Журнал эволюционной биохимии и физиологии, 2021, T. 57, № 2, стр. 94-102

ВВЕДЕНИЕ

Всасывание, или транспорт нутриентов у рыб, как и у других позвоночных животных, осуществляется преимущественно в кишечнике. При этом у высших позвоночных существует тесная связь между мембранным гидролизом пищевых субстратов, в результате которого в зоне щеточной каймы энтероцитов образуются три-, ди- и мономеры, и транспортными системами [1, 2]. Исследование мембранного пищеварения у рыб позволило выявить принципиальное сходство структурных и функциональных основ этих процессов у рыб и млекопитающих [3–5]. Изучение транспортных процессов, напротив, выявило, наряду со сходством, ряд существенных отличий от такового у высших позвоночных [4, 6–10].

1. КРАТКОЕ ОПИСАНИЕ МЕХАНИЗМОВ ТРАНСПОРТА НУТРИЕНТОВ

Изучение транспортных процессов подтвердило наличие у рыб двух основных механизмов транспорта нутриентов – макро- и микромолекулярного [3, 4, 6, 7, 9, 11–14].

Макромолекулярный транспорт обеспечивает перенос крупных молекул и надмолекулярных агрегаций по межклеточным пространствам (персорбция) и щелевым контактам [2]. По межклеточным пространствам переносится часть воды и электролитов, а также другие вещества, в том числе белки и пептиды. Помимо персорбции у рыб в отличие от высших позвоночных значительную роль играет трансцеллюлярный перенос различных молекул через плазматические мембраны, осуществляемый с помощью эндоцитоза [15, 16]. Эндоцитоз, включающий фагоцитоз и пиноцитоз, тесно связан с внутриклеточным пищеварением, В целом ряде работ продемонстрирована возможность поглощения крупных пептидов, а также молекул белков в дистальном отделе кишечника рыб путем эндоцитоза [11–19]. Высказано предположение, что эндоцитозу белков предшествует их соединение с кишечным белком I-FABP, связывающим жирные кислоты [18]. Роль этого механизма особенно велика в проникновении интактного белка через кишечный барьер на ранних этапах развития рыб [20].

Микромолекулярный транспорт обеспечивает перенос во внутреннюю среду организма различных ионов, аминокислот, сахаров и жирных кислот [12], а также пептидов с небольшой молекулярной массой [21]. Различают два типа микропереноса веществ – пассивный и активный. Пассивный транспорт, реализующийся благодаря наличию электрохимического градиента и пор, включает в себя такие разновидности, как ультрафильтрация, конвенция и диффузия. Возможны несколько вариантов диффузии веществ через клеточные мембраны – простая, ограниченная, облегченная и обменная. Первые два механизма обеспечивают поступление в энтероцит различных низкомолекулярных субстратов (вода, мочевина, жирные кислоты) по градиенту концентрации [2]. Наличие механизма простой диффузии продемонстрировано у целого ряда морских и пресноводных рыб при изучении всасывания углеводов [6, 22] и аминокислот [23, 24]. Обменная диффузия обеспечивает микроциркуляцию ионов между периферической областью клетки и окружающей ее микросредой [7].

Облегченная диффузия, обладающая сходством как с простой диффузией, так и с активным транспортом реализуется при помощи специальных переносчиков – белковых молекул, облегчающих проникновение дипептидов, аминокислот и сахаров через мембрану за счет концентрационного градиента без затраты энергии [2]. Наличие у рыб облегченной диффузии доказано при исследовании всасывания углеводов с использованием специфического блокатора опосредованного транспорта – флоридзина [22, 25, 26]. Так, при использовании в качестве ингибитора опосредованного транспорта глюкозы флоридзина в концентрации 10^–4 М у леща Abramis brama выявлен значительный флоридзин-зависимый компонент, свидетельствующий о том, что на долю облегченной диффузии приходится 51% транспорта глюкозы [26].

Активный транспорт у рыб, как и у млекопитающих, осуществляется против концентрационного градиента с затратой энергии при участии специальных каналов и белков-переносчиков. Последующий транспорт молекул нутриентов через базолатеральную мембрану в кровяное русло осуществляется с помощью облегченной диффузии [6, 9, 12]. Активный транспорт, как и облегченная диффузия, характеризуется порогом насыщения, обусловленным ограниченностью количества транспортеров (насосов, переносчиков, каналов и пор) в мембране кишечной клетки [6, 11, 25].

Переносчики или каналы участвуют в переносе одного или ограниченного числа типов молекул через мембрану либо по электрохимическому градиенту, либо благодаря сопряжению с транспортом другого вещества, движение которого по градиенту концентрации служит источником энергии для сопряженного с ним процесса. Используются различные ионные градиенты без непосредственного участия АТФ, в большинстве случаев электрохимический градиент Na⁺, реже – градиенты Cl^–, K⁺ и H⁺ [1, 2, 9]. Транзитный перенос нутриентов создается благодаря наличию Na⁺-зависимых транспортеров на апикальной мембране, а натриевых насосов – на базолатеральной. Источником энергии в большинстве случаев служит энергия макроэргических связей АТФ, а роль насосов выполняют транспортные АТФ-азы, такие как Ca²⁺–Mg²⁺-АТФаза и, особенно Na⁺- K⁺-АТФаза, поддерживающая градиент Na⁺ и K⁺ между вне- и внутриклеточными жидкостями. Мобильный переносчик связывает транспортируемые субстраты на одной поверхности мембраны, освобождая их на другой. Канал характеризуется наличием постоянной или индуцированной поры, через которую проходит транспортируемое вещество [1, 2, 9].

2. ОСОБЕННОСТИ ТРАНСПОРТА РАЗЛИЧНЫХ НУТРИЕНТОВ У РЫБ

Изучение механизмов переноса во внутреннюю среду организма гексоз, липидов, аминокислот и пептидов из просвета кишечника рыб интенсифицировалось во второй половине прошлого века [6, 11, 22, 23, 25, 26]. Гиперболическая кинетика насыщения, характерная для активного транспорта нутриентов, выявлена при исследовании всасывания глюкозы, галактозы и ряда аминокислот, причем константы сродства (К_t) щеточнокаемного прямого потока сахаров и аминокислот в кишечнике рыб колеблются в пределах 0.1–20 мМ [6, 23]. Наличие активного транспорта аминокислот и гексоз в кишечнике рыб было подтверждено в опытах с использованием 2,4-динитрофенола, подавляющего процессы окислительного фосфорилирования, и фторида натрия, подавляющего процессы гликолиза [7, 22].

Транспорт аминокислот. В настоящее время твердо установлено, что в транспорте нейтральных аминокислот участвует транспортный белок B0 [27, 28], основных аминокислот – y- [27], ди- и трипептидов – транспортеры PepT. Транспорт ди- и трипептидов, образующихся в результате гидролиза белка, и аминокислот, реализуется при участии H⁺-зависимого транспортного белка PepT1 (SLC15A1), а также транспортного белка PepT2 (SLC15A2). Транспортеры PEPT кодируются генами slc15a [10, 13, 29–37]. Первый из них обладает более низким сродством к субстрату, а второй – более высоким сродством к транспортируемым молекулам дипептидов. В энтероцитах часть пептидов гидролизуется до уровня аминокислот, другая часть транспортируется через базолатеральную мембрану, очевидно, с помощью транспортного белка. В последние годы показано, что в отличие от млекопитающих, обладающих двумя транспортерами пептидов (PepT1 и PepT2), у рыб есть три транспортера с двумя паралогами PepT1 [14, 30, 31]. Однако механизм этого транспорта остается малоизученным [29]. Также важно отметить, что при исследовании японского угря Anguilla japonica транспортер PEPT1 выявлен в апикальной мембране энтероцитов личинок, а начало экспрессии мРНК PEPT1 совпадает с таковой трипсиногена, одновременно увеличиваясь на 5–7-е сутки после вылупления [37].

Вместе с тем в кишечнике рыб не выявлены такие Na⁺-зависимые транспортеры аминокислот, как A, ASC, b^0,+ и другие транспортеры, функционирующие у высших позвоночных животных [9]. Интересные данные получены при исследовании всасывания аминокислот в кишечнике европейского угря A. anguilla, показавшие наличие четырех различных систем Na⁺-зависимого транспорта аминокислот, аналогичных транспортным системам млекопитающих. Это система включает транспортеры кислых (${\text{X}}_{{{\text{AG}}}}^{ - }$), основных (y^–) и нейтральных (B0) аминокислот, а также транспортеры иминокислот (IMINO/PAT), локализованных в апикальной мембране энтероцитов [27, 38]. Транспортер иминокислот существенно отличается от аналогичной системы млекопитающих, поскольку полностью ингибируется аланином [38], и, частично, фенилаланином [27].

Наряду с Na⁺-зависимым существует Na⁺-независимый механизм транспорта, реализующийся благодаря специфическим олигомерным структурам – пищеварительно-транспортным комплексам [1]. У рыб обнаружен Na⁺-независимый транспортер для аланина, глицина и лизина, аналогичный транспортной системе нейтральных и основных аминокислот у млекопитающих [27, 39]. При этом L-гистидин в кишечнике рыб, по-видимому, транспортируется с участием высоко специфичного транспортного белка, так как другие аминокислоты, присутствующие в полости тонкой кишки, не оказывают влияние на интенсивность и кинетические характеристики его транспорта [40]. Субстратная специфичность транспортеров аминокислот может варьировать у разных видов рыб [12].

Важно отметить, что экспрессия специализированных насосов, транспортеров и каналов, ответственных за поглощение питательных веществ через апикальную мембрану микроворсинок щеточной каймы энтероцитов, отмечается на ранних этапах развития рыб. Однако исследований, посвященных экспрессии пептидных транспортеров на ранних стадиях развития рыб, мало. Возможность поглощения аминокислот на ранних стадиях онтогенеза рыб была доказана при исследовании абсорбции свободных аминокислот, меченных C¹⁴, личинками атлантического палтуса Hippoglossus hippoglossus, перешедшими на экзогенное питание. Авторами использовались растворы, подаваемые в кишечник через зонд. Было показано, что приблизительно 71% заменимых (аланин, глутамат) и незаменимых (аргинин, лизин) аминокислот абсорбируется в течение 30 мин после их поступления в кишечник. При этом эвакуация аминокислот личинками была низкой и составляла в среднем только 6% от дозы, полученной через зонд [41].

Также при исследовании личинок значительное внимание было уделено пептидным транспортерам PepTs. Как указывалось выше, эти транспортеры играют особо важную роль при абсорбции ди- и трипептидов. У Danio rerio экспрессия гена пептидного транспортера PepT1 зарегистрирована до начала экзогенного питания личинок [13]. Анализ экспрессии генов пептидных транспортеров у мозамбикской тилапии Oreochromis mossambicus на протяжении 12 сут развития (от 3 до 14 сут после оплодотворения – момента завершения абсорбции желточного мешка) позволил выявить существенные различия как во времени появления, так и в характере динамики экспрессии вариантов PepT1 и PepT2. При этом экспрессия slc15a1a выявляется на 4-е сутки после оплодотворения, увеличивается в период от 6 до 10, уменьшается на 11-е и 12-е сутки после оплодотворения, а затем снова увеличивается. Экспрессия транспортера slc15a1b появляется на 6-е сутки после оплодотворения, резко увеличивается в период от 7 до 10 сут после оплодотворения, а затем изменяется подобно slc15a1a. Экспрессия транспортера slc15a2 значительно не изменяется в период от 3 до 10 сут после оплодотворения, а затем последовательно увеличивается с максимумом на 14-е сутки после оплодотворения. При этом PepT1a обнаружен в эзофагусe, а также в переднем и среднем отделах кишечника, PepT1b – только в районе среднего отдела кишечника, PepT2 определяется лишь в заднем отделе кишечника [14].

При исследовании ювенильных особей атлантической трески Gadus morhua экспрессия мРНК PepT1 выявлена в пилорических придатках и во всех отделах кишечника. Следовательно, у молоди рыб весь кишечник участвует в абсорбции пептидов. Однако в дистальном сегменте экспрессия PepT1 была ниже по сравнению с проксимальным сегментом. При этом выявлена зависимость соотношения экспрессии мРНК PepT1 в пилорических придатках и в различных сегментах кишечника от состава корма [24].

Транспорт углеводов. Транспортеры сахаров ответственны за всасывание моносахаридов (глюкозы, галактозы и фруктозы) из просвета кишечника в кровь. Доказано, что транспортер SGLT1, расположенный на апикальной мембране щеточной каймы энтероцитов, переносит глюкозу и галактозу при участии Na⁺ из просвета кишечника внутрь энтероцитов у различающихся по таксономии млекопитающих [42–44]. Транскрипция SGLT1 происходит преимущественно в криптах, причем они встраиваются в мембрану по мере миграции клеток к верхушкам ворсинок. Транспортер фруктозы GLUT5 также локализуется на апикальной мембране энтероцитов. Показано, что транспортная активность GLUT5, в отличие от SGLT1, может регулироваться диетой. Предполагается, что это связано с синтезом de novo мРНК GLUT5 в клетках, выстилающих ворсинки. Переход гексоз из энтероцитов в кровь обеспечивает расположенный на базолатеральных мембранах транспортер GLUT2 [42]. Кроме того, выявлен Na⁺-независимый механизм транспорта гексоз, связанный с переносом через мембрану глюкозы, образующейся при мембранном гидролизе [1].

Уже в ранних работах было показано, что D‑глюкоза, D-галактоза и 6-дезокси-D-глюкоза могут аккумулироваться внутриклеточно в концентрации, превышающей таковую в полости кишечника рыб. При этом эпителий кишечника рыб может реализовать трансэпителиальнный транспорт D-глюкозы и D-галактозы против электрохимического градиента в условиях in vivo и in vitro [6, 25, 26, 45–48]. Растительноядные и всеядные виды могут адаптировать транспорт глюкозы через апикальную мембрану щеточной каймы энтероцитов в соответствии с изменениями в уровне углеводов пищи, изменяя V_max [12]. Важно отметить, что конкурентный ингибитор транспорта сахаров флоридзин (10^–4–10^–5 М) вызывает снижение аккумуляции и транспорта моносахаридов в кишечнике морских и пресноводных рыб [22, 25, 26].

Также доказана важность ионов Na⁺ для активного транспорта глюкозы у рыб. При исследовании целого ряда видов рыб установлено, что оуабаин (10^–2–10^–5 М), блокирующий Na⁺–K⁺–АТФ-азу и сопряженный с Na⁺ активный транспорт глюкозы, снижает долю активного компонента при низких концентрациях глюкозы почти до 1/3 [23, 26, 49]. Близкие эффекты вызывают ионы цианада, ингибирующего образование АТФ, а также замена ионов Na⁺ ионами K⁺ или Li⁺ [50]. Слабый эффект торможения или его отсутствие у рыб при действии ингибиторов в концентрациях 10^–5–10^–7 М, эффективных для высших позвоночных животных, позволил предположить меньшее количество переносчиков опосредованного транспорта в кишечнике рыб [7].

У рыб в транспорте глюкозы и, по-видимому, D-галактозы также наиболее важную роль играет Na⁺-зависимый транспортер глюкозы SGLT1 и транспортер GLUT2 [9, 12, 47, 51, 52]. Первый локализован на апикальной мембране энтероцитов, второй – на базолатеральной мембране [12, 53]. При этом скорость базолатерального транспорта ниже, чем у млекопитающих. Так, при исследовании обыкновенного карпа Cyprinus carpio и белого амура Ctenopharingodon idellus показано, что мРНК glut2 в основном экспрессируется в печени, передней и средней частях кишечника. Через 3 ч после введения глюкозы экспрессия гена glut2 значительно повышается в переднем отделе кишечника. Поскольку изменения в уровне мРНК glut2 в печени не обнаружены, авторы заключили, что glut2 участвует в поглощении глюкозы только в кишечнике [54, 55]. Переносчик D-фруктозы, такой как GLUT5, у рыб не найден, но есть сведения о том, что фруктоза (10 мМ) поглощается кишечником леща A. brama и обыкновенного карпа C. carpio [46]. Предполагается, что в абсорбции фруктозы принимает участие транспортер GLUT2, локализованный на мембранах щеточной каймы энтероцитов [9].

Всасывание липидов. Механизмы всасывания жира в кишечнике рыб не вполне ясны, но предполагается сходство с таковыми у млекопитающих [56]. Возможность абсорбции жира энтероцитами рыб была продемонстрирована еще в начале ХХ века и затем подтверждена в многочисленных работах при помощи гистологических и цитологических методов [57]. В межклеточных пространствах и lamina propria слизистой оболочки кишечника липидные частицы появляются в виде липопротеинов очень низкой плотности и хиломикронов [58]. Предполагалось, что жир всасывается путем эндоцитоза. Однако данные ряда электронно-микроскопических и биохимических исследований свидетельствуют о преимущественном всасывании липидов путем диффузии [59, 60] в форме моноглицеридов и свободных жирных кислот, которые могут поступать в кровеносную систему рыб в свободном виде или в форме триглицеридов, ресинтезированных внутри энтероцитов и включенных в состав хиломикронов [61, 62]. Поскольку дисперсные липиды хорошо растворяется в мембранах, а их концентрация в полости высока, возможно, что липиды могут пассивно перемещаться по градиенту их концентрации из полости кишечника через апикальную мембрану энтероцитов в цитозоль [8]. Есть данные о том, что липидные капли накапливаются в надъядерном пространстве энтероцитов [63], реэстерифицируются в триацилглицериды [58] и выходят из энтероцитов путем экзоцитоза [63].

При исследовании арктического гольца Salvelinus alpinus показано, что наибольшая скорость абсорбции характерна для насыщенных кислот с длинной цепи 12:0, скорость абсорбции кислот 14 : 0, 16 : 0 и 18 : 0 и мононенасыщенных с длинной цепи 22 : 1 ограничена скоростью липолиза [64]. Жирные кислоты с короткой и средней цепью, отличающиеся относительно высокой растворимостью в воде, быстро абсорбируются в самой проксимальной части кишечника, вероятно, не включаясь в мицеллы [65, 66]. Насыщенные жирные кислоты с длинной цепью абсорбируются труднее, чем ненасыщенные жирные кислоты с аналогичной длиной цепи. Предполагается, что свободные жирные кислоты и фосфатидилхолин усваиваются легче, чем триацилглицеролы [67]. Также предполагается, что жирные кислоты, высвобождаемые из мицелл, поглощаются при помощи облегченного транспорта. Однако участие такого рода транспортеров при исследовании рыб не подтверждено [9].

Вместе с тем при исследовании данио D. rerio и обыкновенного карпа C. carpio найден белок, связывающий жирные кислоты (FABP), транскрипты которого экспрессируются в кишечнике и могут участвовать в интернализации жирных кислот [18, 68]. При этом у личинок данио D. rerio сильная экспрессия гена этого выявляется до полного рассасывания желтка и первого кормления, а уровни мРНК и белка FABP постепенно снижаются в дистальном направлении кишечника [68]. Следовательно, у личинок, как и у взрослых костистых рыб, основное место абсорбции липидов находится в проксимальном отделе кишечника. Показано, что ген, кодирующий FABP в кишечнике данио D. rerio появляется через 12 ч после оплодотворения [8].

Поскольку получены данные, позволяющие предположить, что жирные кислоты пищи в комплексе с FABP, связывающими внутриклеточные липиды, могут достигать ядер энтероцитов и влиять на ядерную активность, следует подробно остановиться на результатах работы, выполненной на данио D. rerio. Так как белки, связывающие жирные кислоты FABP1 и FABP2, высоко экспрессируются в тканях, участвующих в активном метаболизме липидов (печени, переднем отделе кишечника и головном мозге), была исследована дифференциальная экспрессия транскриптов fabp1b.1, fabp1b.2 и fabp2 в этих тканях. Было показано, что FABP локализованы в микроворсинках, цитозоле и ядрах большинства энтероцитов слизистой оболочки переднего отдела кишечника, а транскрипция fabp1b.1 и fabp2 активируется после кормления и регулируется в соответствии с составом корма. Важно, что в ядрах FABP локализуются большей частью в межхроматиновом пространстве. Также продемонстрировано связывание меченных жирных кислот с рекомбинантными Fabp1b.1 и Fabp2 [69].

Роль отдельных механизмов транспорта мономеров. Сопоставление роли отдельных механизмов транспорта мономеров свидетельствует о том, что у рыб при низких концентрациях субстрата (<0.5 мМ) наиболее значительную роль играют процессы активного транспорта и облегченной диффузии. В случае глюкозы активный транспорт может наблюдаться при концентрациях 0.05–2.5 мМ [7, 11]. При более высоких концентрациях субстрата значительно возрастает доля пассивной и облегченной диффузии [7, 22, 26]. Соотношение указанных механизмов транспорта у разных видов рыб различно и в значительной мере зависит от характера питания, функционального состояния организма, природы и силы воздействия абиотических факторов. Обязательным этапом транспорта пищевых субстратов во внутреннюю среду организма является их перенос через слой слизистых наложений кишечника, установленный при исследовании транспорта неорганических ионов [70] и сахаров [7].

3. ТОПОГРАФИЯ ТРАНСПОРТНЫХ ПРОЦЕССОВ У РЫБ

Для кишечника рыб, как и для других позвоночных, характерно наличие кранио-каудальных (проксимо-дистальных) градиентов всасывания пищевых веществ. Более высокая скорость всасывания зарегистрирована в проксимальных отделах тонкой кишки, а более низкая – в дистальных [17, 46, 50, 51, 63, 66, 71–73]. Однако у некоторых видов всеядных и плотоядных рыб различия в скорости всасывания аминокислот и сахаров в различных участках кишки отсутствуют [50]. При этом системы активного транспорта характерны практически для всего кишечника [17], включая наиболее дистальные его части [16, 17, 37, 73].

Кроме того, важно отметить как сходство, так и вариабельность проксимо-дистальных градиентов транспорта одного и того же вещества у рыб разных видов. Так, липиды всасываются преимущественно в пилорических придатках и проксимальных участках кишечника [3, 4, 9, 57, 63, 66]. Проксимо-дистальные градиенты транспорта аминокислот и гексоз у рыб разных видов различны [51, 71, 72]. В условиях in vitro аккумуляция и транспорт аминокислот максимальны в пилорических придатках [17], средних [23] или задних участках кишечника [72, 74], моносахаридов – в пилорических придатках [17], переднем [6, 74], среднем [45] или заднем отделе кишечника [46, 74].

Вместе с тем функциональная топография кишечника рыб необычайно пластична и может изменяться в зависимости от структуры пищевых субстратов, вида рыб, их функционального состояния, а также целого ряда биотических и абиотических факторов [7]. В частности, характер проксимо-дистальных градиентов транспорта одного и того же вещества в значительной мере зависит от особенностей питания рыб [51, 74], а также интенсивности питания рыб – при переходе от голодного к сытому состоянию скорость транспорта нутриентов увеличивается на всем протяжении кишечника, что обусловлено локальной стимуляцией транспортных процессов [23, 46, 75]. Так, повторное кормление морского окуня Dicentrarchus labrax стимулирует экспрессию мРНК PepT1 в проксимальном отделе кишечника [75]. При исследовании кранио-каудальных градиентов транспорта свободной глюкозы, а также глюкозы, образующейся из поли- и дисахаридов у леща A. brama и карпа C. carpio была выявлена зависимость величины абсорбции от степени полимеризации гексоз и способа расчета [46].

4. СОПРЯЖЕНИЕ ПРОЦЕССОВ ГИДРОЛИЗА И ТРАНСПОРТА

Ранее была высказана гипотеза о существовании ферментативно-транспортных комплексов, обеспечивающих прямую передачу продуктов гидролиза олигомеров на вход в транспортные системы без рассеивания в водной фазе и независимых транспортных путей для свободных мономеров и мономеров, образующихся из олигомеров [1]. Позднее была предложена модель мультиканальных котранспортеров для Na⁺ и глюкозы, а также Na⁺ и других нутриентов [1, 2]. Сведения, касающиеся сопряжения пищеварительно-транспортных процессов у рыб, немногочисленны и довольно противоречивы. В ряде работ установлено, что скорость аккумуляции глюкозы, образующейся при гидролизе мальтозы у щуки Esox lucius, окуня Perca fluviatilis и карпа C. carpio, выше скорости абсорбции свободного мономера [22]. Всасывание глицина в кишечнике радужной форели S. gairdnerii происходит быстрее из глицилглицина, чем из раствора, с эквивалентным количеством свободной аминокислоты [23].

Сопоставление в условиях in vitro эффектов ингибитора опосредованного транспорта глюкозы флоридзина (10^–4) М на транспорт свободной глюкозы, а также глюкозы, образующейся из мальтозы и крахмала у леща A. brama, показало, что флоридзин-зависимый компонент в случае олигомерного транспорта (мальтоза) несколько выше, чем в случае мономерного (56 и 51% соответственно), полимерного (крахмал) – еще ниже (32%). При изучении влияния оуабаина в той же концентрации на транспорт свободной глюкозы, глюкозы, образующейся из мальтозы и крахмала в эквимолярной концентрации (2.5 мМ), у рыб этого же вида показано, что ингибитор Na⁺–K⁺-АТФазы блокирует мономерный транспорт глюкозы на 30%, олигомерный – на 32%, полимерный – на 18% [27].

Однако в ряде работ, выполненных на рыбах, напротив, выявлено преобладание скорости аккумуляции свободных моносахаридов и аминокислот по сравнению с олигомерным транспортом [3, 22]. Указанные противоречия, вероятно, свидетельствуют о слабом развитии у рыб ферментативно-транспортных комплексов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Таким образом, механизмы транспорта нутриентов у рыб и высших позвоночных достаточно близки. Однако скорость транспорта нутриентов у первых на порядок ниже, чем у вторых. У высших позвоночных доминирует активный транспорт, некоторую роль на ранних этапах онтогенеза играет облегченная диффузия, а доля простой диффузии ничтожно мала. У рыб, напротив, в случае высоких концентраций субстратов преобладают механизмы простой или облегченной диффузии. Доля активного компонента транспорта у рыб по сравнению с высшими позвоночными низка. Несмотря на эти различия, транспортные белки энтероцитов, по-видимому, достаточно консервативны и не изменяются в процессе эволюции позвоночных. Вместе с тем у рыб заметно ниже относительная площадь всасывающей поверхности кишечника и меньше число транспортных белков на единицу поверхности кишечника, по сравнению с млекопитающими. Кроме того, для рыб характерна слабая степень сопряженности пищеварительных и транспортных процессов, меньшая зависимость транспорта от концентрации кислорода, значительная роль дистальных отделов кишки во всасывании нутриентов по сравнению с высшими позвоночными животными. Эти особенности, по-видимому, связаны с более низкими метаболическими потребностями и энергозатратами на локомоции у рыб, обусловленные в значительно мере с их обитанием в гипогравитационной среде.