Журнал неорганической химии, 2023, T. 68, № 10, стр. 1504-1512

Антиоксидантная активность конъюгатов наночастиц диоксида церия с сывороточным альбумином человека, выделенным из биологических жидкостей

М. М. Созарукова a*, Е. В. Проскурнина b, А. Е. Баранчиков a, В. К. Иванов a

a Институт общей и неорганической химии им. Н.С. Курнакова РАН
119991 Москва, Ленинский пр-т, 31, Россия

b Медико-генетический научный центр им. академика Н.П. Бочкова
115522 Москва, ул. Москворечье, 1, Россия

* E-mail: S_MadinaM@bk.ru

Поступила в редакцию 19.04.2023
После доработки 11.05.2023
Принята к публикации 12.05.2023

Аннотация

Впервые проведен анализ антиоксидантных свойств конъюгатов наночастиц СеО2 с сывороточным альбумином человека (СеО2@САЧ), в том числе выделенных из плазмы крови и близких по составу к плазме крови биологических жидкостей: перитонеальной (асцитическая) и синовиальной (суставная). Антиоксидантная активность гибридных наноматериалов исследована по отношению к алкилпероксильным радикалам методом люминолзависимой хемилюминесценции. Показано, что при взаимодействии наночастиц СеО2 с очищенным сывороточным альбумином человека происходит снижение антиоксидантного и прооксидантного потенциала альбумина в ⁓1.5 раза. Предположительно, этот эффект обусловлен взаимодействием нанодисперсного СеО2 с сульфгидрильными группами белка. Конъюгаты наночастиц СеО2 с альбумином из биологических жидкостей (СеО2@САЧ) проявляют синергетический антиоксидантный эффект. В этом случае реализуется принципиально другой механизм антиоксидантной активности по сравнению с золями СеО2, модифицированными очищенным сывороточным альбумином человека. Согласно количественной оценке, антиоксидантная емкость конъюгатов СеО2@САЧ в ⁓20 раз ниже, чем у водорастворимого аналога витамина Е – тролокса.

Ключевые слова: нанозимы, наночастицы диоксида церия, альбумин, хемилюминесценция, биологические жидкости

Список литературы

  1. Hong S., Choi D.W., Kim H.N. et al. // Pharmaceutics. 2020. V. 12. № 7. P. 604. https://doi.org/10.3390/pharmaceutics12070604

  2. Ritz S., Schöttler S., Kotman N. et al. // Biomacromolecules. 2015. V. 16. № 4. P. 1311. https://doi.org/10.1021/acs.biomac.5b00108

  3. Saptarshi S.R., Duschl A., Lopata A.L. // J. Nanobiotechnology. 2013. V. 11. № 1. P. 26. https://doi.org/10.1186/1477-3155-11-26

  4. Ostroushko A.A., Gagarin I.D., Danilova I.G. et al. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2019. P. 318. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2019-10-3-318-349

  5. Ke P.C., Lin S., Parak W.J. et al. // ACS Nano. 2017. V. 11. № 12. P. 11773. https://doi.org/10.1021/acsnano.7b08008

  6. Kopac T. // Int. J. Biol. Macromol. 2021. V. 169. P. 290. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.12.108

  7. Lundqvist M., Stigler J., Cedervall T. et al. // ACS Nano. 2011. V. 5. № 9. P. 7503. https://doi.org/10.1021/nn202458g

  8. Zanganeh S., Spitler R., Erfanzadeh M. et al. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2016. V. 75. P. 143. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2016.01.005

  9. Wu Y.-Z., Tsai Y.-Y., Chang L.-S. et al. // Pharmaceuticals. 2021. V. 14. № 11. P. 1071. https://doi.org/10.3390/ph14111071

  10. Lynch I., Dawson K.A. // Nano Today. 2008. V. 3. № 1–2. P. 40. https://doi.org/10.1016/S1748-0132(08)70014-8

  11. Corbo C., Molinaro R., Tabatabaei M. et al. // Biomat. Sci. 2017. V. 5. № 3. P. 378. https://doi.org/10.1039/c6bm00921b

  12. Hajipour M.J., Laurent S., Aghaie A. et al. // Biomat. Sci. 2014. V. 2. № 9. P. 1210. https://doi.org/10.1039/C4BM00131A

  13. Colapicchioni V., Tilio M., Digiacomo L. et al. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2016. V. 75. P. 180. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2015.09.002

  14. Mahmoudi M., Lynch I., Ejtehadi M.R. et al. // Chem. Rev. 2011. V. 111. № 9. P. 5610. https://doi.org/10.1021/cr100440g

  15. Monopoli M.P., Walczyk D., Campbell A. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. № 8. P. 2525. https://doi.org/10.1021/ja107583h

  16. Park S.J. // Int. J. Nanomedicine. 2020. V. 15. P. 5783. https://doi.org/10.2147/IJN.S254808

  17. Shang W., Nuffer J.H., Dordick J.S. et al. // Nano Lett. 2007. V. 7. № 7. P. 1991. https://doi.org/10.1021/nl070777r

  18. Tenzer S., Docter D., Kuharev J. et al. // Nat. Nanotechnol. 2013. V. 8. № 10. P. 772. https://doi.org/10.1038/nnano.2013.181

  19. Ivanov V.K., Polezhaeva O.S., Tret’yakov Y.D. // Russ. J. Gen. Chem. 2010. V. 80. № 3. P. 604. https://doi.org/10.1134/S1070363210030412

  20. Singh S. // Biointerphases. 2016. V. 11. № 4. P. 04B202. https://doi.org/10.1116/1.4966535

  21. Shcherbakov A.B., Reukov V.V., Yakimansky A.V. et al. // Polymers (Basel). 2021. V. 13. № 6. P. 924. https://doi.org/10.3390/polym13060924

  22. Popov A.L., Shcherbakov A.B., Zholobak N.M. et al. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2017. P. 760. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2017-8-6-760-781

  23. Ivanov V.K., Usatenko A.V., Shcherbakov A.B. // Russ. J. Inorg. Chem. 2009. V. 54. № 10. P. 1522. https://doi.org/10.1134/S0036023609100039

  24. Heckert E.G., Karakoti A.S., Seal S. et al. // Biomaterials. 2008. V. 29. № 18. P. 2705. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2008.03.014

  25. Korsvik C., Patil S., Seal S. et al. // Chem. Commun. 2007. № 10. P. 1056. https://doi.org/10.1039/b615134e

  26. Sozarukova M.M., Shestakova M.A., Teplonogova M.A. et al. // Russ. J. Inorg. Chem. 2020. V. 65. № 4. P. 597. https://doi.org/10.1134/S0036023620040208

  27. Sozarukova M.M., Proskurnina E.V., Baranchikov A.E. et al. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2020. V. 11. № 3. P. 324. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2020-11-3-324-332

  28. Pirmohamed T., Dowding J.M., Singh S. et al. // Chem. Commun. 2010. V. 46. № 16. P. 2736. https://doi.org/10.1039/b922024k

  29. Wei X., Li X., Feng Y. et al. // RSC Adv. 2018. V. 8. № 21. P. 11764. https://doi.org/10.1039/C8RA00622A

  30. Sozarukova M.M., Proskurnina E.V., Ivanov V.K. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2021. V. 12. № 3. P. 283. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2021-12-3-283-290

  31. Filippova A.D., Sozarukova M.M., Baranchikov A.E. et al. // Molecules. 2023. V. 28. № 9. P. 3811. https://doi.org/10.3390/molecules28093811

  32. Filippova A.D., Sozarukova M.M., Baranchikov A.E. et al. // Russ. J. Inorg. Chem. 2022. V. 67. № 12. P. 1948. https://doi.org/10.1134/S0036023622601581

  33. Sozarukova M.M., Proskurnina E.V., Popov A.L. et al. // RSC Adv. 2021. V. 11. № 56. P. 35351. https://doi.org/10.1039/D1RA06730C

  34. Liu W., Rose J., Plantevin S. et al. // Nanoscale. 2013. V. 5. № 4. P. 1658. https://doi.org/10.1039/c2nr33611a

  35. Khoshgozaran Roudbaneh S.Z., Kahbasi S., Sohrabi M.J. et al. // J. Mol. Liq. 2019. V. 296. P. 111839. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2019.111839

  36. Simón-Vázquez R., Lozano-Fernández T., Peleteiro-Olmedo M. et al. // Colloids Surf., B: Biointerfaces. 2014. V. 113. P. 198. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2013.08.047

  37. Roche M., Rondeau P., Singh N.R. et al. // FEBS Lett. 2008. V. 582. № 13. P. 1783. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2008.04.057

  38. Quinlan G.J., Martin G.S., Evans T.W. // Hepatology. 2005. V. 41. № 6. P. 1211. https://doi.org/10.1002/hep.20720

  39. Pilati D., Howard K.A. // Expert Opin. Drug Metab. Toxicol. 2020. V. 16. № 9. P. 783. https://doi.org/10.1080/17425255.2020.1801633

  40. Larsen M.T., Kuhlmann M., Hvam M.L. et al. // Mol. Cell. Ther. 2016. V. 4. P. 3. https://doi.org/10.1186/s40591-016-0048-8

  41. Shcherbakov A.B., Teplonogova M.A., Ivanova O.S. et al. // Mater. Res. Express. 2017. V. 4. № 5. P. 055008. https://doi.org/10.1088/2053-1591/aa6e9a

  42. Colantonio D.A., Dunkinson C., Bovenkamp D.E. et al. // Proteomics. 2005. V. 5. № 15. P. 3831. https://doi.org/10.1002/pmic.200401235

  43. Alekseev A.V., Proskurnina E.V., Vladimirov Y.A. // Moscow Univ. Chem. Bull. 2012. V. 67. № 3. P. 127. https://doi.org/10.3103/S0027131412030029

  44. Vorokh A.S. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2018. P. 364. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2018-9-3-364-369

  45. Proskurnina E.V., Polimova A.M., Sozarukova M.M. et al. // Bull. Exp. Biol. Med. 2016. V. 161. № 1. P. 131. https://doi.org/10.1007/s10517-016-3362-x

  46. Sozarukova M.M., Polimova A.M., Proskurnina E.V. et al. // Biofizika. 2016. V. 61. № 2. P. 337.

  47. Baba S.P., Bhatnagar A. // Curr. Opin. Toxicol. 2018. V. 7. P. 133. https://doi.org/10.1016/j.cotox.2018.03.005

  48. Ulrich K., Jakob U. // Free Radic. Biol. Med. 2019. V. 140. P. 14. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2019.05.035

  49. Winther J.R., Thorpe C. // Biochim. Biophys. Acta. 2014. V. 1840. № 2. P. 838. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.03.031

  50. Пойменова Ю.А., Созарукова М.М., Проскурнина Е.В. // Современные проблемы медицинской биохимии. Сб. статей участников Междунар. науч.-практ. конф., посвящ. 85-летию проф. В.К. Кухты, Минск, 2022. С. 224.

  51. Han G.-C., Peng Y., Hao Y.-Q. et al. // Anal. Chim. Acta. 2010. V. 659. № 1–2. P. 238. https://doi.org/10.1016/j.aca.2009.11.057

  52. Rollin-Genetet F., Seidel C., Artells E. et al. // Chem. Res. Toxicol. 2015. V. 28. № 12. P. 2304. https://doi.org/10.1021/acs.chemrestox.5b00319

  53. Rosenoer M. // Albumin: Structure, Function and Uses, Elsevier, 2014. https://www.elsevier.com/books/albumin-structure-function-and-uses/rosenoer/978-0-08-019603-9 (accessed May 11, 2023).

  54. Kragh-Hansen U., Chuang V.T.G., Otagiri M. // Biol. Pharm. Bull. 2002. V. 25. № 6. P. 695. https://doi.org/10.1248/bpb.25.695

  55. Rabbani G., Ahn S.N. // Int. J. Biol. Macromol. 2019. V. 123. P. 979. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.11.053

  56. Arts M.J.T., Haenen G.R.M., Voss H.-P. et al. // Food Chem. Toxicol. 2004. V. 42. № 1. P. 45. https://doi.org/10.1016/j.fct.2003.08.004

  57. Richard D., Kefi K., Barbe U. et al. // Pharmacol. Res. 2008. V. 57. № 6. P. 451. https://doi.org/10.1016/j.phrs.2008.05.002

  58. Singh S., Dosani T., Karakoti A.S., Kumar A. et al. // Biomater. 2011. V. 32. № 28. P. 6745. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2011.05.073

  59. Teichroeb J.H., Forrest J.A., Jones L.W. // Eur. Phys. J. E. 2008. V. 26. № 4. P. 411. https://doi.org/10.1140/epje/i2007-10342-9

  60. Engelborghs Y. // J. Fluor. 2003. V. 13. № 1. P. 9. https://doi.org/10.1023/A:1022398329107

  61. Ghisaidoobe A.B.T., Chung S.J. // Int. J. Mol. Sci. 2014. V. 15. № 12. P. 22518. https://doi.org/10.3390/ijms151222518

  62. Vivian J.T., Callis P.R. // Biophys. J. 2001. V. 80. № 5. P. 2093. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(01)76183-8

Дополнительные материалы отсутствуют.