1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Кристаллография
  4. T. 68, № 6, 2023

Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 955-958

Применение кристаллической структуры спайкового белка SARS-CoV-2 для разработки пептидной противовирусной вакцины

А. С. Ивановский 2, *, И. А. Колесников 1, Ю. В. Кордонская 1, 2, А. В. Ермаков 1, М. А. Марченкова 1, 2, В. И. Тимофеев 1, 2, Ю. В. Писаревский 1, 2, Ю. А. Дьякова 1, М. В. Ковальчук 1

1 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

2 Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника РАН
Москва, Россия

* E-mail: a.1wanowskiy@gmail.com

Поступила в редакцию 20.06.2023
После доработки 24.07.2023
Принята к публикации 24.07.2023

Аннотация

На основе спайкового белка вируса SARS-CoV-2 предсказан белок, который может вызывать иммунный ответ. Методом молекулярной динамики подтверждена стабильность белка в растворе. Иммуномоделирование показало, что данный белок вызывает иммунную реакцию и, соответственно, может служить прототипом вакцины.

Список литературы

  1. Chan J.F.-W., Yuan S., Kok K.-H. et al. // Lancet. 2020. V. 395. № 10223. P 514. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30154-9

  2. Zhu N., Zhang D., Wang W. et al. // N. Engl. J. Med. 2020. V. 382. P. 727. https://doi.org/10.1056/NEJMoa2001017

  3. WHO (2020) Coronavirus Disease (COVID-19) Dashboard. World Heal. Organ.

  4. Clinical management of severe acute respiratory infection when novel coronavirus (2019-nCoV) infection is suspected: interim guidance, WHO, 2020, 28 January.

  5. Randhawa G.S., Soltysiak M.P.M., El Roz H. et al. // PLoS ONE. 2020. V. 16 (1). E. 0232391. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0232391

  6. Dongwan K., Lee J.-Y., Yang J.-S. et al. // Cell. 2020. V. 181. № 4. P. 914. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.04.011

  7. WHO Draft Landscape of COVID-19 Candidate Vaccines. WHO, Geneva-2020.

  8. Smith Trevor R.F., Patel A., Ramos S. et al. // Nat. Commun. 2020. V. 11. P. 2610. https://doi.org/10.1038/s41467-020-16505-0

  9. Mulligan Mark J., Lyke K.E., Kitchin N. et al. // Nature. 2020. V. 586. P. 589. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2639-4

  10. Zhu F.-C., Guan X.-H., Li Y.-H. et al. // Lancet. 2020. V. 396. № 10249. P. 479. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)31605-6

  11. Gao Q., Bao L., Mao H. et al. // Science. 2020. V. 369. № 6499. P. 77.

  12. Cao Y., Yisimayi A., Jian F. et al. // Nature. 2022. V. 608. P. 593. https://doi.org/10.1038/s41586-022-04980-y

  13. Gallagher T.M., Buchmeier M.J. // Virology. 2001. V. 279. № 2. P. 371. https://doi.org/10.1006/viro.2000.0757

  14. https://pymol.org/2/

  15. Abraham M.J., Murtola T., Schulz R. et al. // SoftwareX. 2015. V. 1. P. 19. https://doi.org/10.1016/j.softx.2015.06.001

  16. Lindorff-Larsen K., Piana S., Palmo K. et al. // Proteins. 2010. V. 78. P. 1950. https://doi.org/10.1002/prot.22711

  17. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F. et al. // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. № 8. P. 3684. https://doi.org/10.1063/1.448118

  18. Parrinello M., Rahman A. // J. Chem. Phys. 1982. V. 76. № 5. P. 2662. https://doi.org/10.1063/1.443248

  19. Hess B., Bekker H., Herman J.C. et al. // J. Comput. Chem. 1997. V. 18. P. 1463. https://doi.org/10.1002/(SICI)1096

  20. Darden T., York D., Pedersen L. // J. Chem. Phys. 1993. V. 98. № 12. P. 10089. https://doi.org/10.1063/1.464397

  21. https://kraken.iac.rm.cnr.it/C-IMMSIM/index.php

  22. Luckheeram R.V., Zhou R., Verma A.D., Xia B. // J. Immunol. Res. 2012. Art. 925135. https://doi.org/10.1155/2012/925135

  23. Rapin N., Lund O., Bernaschi M., Castiglione F. // PubMed. 2010. https://doi.org/10.1371/journal.pone.000986

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Кристаллография

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал