1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Кристаллография
  4. T. 68, № 6, 2023

Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 990-1001

Структурная реорганизация моделей клеточных мембран под действием противоопухолевого антибиотика доксорубицина

Н. Н. Новикова 1, *, М. В. Ковальчук 1, А. В. Рогачев 1, Ю. Н. Малахова 1, 2, Ю. О. Котова 3, С. Э. Гельперина 3, С. Н. Якунин 1

1 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

2 МИРЭА – Российский технологический университет, Институт тонких химических технологий имени М.В. Ломоносова
Москва, Россия

3 Российский химико-технологический университет имени Д.И. Менделеева
Москва, Россия

* E-mail: nn-novikova07@yandex.ru

Поступила в редакцию 10.07.2023
После доработки 26.07.2023
Принята к публикации 26.07.2023

Аннотация

С помощью методов двумерной дифракции и рентгеновской рефлектометрии проведены исследования, посвященные изучению молекулярных механизмов взаимодействия противоопухолевого антибиотика доксорубицина с липидными моделями клеточных мембран. В качестве модельных систем использованы монослои четырех видов фосфолипидов, относящихся к основным компонентам мембран животных клеток. Получена новая информация о процессах повреждения кристаллической решетки фосфолипидных монослоев под действием доксорубицина. Установлено, что действие доксорубицина на монослои анионных фосфолипидов определяется электростатическим взаимодействием: положительно заряженные молекулы доксорубицина встраиваются между отрицательно заряженными функциональными группами фосфолипида. В случае нейтральных фосфолипидов основная роль принадлежит гидрофобному взаимодействию: молекулы доксорубицина координируются с углеводородными хвостами фосфолипида в неупорядоченных областях.

Список литературы

  1. Brezesinski G., Möhwald H. // Adv. Colloid Int. Sci. 2003. V. 100. P. 563. https://doi.org/10.1016/s0001-8686(02)00071-4

  2. Stefaniu C., Brezesinski G. // Curr. Opin. Colloid Int. Sci. 2014. V. 19. P. 216. https://doi.org/10.1016/j.cocis.2014.01.004

  3. Kaganer V.M., Mohwald H., Dutta P. // Rev. Modern Phys. 1999. V. 71. № 3. P. 779. https://doi.org/10.1103/RevModPhys.71.779

  4. Daillant J., Gibaud A. X-ray and Neutron Reflectivity: Principles and Applications. Berlin: Springer, 2009. 348 p.

  5. Новикова Н.Н., Ковальчук М.В., Юрьева Э.А. и др. // Кристаллография. 2012. Т. 57. № 5. С. 727.

  6. Novikova N., Kovalchuk M., Konovalov O. et al. // BioNanoSci. 2021. V. 10. P. 618. https://doi.org/10.1007/s12668-020-00742-0

  7. Arcamone F., Cassinelli G., Fantini G. et al. // Biotechnol. Bioeng. 2000. V. 67. P. 704. https://doi.org/10.1002/bit.260110607

  8. Thorn C.F., Oshiro C., Marsh S. et al. // Pharmacogenet. Genomics. 2011. V. 21. P. 440. https://doi.org/10.1097/FPC.0b013e32833ffb56

  9. Sritharan S., Sivalingam N.A. // Life Sci. 2021. V. 278. P. 119527. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2021.119527

  10. Asensio-L’opez M.C., Soler F., Pascual-Figal D. et al. // PLOS One. 2017. V. 12. P. e0172803. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0172803

  11. Alves A.C., Magarkar A., Horta M. et al. // Sci. Rep. 2017. V. 7. P. 6343. https://doi.org/10.1038/s41598-017-06445-z

  12. Peetla C., Bhave R., Vijayaraghavalu S. et al. // Mol. Pharmaceutics. 2010. V. 7. P. 2334. https://doi.org/10.1021/mp100308n

  13. Dadhich R., Kapoor S. // Mol. Cell. Biochem. 2022. V. 477. P. 2507. https://doi.org/10.1007/s11010-022-04459-4

  14. Ramu A., Glaubiger D., Magrath I.T. et al. // Cancer Res. 1983. V. 43. P. 5533.

  15. Speelmans G., Staffhorst R.W., de Kruijff B. et al. // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 13761. https://doi.org/10.1021/bi00250a029

  16. Chen L., Alrbyawi H., Poudel I. et al. // AAPS PharmSciTech. 2019. V. 20. P. 99. https://doi.org/10.1208/s12249-019-1316-0

  17. Alves A., Nunes C., Lima J. et al. // Colloids Surf. B. 2017. V. 160. P. 610. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2017.09.058

  18. Yacoub T.J., Reddy A.S., Szleifer I. // Biophys. J. 2011. V. 101. P. 378. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2011.06.015

  19. Hou Y., Li J., Liu X. et al. // Chem. Phys. 2021. V. 541. P. 111036.

  20. Matyszewska D., Moczulska S. // Electrochim. Acta. 2018. V. 280. P. 229. https://doi.org/10.1016/j.electacta.2018.05.119

  21. Gaber M.H., Ghannam M.M., Ali S.A. et al. // Biophys. Chem. 1998. V. 70. P. 223. https://doi.org/10.1016/S0301-4622(97)00125-7

  22. Marsh D. // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1286. P. 183. https://doi.org/10.1016/S0304-4157(96)00009-3

  23. Zameshin A., Makhotkin I.A., Yakunin S.N. et al. // J. Appl. Cryst. 2016. V. 49. P. 1300. https://doi.org/10.1107/S160057671601044X

  24. Kondratev O.A., Makhotkin I.A., Yakunin S.N. // Appl. Surf. Sci. 2022. V. 574. P. 151573. https://doi.org/10.1016/j.apsusc.2021.151573

  25. Malakhova Y.N., Korovin A.N., Lapkin D.A. et al. // Soft Matter. 2017. V. 13. P. 7300. https://doi.org/10.1039/c7sm01773a

  26. Windt D.L. // Comput. Phys. IEEE Comput. Sci. Eng. 1998. V. 12. P. 360. https://doi.org/10.1063/1.168689

  27. Xiao-Lin Zh., Sow-Hsin Ch. // Phys. Rev. E. 1993. V. 47. P. 3174. https://doi.org/10.1103/PhysRevE.47.3174

  28. Селеменев В.Ф., Рудакова Л.В., Рудаков О.Б. и др. Фосфолипиды на фоне природных матриц. Воронеж: Научная книга, 2020. 318 с.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Кристаллография

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал