1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Биология внутренних вод
  4. № 3, 2023

Биология внутренних вод, 2023, № 3, стр. 383-390

Белковый профиль среды инкубации и экстракта цестод из кишечников различных видов рыб

Т. В. Фролова a, *, Г. И. Извекова a

a Институт биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина Российской академии наук
пос. Борок, Некоузский р-н, Ярославская обл., Россия

* E-mail: bianka28061981@gmail.com

Поступила в редакцию 23.06.2021
После доработки 21.10.2022
Принята к публикации 29.11.2022

Аннотация

Исследован белковый состав среды инкубации и экстрактов различных видов цестод, обитающих в кишечниках пресноводных рыб. В обеих биологических средах червей обнаружены белки с кажущейся молекулярной массой 10–312.5 кДа. У большинства исследованных червей от 64 до 82% белковых полос в инкубационной среде и экстракте имеют кажущуюся молекулярную массу <50 кДа. Высказано предположение о важности этих белков в жизнедеятельности гельминтов и необходимости дальнейших исследований этой составляющей протеома.

Ключевые слова: рыбы, цестоды, экскреторно-секреторные продукты, белки, электрофорез

Список литературы

  1. Извекова Г.И., Фролова Т.И., Жохов А.Е. 2018. Активность протеиназ активность протеиназ в кишечнике ерша Gymnocephalus cernuus (L.) (Pisces) в зависимости от размера населяющих его цестод Proteocephalus cernuae (Gmelin) // Биология внутр. вод. № 1. С. 88. https://doi.org/10.7868/S0320965218010114

  2. Кочнева А.А., Борвинская Е.В., Бедулина Д.С. и др. 2018. Протеомные исследования особенностей жизнедеятельности паразитических червей // Паразитология. Т. 52. № 3. С. 177.

  3. Куперман Б.И. 1988. Функциональная морфология низших цестод. Л.: Наука.

  4. Экологические проблемы Верхней Волги: Коллективная монография. 2001. Ярославль: Изд-во Ярослав. гос.-техн. ун-та.

  5. Barrett J., Precious W.Y. 1995. Application of metabolic control analysis to the pathways of carbohydrate breakdown in Hymenolepis diminuta // Int. J. Parasitol. V. 25. № 4. P. 431. https://doi.org/10.1016/0020-7519(94)00144-D

  6. Bień J., Sałamatin R., Sulima A. et al. 2016. Mass spectrometry analysis of the excretory-secretory (E-S) products of the model cestode Hymenolepis diminuta reveals their immunogenic properties and the presence of new E-S proteins in cestodes // Acta Parasitologica. № 61(2). P. 429. https://doi.org/10.1515/ap-2016-0058

  7. Bosi G., Shinn A.P., Giari L., Dezfuli B.S. 2015. Enteric neuromodulators and mucus discharge in a fish infected with the intestinal helminth Pomphorhynchus laevis // Parasites & Vectors. V. 8. P. 359. https://doi.org/10.1186/s13071-015-0970-7

  8. Bruno R., Maresca M., Canaan S. et al. 2019. Worms’ Antimicrobial Peptides // Marine Drugs. № 17(9). P. 512. https://doi.org/10.3390/md17090512

  9. Dezfuli B.S., Bosi G., DePasquale J.A. et al. 2016. Fish innate immunity against intestinal helminthes // Fish and Shellfish Immunol. V. 50. P. 274. https://doi.org/10.1016/j.fsi.2016.02.002

  10. Dezfuli B.S., Lui A., Giari L. et al. 2013. Piscidins in the intestine of European perch, Perca fluviatilis, naturally infected with an enteric worm // Fish and Shellfish Immunol. V. 35. P. 1539. https://doi.org/10.1016/j.fsi.2013.08.023

  11. Franchini G.R., Pórfido J.L., Shimabukuro M.I. et al. 2015. The unusual lipid binding proteins of parasitic helminthes and their potential roles in parasitism and as therapeutic targets // Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids. V. 93. P. 31. https://doi.org/10.1016/j.plefa.2014.08.003

  12. Frolova T.V., Izvekov E.I., Solovyev M.M., Izvekova G.I. 2019. Activity of proteolytic enzymes in the intestine of bream Abramis brama infected with cestodes Caryophyllaeus laticeps (Cestoda, Caryophyllidea) // Comp. Biochem. and Physiol. Part B. V. 235. P. 38. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2019.05.009

  13. Huang S.-Y., Yue D.-M., Hou J.-L. et al. 2019. Proteomic analysis of Fasciola gigantica excretory and secretory products (FgESPs) interacting with buffalo serum of different infection periods by shotgun LC-MS/MS // Parasitol. Res. V. 118. P. 453. https://doi.org/10.1007/s00436-018-6169-z

  14. Izvekova G.I., Frolova T.V., Izvekov E.I. 2017. Adsorption and inactivation of proteolytic enzymes by Triaenophorus nodulosus (Cestoda) // Helminthologia. V. 54(1). P. 3. https://doi.org/10.1515/helm-2017-0001

  15. Frolova T.V., Izvekova G.I. 2022. A Comparative Analysis of the Effect of Intestinal Cestodes in Different Fish Species on Proteolytic Enzyme Activity // J. Evol. Biochem. Physiol. V. 58. №. 3. P. 644. https://doi.org/10.1134/S0022093022030024

  16. Laemmli U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage // Nature. V. 4(227). № 5259. P. 680.

  17. Molehin A.J., Gobert G.N., McManus D.P. 2012. Serine protease inhibitors of parasitic helminthes // Parasitology. V. 139. № 6. P. 681. https://doi.org/10.1017/S0031182011002435

  18. Oaks J., Knowles W., Cain G. 1977. Simple method of obtaining an enriched fraction of tegumental brush border from Hymenolepis diminuta // J. Parasitol. V. 63. № 3. P. 476. https://doi.org/10.2307/3280005

  19. Pakchotanon P., Molee P., Nuamtanong S. et al. 2016. Molecular characterization of serine protease inhibitor isoform 3, SmSPI, from Schistosoma mansoni // Parasitol. Res. V. 115. № 8. P. 2981. https://doi.org/10.1007/s00436-016-5053-y

  20. Ranganathan S., Garg G. 2009. Secretome: clues into pathogen infection and clinical applications // Genome Medicine. V. 1. P. 113. https://doi.org/10.1186/gm113

  21. Rawlings N.D., Tolle D.P., Barrett A.J. 2004. Evolutionary families of peptidase inhibitors // Biochem. J. V. 378. P. 705. https://doi.org/10.1042/BJ20031825

  22. Scholz T. 1999. Life cycles of species of Proteocephalus, parasites of fishes in the Palearctic Region: a review // J. Helminthol. V. 73. № 1. P. 1. https://doi.org/10.1017/S0022149X99000013

  23. Silphaduang U., Colorni A., Noga E.J. 2006. Evidence for widespread distribution of piscidin antimicrobial peptides in teleost fish // Diseases of aquatic organisms. V. 72(3). P. 241. https://doi.org/10.3354/dao072241

  24. Smith V.J., Desbois A.P., Dyrynda E.A. 2010. Conventional and unconventional antimicrobials from fish, marine invertebrates and micro-algae // Marine Drugs. V. 8. P. 1213. https://doi.org/10.3390/md8041213

  25. Solovyev M.M., Gisbert E. 2016. Influence of time, storage temperature and freeze/thaw cycles on the activity of digestive enzymes from gilthead sea bream (Sparus aurata) // Fish Physiol. and Biochem. V. 42. P. 1383. https://doi.org/10.1007/s10695-016-0226-2

  26. Tassanakajon A., Somboonwiwat K., Amparyup P. 2015. Sequence diversity and evolution of antimicrobial peptides in invertebrates // Devel. and Comp. Immunol. V. 48. P. 324. https://doi.org/10.1016/j.dci.2014.05.020

  27. Zasloff M. 2002. Antimicrobial peptides of multicellular organisms // Nature. V. 415(6870). P. 389. https://doi.org/10.1038/415389a

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Биология внутренних вод

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал