1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Молекулярная биология
  4. T. 57, № 5, 2023

Молекулярная биология, 2023, T. 57, № 5, стр. 895-897

Пространственные модели пьезобелков и сетей белок-белковых взаимодействий у трихоплакса (пластинчатые)

А. В. Кузнецов a, b, c, И. Ю. Гришин c, Д. Н. Втюрина d, *

a Федеральный исследовательский центр Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского Российской академии наук
299011 Севастополь, Россия

b Севастопольский государственный университет
299053 Севастополь, Россия

c Филиал Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
299001 Севастополь, Россия

d Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семенова Российской академии наук
119991 Москва, Россия

* E-mail: vtyurinad@gmail.com

Поступила в редакцию 22.12.2022
После доработки 05.03.2023
Принята к публикации 06.03.2023

Аннотация

Морской свободноживущий организм трихоплакс (тип Пластинчатые) напоминает по форме и типу движения одноклеточную амебу. Трихоплакс отделился от основного древа эволюции в неопротерозойскую эру и считается одной из простейших моделей многоклеточного животного, а также наглядным примером взаимодействия ансамбля клеток в едином организме при его развитии и движении. В результате поиска схожих последовательностей в базах данных NCBI у двух гаплотипов трихоплаксов, H1 и H2, обнаружено по одному ортологу белка Piezo1 мыши (6B3R). На основе структурного выравнивания по шаблону 6KG7 (Piezo2 мыши) созданы пространственные модели соответствующих белков: XP_002112008.1 и RDD46920.1. Проведен анализ доменных структур и построен ограниченный граф белок-белковых взаимодействий гипотетического механосенсора XP_002112008.1. Показана возможность проведения сигнала от механорецептора к мембранным комплексам, в цитоплазму и ядро клетки. Предполагается участие механосенсорных рецепторов трихоплакса в восприятии силовых воздействий соседних клеток и окружающей среды. На основании полученных данных предлагается использовать примитивный организм трихоплакс как простейшую многоклеточную модель механических и морфогенетических движений.

Ключевые слова: пьезобелки, механотрансдукция, белок-белковые взаимодействия, Placozoa

Список литературы

  1. Niethammer P. (2021) Components and mechanisms of nuclear mechanotransduction. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 37, 233‒256. https://doi.org/10.1146/annurev-cellbio-120319-030049

  2. Fajardo-Cavazos P., Nicholson W.L. (2021) Mechanotransduction in prokaryotes: a possible mechanism of spaceflight adaptation. Life (Basel). 11(1), 33. https://doi.org/10.3390/life11010033

  3. Jin P., Jan L.Y., Jan Y.N. (2020) Mechanosensitive ion channels: structural features relevant to mechanotransduction mechanisms. Annu. Rev. Neurosci. 43, 207‒229. https://doi.org/10.1146/annurev-neuro-070918-050509

  4. Marshall K.L., Lumpkin E.A. (2012) The molecular basis of mechanosensory transduction. Adv Exp. Med. Biol. 739, 142‒155. https://doi.org/10.1007/978-1-4614-1704-0_9

  5. Clapham D.E. (2007) Calcium signaling. Cell. 131(6), 1047‒1058. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.11.028

  6. Perozo E. (2006) Gating prokaryotic mechanosensitive channels. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 7(2), 109‒119. https://doi.org/10.1038/nrm1833

  7. Arnadóttir J., Chalfie M. (2010) Eukaryotic mechanosensitive channels. Annu. Rev. Biophys. 39, 111‒137. https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.37.032807.125836

  8. Earley S., Santana L.F., Lederer W.J. (2021) The physiological sensor channels TRP and piezo: nobel prize in physiology or medicine. Physiol. Rev. 102(2), 1153‒1158. https://doi.org/10.1152/physrev.00057.2021

  9. Du G., Chen W., Li L., Zhang Q. (2022) The potential role of mechanosensitive ion channels in substrate stiffness-regulated Ca2+ response in chondrocytes. Connect. Tissue Res. 63(5), 453‒462. https://doi.org/10.1080/03008207.2021.2007902

  10. Coste B., Mathur J., Schmidt M., Earley T.J., Ranade S., Petrus M.J., Dubin A.E., Patapoutian A. (2010) Piezo1 and Piezo2 are essential components of distinct mechanically activated cation channels. Science. 330(6000), 55‒60. https://doi.org/10.1126/science.1193270

  11. Fang X.Z., Zhou T., Xu J.Q., Wang Y.X., Sun M.M., He Y.J., Pan S.W., Xiong W., Peng Z.K., Gao X.H., Shang Y. (2021) Structure, kinetic properties and biological function of mechanosensitive Piezo channels. Cell Biosci. 11(1), 13. https://doi.org/10.1186/s13578-020-00522-z

  12. Barzegari A., Omidi Y., Ostadrahimi A., Gueguen V., Meddahi-Pellé A., Nouri M., Pavon-Djavid G. (2020) The role of Piezo proteins and cellular mechanosensing in tuning the fate of transplanted stem cells. Cell Tissue Res. 381(1), 1‒12. https://doi.org/10.1007/s00441-020-03191-z

  13. Ge J., Li W., Zhao Q., Li N., Chen M., Zhi P., Li R., Gao N., Xiao B., Yang M. (2015) Architecture of the mammalian mechanosensitive Piezo1 channel. Nature. 527(7576), 64‒69. https://doi.org/10.1038/nature15247

  14. Coste B., Xiao B., Santos J.S., Syeda R., Grandl J., Spencer K.S., Kim S.E., Schmidt M., Mathur J., Dubin A.E., Montal M., Patapoutian A. (2012) Piezo proteins are pore-forming subunits of mechanically activated channels. Nature. 483(7388), 176‒181. https://doi.org/10.1038/nature10812

  15. Coste B., Murthy S.E., Mathur J., Schmidt M., Mechioukhi Y., Delmas P., Patapoutian A. (2015) Piezo1 ion channel pore properties are dictated by C-terminal region. Nat. Commun. 6, 7223. https://doi.org/10.1038/ncomms8223

  16. Syeda R., Florendo M.N., Cox C.D., Kefauver J.M., Santos J.S., Martinac B., Patapoutian A. (2016) Piezo1 channels are inherently mechanosensitive. Cell Rep. 17(7), 1739‒1746. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2016.10.033

  17. Syed T., Schierwater B. (2002) The evolution of the Placozoa: a new morphological model. Palaeobiodiversity and Palaeoenvironments. 82(1), 315‒324. https://doi.org/10.1007/BF03043791

  18. Srivastava M., Begovic E., Chapman J., Putnam N.H., Hellsten U., Kawashima T., Kuo A., Mitros T., Salamov A., Carpenter M.L., Signorovitch A.Y., Moreno M.A., Kamm K., Grimwood J., Schmutz J., Shapiro H., Grigoriev I.V., Buss L.W., Schierwater B., Dellaporta S.L., Rokhsar D.S. (2008) The Trichoplax genome and the nature of placozoans. Nature. 454(7207), 955‒960. https://doi.org/10.1038/nature07191

  19. Kamm K., Osigus H.J., Stadler P.F., DeSalle R., Schierwater B. (2018) Trichoplax genomes reveal profound admixture and suggest stable wild populations without bisexual reproduction. Sci. Rep. 8(1), 11168. https://doi.org/10.1038/s41598-018-29400-y

  20. Smith C.L., Varoqueaux F., Kittelmann M., Azzam R.N., Cooper B., Winters C.A., Eitel M., Fasshauer D., Reese T.S. (2014) Novel cell types, neurosecretory cells, and body plan of the early-diverging metazoan Trichoplax adhaerens. Curr. Biol. 24(14), 1565‒1572. https://doi.org/10.1016/j.cub.2014.05.046

  21. Wenderoth H. (1990) Cytoplasmic vibrations due to flagellar beating in Trichoplax adhaerens F. E. Schulze (Placozoa). Z. Naturforsch. 45, 715‒722. https://doi.org/10.1515/znc-1990-0624

  22. Armon S., Bull M.S., Aranda-Diaz A., Prakash M. (2018) Ultrafast epithelial contractions provide insights into contraction speed limits and tissue integrity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 115(44), E10333‒E10341. https://doi.org/10.1073/pnas.1802934115

  23. Kuznetsov A.V., Halaimova A.V., Ufimtseva M.A., Chelebieva E.S. (2020) Blocking a chemical communication between Trichoplax organisms leads to their disorderly movement. Int. J. Parallel Emergent Distributed Systems. 35(4), 473‒482. https://doi.org/10.1080/17445760.2020.1753188

  24. Kuznetsov A.V., Vainer V.I., Volkova Y.M., Kartashov L.E. (2021) Motility disorders and disintegration into separate cells of Trichoplax sp. H2 in the presence of Zn2+ ions and L-cysteine molecules: a systems approach. Biosystems. 206, 104444. https://doi.org/10.1016/j.biosystems.2021.104444

  25. Ueda T., Koya S., Maruyama Y.K. (1999) Dynamic patterns in the locomotion and feeding behaviors by the placozoan Trichoplax adhaerence. Biosystems. 54(1–2), 65‒70. https://doi.org/10.1016/s0303-2647(99)00066-0

  26. Smith C.L., Reese T.S., Govezensky T., Barrio R.A. (2019) Coherent directed movement toward food modeled in Trichoplax, a ciliated animal lacking a nervous system. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 116(18), 8901‒8908. https://doi.org/10.1073/pnas.1815655116

  27. Velankar S., Burley S.K., Kurisu G., Hoch J.C., Markley J.L. (2021) The protein data bank archive. Methods Mol. Biol. 2305, 3‒21. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-1406-8_1

  28. Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D.J. (1990) Basic local alignment search tool. J. Mol. Biol. 215(3), 403‒410. https://doi.org/10.1016/S0022-2836(05)80360-2

  29. Kelley L.A., Mezulis S., Yates C.M., Wass M.N., Sternberg M.J. (2015) The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat. Protoc. 10(6), 845‒858. https://doi.org/10.1038/nprot.2015.053

  30. Sayle R.A., Milner-White E.J. (1995) RASMOL: biomolecular graphics for all. Trends Biochem. Sci. 20(9), 374. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(00)89080-5

  31. Mistry J., Chuguransky S., Williams L., Qureshi M., Salazar G.A., Sonnhammer E.L.L., Tosatto S.C.E., Paladin L., Raj S., Richardson L.J., Finn R.D., Bateman A. (2021) Pfam: the protein families database in 2021. Nucleic Acids Res. 49(D1), D412‒D419. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa913

  32. Szklarczyk D., Gable A.L., Nastou K.C., Lyon D., Kirsch R., Pyysalo S., Doncheva N.T., Legeay M., Fang T., Bork P., Jensen L.J., von Mering C. (2021) The STRING database in 2021: customizable protein-protein networks, and functional characterization of user-uploaded gene/measurement sets. Nucleic Acids Res. 49(D1), D605‒D612. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa1074

  33. Guo Y.R., MacKinnon R. (2017) Structure-based membrane dome mechanism for Piezo mechanosensitivity. Elife. 6, e33660. https://doi.org/10.7554/eLife.33660

  34. Wang L., Zhou H., Zhang M., Liu W., Deng T., Zhao Q., Li Y., Lei J., Li X., Xiao B. (2019) Structure and mechanogating of the mammalian tactile channel PIEZO2. Nature. 573(7773), 225‒229. https://doi.org/10.1038/s41586-019-1505-8

  35. Grigorov M.G. (2005) Global properties of biological networks. Drug Discov. Today. 10(5), 365‒372. https://doi.org/10.1016/S1359-6446(05)03369-6

  36. Ranade S.S., Syeda R., Patapoutian A. (2015) Mechanically activated ion channels. Neuron. 87(6), 1162‒1179. https://doi.org/10.1016/j.neuron.2015.08.032

  37. Фадеева М.В., Курченко В.М., Кузнецов А.В. (2022) Описание семейства катионных TRPА1-каналов Trichoplax adhaerens. Актуальные вопросы биологической физики и химии. БФФХ-2022: материалы XVII Междунар. науч. конф. г. Севастополь, РФ, 2022. с. 201‒202.

  38. Фадеева М.В., Сергеева Е.В., Рыбакова К.А., Кузнецов А.В. (2022) Характеристика семейства катионных TRPA1-каналов Trichoplax sp. H2 (Placozoa). Актуальные вопр. биол. физики и химии. 7(3), 493‒450.

  39. Scheres B., van der Putten W.H. (2017) The plant perceptron connects environment to development. Nature. 543(7645), 337‒345. https://doi.org/10.1038/nature22010

  40. Timsit Y., Grégoire S.P. (2021) Towards the idea of molecular brains. Int. J. Mol. Sci. 22(21), 11868. https://doi.org/10.3390/ijms222111868

  41. Cox C.D., Bavi N., Martinac B. (2019) Biophysical principles of ion-channel-mediated mechanosensory transduction. Cell Rep. 29(1), 1‒12. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2019.08.075

  42. Lewis A.H., Grandl J. (2021) Piezo1 ion channels inherently function as independent mechanotransducers. Elife. 10, e70988. https://doi.org/10.7554/eLife.70988

  43. Yang X., Lin C., Chen X., Li S., Li X., Xiao B. (2022) Structure deformation and curvature sensing of PIEZO1 in lipid membranes. Nature. 604(7905), 377‒383. https://doi.org/10.1038/s41586-022-04574-8

  44. Young M., Lewis A.H., Grandl J. (2022) Physics of mechanotransduction by Piezo ion channels. J. Gen. Physiol. 154(7), e202113044. https://doi.org/10.1085/jgp.202113044

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Молекулярная биология

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал