1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Кристаллография
  4. T. 68, № 6, 2023

Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 874-880

Исследования структуры приона Sup35 из дрожжей Saccharomyces cerevisiae методом электронной микроскопии

А. Д. Бурцева 1, А. В. Моисеенко 2, Т. Н. Баймухаметов 3, А. А. Дергалев 1, К. М. Бойко 1, *, В. В. Кушниров 1

1 Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
Москва, Россия

2 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Москва, Россия

3 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

* E-mail: boiko_konstantin@inbi.ras.ru

Поступила в редакцию 06.06.2023
После доработки 06.06.2023
Принята к публикации 06.06.2023

Аннотация

Прионы являются инфекционным вариантом амилоидов, участвующих в патогенезе ряда нейродегенеративных заболеваний человека, в том числе болезней Альцгеймера и Паркинсона. Прионы дрожжей, в частности белок Sup35, представляют собой эффективную модель для изучения базовых свойств амилоидов. Штаммовые варианты прионной формы Sup35 лежат в основе конформационного разнообразия образованных им амилоидных структур, обладающих различающимися биологическими свойствами. Пространственная организация приона Sup35 до сих пор не установлена. Методом просвечивающей электронной микроскопии проведено исследование структуры штаммового варианта W прионного белка Sup35, выделенного ex vivo из дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Проведены оценка параметров фибриллы и реконструкция ее структуры с низким разрешением.

Список литературы

  1. Tycko R., Wickner R.B. // Acc. Chem. Res. 2013. V. 46. P. 1487. https://doi.org/10.1021/ar300282r

  2. Sabate R. // Prion. 2014. V. 8. P. 233. https://doi.org/10.4161/19336896.2014.968464

  3. Prusiner S.B. // Science. 1982. V. 216. P. 136. https://doi.org/10.1126/science.6801762

  4. Paushkin S.V. et al. // Science. 1997. V. 277. P. 381. https://doi.org/10.1126/science.277.5324.381

  5. Uptain S.M. // EMBO J. 2001. V. 20. P. 6236. https://doi.org/10.1093/emboj/20.22.6236

  6. Kushnirov V.V. et al. // Prion. 2007. V. 1. P. 179. https://doi.org/10.4161/pri.1.3.4840

  7. Krishnan R., Lindquist S.L. // Nature. 2005. V. 435. P. 765. https://doi.org/10.1038/nature03679

  8. Gorkovskiy A. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. https://doi.org/10.1073/pnas.1417974111

  9. Toyama B.H. et al. // Nature. 2007. V. 449. P. 233. https://doi.org/10.1038/nature06108

  10. Dergalev A. et al. // IJMS. 2019. V. 20. P. 2633. https://doi.org/10.3390/ijms20112633

  11. Ohhashi Y. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2018. V. 115. P. 2389. https://doi.org/10.1073/pnas.1715483115

  12. Chernoff Y.O. et al. // Science. 1995. V. 268. P. 880. https://doi.org/10.1126/science.7754373

  13. Scialò C. et al. // Viruses. 2019. V. 11. P. 261. https://doi.org/10.3390/v11030261

  14. Mastronarde D.N. // Microsc Microanal. 2003. V. 9. P. 1182. https://doi.org/10.1017/S1431927603445911

  15. Punjani A. et al. // Nat. Methods. 2017. V. 14. P. 290. https://doi.org/10.1038/nmeth.4169

  16. Makin O.S., Serpell L.C. // FEBS J. 2005. V. 272. P. 5950. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2005.05025.x

  17. Van Heel M., Schatz M. // J. Struct. Biol. 2005. V. 151. P. 250. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2005.05.009

  18. Rosenthal P.B., Henderson R. // J. Mol. Biol. 2003. V. 333. P. 721. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2003.07.013

  19. Eanes E.D., Glenner G.G. // J. Histochem. Cytochem. 1968. V. 16. P. 673. https://doi.org/10.1177/16.11.673

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Кристаллография

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал