https://doi.org/10.1084/jem.186.10.1633

  92. Pancholi V., Fischetti V.A. // PNAS. 1993. V. 90. P. 8154–8158. https://doi.org/10.1073/pnas.90.17.8154

  93. Terao Y., Yamaguchi M., Hamada S., Kawabata S. // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 14215–14223. https://doi.org/10.1074/jbc.M513408200

  94. Madureira P., Baptista M., Vieira M., Magalhães V., Camelo A., Oliveira L., Ribeiro A., Tavares D., Trieu-Cuot P., Vilanova M., Ferreira P. // J. Immunol. 2007. V. 178. P. 1379–1387. https://doi.org/10.4049/jimmunol.178.3.1379

  95. Bergmann S., Rohde M., Hammerschmidt S. // Infect. Immun. 2004. V. 72. P. 2416–2419. https://doi.org/10.1128/IAI.72.4.2416-2419.2004

  96. Hannibal L., Collins D., Brassard J., Chakravarti R., Vempati R., Dorlet P., Santolini J., Dawson J.H., Stuehr D.J. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 8514–8529. https://doi.org/10.1021/bi300863a

  97. Quessy S., Busque P., Higgins R., Jacques M., Dubreuil J.D. // FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 147. P. 245–250. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1997.tb10249.x

  98. Brassard J., Gottschalk M., Quessy S. // Vet. Microbiol. 2004. V. 102. P. 87–94. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2004.05.008

  99. Wang J., Li Y., Pan L., Li J., Yu Y., Liu B., Zubair M., Wei Y., Pillay B., Olaniran A.O., Chiliza T.E., Shao G., Feng Z., Xiong Q. // Vet. Res. 2021. V. 52. P. 80. https://doi.org/10.1186/s13567-021-00952-8

  100. Alvarez R.A., Blaylock M.W., Baseman J.B. // Mol. Microbiol. 2003. V. 48. P. 1417–1425. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2003.03518.x

  101. Sha J., Erova T.E., Alyea R.A. // J. Bacteriol. 2009. V. 191. P. 3095–3107. https://doi.org/10.1128/JB.00005-09

  102. Agarwal S., Kulshreshtha P., Bambah Mukku D., Bhatnagar R. // Biochim. Biophys. Acta. 2008. V. 1784. P. 986–994. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.03.017

  103. Knaust A., Weber M.V., Hammerschmidt S., Bergmann S., Frosch M., Kurzai O. // J. Bacteriol. 2007. V. 189. P. 3246–3255. https://doi.org/10.1128/JB.01966-06

  104. Kolberg J., Aase A., Bergmann S., Herstad T.K., Rødal G., Kurzai O. // Microbiology. 2006. V. 152. P. 1307–1317. https://doi.org/10.1099/mic.0.28747-0

  105. Mundodi V., Kucknoor A.S., Alderete J.F. // Infect. Immun. 2008. V. 76. P. 523–531. https://doi.org/10.1128/IAI.01352-07

  106. Antikainen J., Kuparinen V., Lahteenmaki K., Korhonen T.K. // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 2007. V. 51. P. 526–534. https://doi.org/10.1111/j.1574-695X.2007.00330.x

  107. Collen D., Verstraete M. // Thromb. Diath. Haemorrh. 1975. V. 34. P. 403–408.

  108. Dano K., Andreasen P.A., Grondahl-Hansen J., Kristensen P., Nielsen L.S., Skriver L. // Adv. Cancer Res. 1985. V. 44. P. 139–266. https://doi.org/10.1016/s0065-230x(08)60028-7

  109. Esgleas M., Li Y., Hancock M.A., Harel J., Dubreuil J.D., Gottschalk M. // Microbiology. 2008. V. 154. P. 2668–2679. https://doi.org/10.1099/mic.0.2008/017145-0

  110. Carneiro C.R., Postol E., Nomizo R., Reis L.F., Brentani R.R. // Microbes Infect. 2004. V. 6. P. 604–608. https://doi.org/10.1016/j.micinf.2004.02.003

  111. Eyers P.A., Murphy J.M. // BMC Biol. 2016. V. 14. P. 98. https://doi.org/10.1186/s12915-016-0322-x

  112. Murphy J.M., Farhan H., Eyers P.A. // Biochem. Soc. Trans. 2017. V. 45. P. 537–544. https://doi.org/10.1042/BST20160400

  113. Todd A.E., Orengo C.A., Thornton J.M. // Structure. 2002. V. 10. P. 1435–1451. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(02)00861-4

  114. Walden M., Masandi S.K., Pawłowski K., Zeqiraj E. // Biochem. Soc. Trans. 2018. V. 46. P. 453–466. https://doi.org/10.1042/BST20160268

  115. Pils B., Schultz J. // J. Mol. Biol. 2004. V. 340. P. 399–404. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.04.063

  116. Jeffery C.J. // Biochem. Soc. Trans. 2019. V. 47. P. 371–379. https://doi.org/10.1042/BST20180473

  117. Brew K., Vanaman T.C., Hill R.L. // J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 3747–3749.

  118. Klee W.A., Klee C.B. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1970. V. 39. P. 833–841. https://doi.org/10.1016/0006-291x(70)90398-0

  119. Ramakrishnan B., Qasba P.K. // Mol. Biol. 2001. V. 310. P. 205–218. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.4757

  120. Murzin A.G. // Science. 2008. V. 320. P. 725–1726. https://doi.org/10.1126/science.1158868

  121. Dishman A.F., Volkman B.F. // Acs. Chem. Biol. 2018. V. 13. P. 1438–1446. https://doi.org/10.1021/acschembio.8b00276

  122. Lella M., Mahalakshmi R. // Biochemistry. 2017. V. 56. P. 2971–2984. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00375

  123. Goodchild S.C., Curmi P.M.G., Brown L.J. // Biophys. Rev. 2011. V. 3. P. 143. https://doi.org/10.1007/s12551-011-0053-8

  124. Tuinstra R.L., Peterson F.C., Kutlesa S., Elgin E.S., Kron M.A., Volkman B.F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. V. 105. P. 5057–5062. https://doi.org/10.1073/pnas.0709518105

  125. Burmann B.M., Knauer S.H., Sevostyanova A., Schweimer K., Mooney R.A., Landick R., Artsimovitch I., Rösch P. // Cell. 2012. V. 150. P. 291–303. https://doi.org/10.1016/j.cell.2012.05.042

  126. Goodchild S.C., Howell M.W., Littler D.R., Mandyam R.A., Sale K.L., Mazzanti M., Breit S.N., Curmi P.M., Brown L.J. // Biochemistry. 2010. V. 49. P. 5278–5289. https://doi.org/10.1021/bi100111c

  127. Luo X., Yu H. // Structure. 2008. V. 16. P. 1616–1625. https://doi.org/10.1016/j.str.2008.10.002

  128. Tseng R., Goularte N.F., Chavan A., Luu J., Cohen S.E., Chang Y.G., Heisler J., Li S., Michael A.K., Tripathi S., Golden S.S., LiWang A., Partch C.L. // Science. 2017. V. 355. P. 1174–1180. https://doi.org/10.1126/science.aag2516

  129. Dai Z., Tonelli M., Markley J.L. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 9595–9602. https://doi.org/10.1021/bi301413y

  130. Lopez-Pelegrin M., Cerda-Costa N., Cintas-Pedrola A., Herranz-Trillo F., Bernadó P., Peinado J.R., Arolas J.L., Gomis-Rüth F.X. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2014. V. 53. P. 10624–10630. https://doi.org/10.1002/anie.201405727

  131. London R.E. // Structure. 2019. V. 27. P. 420–426. https://doi.org/10.1016/j.str.2018.11.011

  132. Peterson F.C., Elgin E.S., Nelson T.J., Zhang F., Hoeger T.J., Linhardt R.J., Volkman B.F. // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 12598–12604. https://doi.org/10.1074/jbc.M311633200

  133. Tuinstra R.L., Peterson F.C., Elgin E.S., Pelzek A.J., Volkman B.F. // Biochemistry. 2007. V. 46. P. 2564–2573. https://doi.org/10.1021/bi602365d

  134. Jaffe E.K. // Trends Biochem. Sci. 2005. V. 30. P. 490–497. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2005.07.003

  135. Jaffe E.K., Lawrence S.H. // Arch. Biochem. Biophys. 2012. V. 519. P. 144–153. https://doi.org/10.1016/j.abb.2011.10.010

  136. Guo G.G., Gu M., Etlinger J.D. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 12399–12402.

  137. Li X.C., Gu M.Z., Etlinger J.D. // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 9709–9715. https://doi.org/10.1021/bi00104a020

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Биоорганическая химия

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал