Кинетика и катализ, 2020, T. 61, № 5, стр. 700-707

Каталитическое генерирование радикалов в супрамолекулярных системах c участием ацетилхолина

Н. В. Потапова a*, О. Т. Касаикина a, М. П. Березин b, И. Г. Плащина c

a ФГБУН Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семенова РАН
119991 Москва, ул. Косыгина, 4, корп. 1, Россия

b ФГБУН Институт проблем химической физики РАН
142432 Черноголовка, просп. Акад. Семенова, 1, Россия

c ФГБУН Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН
119991 Москва, ул. Косыгина, 4, Россия

* E-mail: pot.natalia2010@yandex.ru

Поступила в редакцию 30.11.2019
После доработки 29.03.2020
Принята к публикации 21.04.2020

Полный текст (PDF)

Аннотация

Рассмотрены особенности каталитического действия на распад гидропероксидов (ROOH) важнейшего нейромедиатора ацетилхолина (ACh), который подобно катионным поверхностно-активным веществам (S+) в органических средах может образовывать смешанные микроагрегаты с ROOH и ускорять их распад на свободные радикалы. Хемосорбированный на твердых носителях (целлюлоза, монтмориллонит натрия) AСh так же как и S+ каталитически разлагает ROOH и инициирует c поверхности радикально-цепные процессы окисления и полимеризации. Сопоставление скоростей генерирования радикалов (Wi) смесями AСh с гидропероксидами кумила и третбутила в н-декане и хлорбензоле показало, что Wi относительно ниже при наличии ароматического фрагмента в растворителе или гидропероксиде. Фосфатидилхолин (РС) является цвиттер-ионным ПАВ, в котором катион холина связан с фосфатной группой. Соединения непереходных металлов Ca(II) и Mg(II) разрушают цвиттер-ионную связь и превращают РС в катионное поверхностно-активное вещество, которое может катализировать радикальный распад ROOH. Установлено замедляющее действие умеренного магнитного поля 0.157 Тл на скорость генерирования радикалов в смесях ROOH c S+, ACh и РС, обработанным солями Ca(II) и Mg(II).

Ключевые слова: ацетилхолин, гидропероксиды, фосфатидилхолин, смешанные микроагрегаты, катализ, генерирование радикалов, магнитные эффекты, катион–π-взаимодействие

ВВЕДЕНИЕ

Ацетилхолин (ACh) является важнейшим нейромедиатором, химическим передатчиком нервного возбуждения от окончаний нервных волокон к холинорецепторам [1, 2], играющим существенную роль в нервно-мышечной и когнитивной активности живых существ [35]. ACh выделяется окончаниями вегетативных и двигательных нервных волокон, избыток удаляется холинэстеразой (AChE) [6, 7]. Действие ингибиторов холинэстеразы ведет к накоплению избыточных количеств негидролизованного ACh, что сначала приводит к ускорению передачи нервных импульсов, а далее к прекращению их передачи, блокированию импульсов. Ацетилхолин и родственные ему четвертичные аммониевые соединения (R4N+) реагируют с широким спектром биологических сайтов связывания, в том числе в ацетилхолинэстеразе (AChE), ACh-рецепторах (AChR), калиевых каналах. В [8] была предложена модель для биологических сайтов связывания холина и его производных, в которой доминирующее значение для связывания ACh имеют ароматические аминокислоты Phe, Tyr и Trp через контакты катиона R4N+ с ароматическими кольцами, так называемое катион–π (cation–π) взаимодействие. Авторы экспериментально и теоретически исследовали относительную энергию связывания производных холина [913] с модельными соединениями и биологическими сайтами и выявили повторяющийся в структурной биологии мотив, который получил название “ароматическая коробка” (“aromatic box”). Примером является найденная в белках, связывающих AСh, устойчивая последовательность ароматических аминокислотных остатков из трех тирозинов и двух триптофанов, образующих “ароматическую коробку”, определяющую способность сайта принимать агониста и связывать катионную часть ACh и других малых молекул [10, 13]. Холин входит в состав фосфатидилхолинов (РС), природных поверхностно-активных веществ (ПАВ), которые выполняют метаболические и структурные функции в клеточных мембранах [14]. В нейтральной молекуле РС холиновый катион связан цвиттер-ионной связью с фосфат-ионом, но при взаимодействии с солями Са холиновый фрагмент может высвобождаться, превращая РС в четвертичное аммониевое соединение (R4N+) [15].

Ранее [1624] нами было установлено, что катионные поверхностно-активные вещества (S+) катализируют процессы окисления углеводородов и липидов. Ключевая реакция каталитического действия S+ – ускоренный распад гидропероксидов (ROOH) на радикалы в смешанных мицеллах ROOH–S+. Гидропероксиды являются поверхностно-активными веществами (ПАВ) и образуют смешанные мицеллы с мицеллообразующими ПАВ [16], но радикальный распад с выходом в объем растворителя пероксильных радикалов ${\text{RO}}_{2}^{\centerdot }$ ускоряется только в сочетаниях с S+ [18, 23, 24]:

$m{\text{ROOH}} + n{{{\text{S}}}^{ + }} \rightleftarrows \left\{ {m{\text{ROOH}} \ldots n{{{\text{S}}}^{ + }}} \right\} \to {\text{RO}}_{2}^{\centerdot }.$ (I)

Ацетилхолин хлорид, как и многие S+, представляет собой четвертичную аммониевую соль, но, в отличие от S+, в молекуле AСh нет объемного гидрофобного заместителя. AСh хорошо растворяется в воде и не обладает поверхностной активностью [16]. Тем не менее, при диспергировании в углеводородной среде совместно с гидропероксидами AСh образует микроагрегаты AСh–ROOH, более крупные, чем смешанные обращенные мицеллы S+–ROOH, и ускоряет распад ROOH на радикалы [24, 25]. Возможно, в формировании совместных микроагрегатов AСh–ROOH и в генерировании радикалов в системах S+–ROOH играет роль катион–π-взаимодействие, рассмотренное в работах [813] применительно к AСh. Для проверки этого предположения в настоящей работе проведено сопоставление размерных и кинетических характеристик микроагрегатов, образованных AСh и S+ с гидропероксидами трет-бутила (HTB) и кумила (HC), содержащим ароматический заместитель в молекуле, в растворах алифатического н-декана и ароматического хлорбензола. Сопоставлено также влияние различных факторов – добавки холестерина, адсорбция на твердых носителях и умеренное магнитное поле – на скорости генерирования радикалов при распаде гидропероксидов в одинаковых условиях в смешанных агрегатах ACh–ROOH и S+–ROOH.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Ацетилхолин хлорид (ACh), бромиды цетилтриметиламмония (CTAB) и цетилпиридиния (CPB), гидропероксид трет-бутила (HTB), гидропероксид кумила (HC) и кверцетин (Q) (все “Fluka”), холестерин (Chol), β-каротин (Car), яичный фосфатидилхолин (РС), н-декан и хлорбензол (все “Sigma-Aldrich”) использовали без дополнительной очистки.

Скорость образования радикалов при каталитическом распаде гидропероксидов в смешанных мицеллах с ACh и S+ определяли методом ингибиторов с применением в качестве акцепторов радикалов β-каротина или кверцетина, концентрацию которых в ходе реакции контролировали спектрофотометрически. Реакцию проводили непосредственно в термостатируемой кварцевой кювете (1 см) спектрофотометра Ultrospec 1100 (“Biochrom”, США) при 37°С или при комнатной температуре.

Влияние постоянного внешнего магнитного поля на скорость генерирования радикалов методически изучали аналогично [26]. Скорость полимеризации стирола измеряли методом изотермической калориметрии на приборе ДАК-1-1 (ЭЗАН, Россия) при 60°С [27, 28].

Средний размер микроагрегатов ПАВ определяли методом динамического светорассеяния (DLS) с помощью анализатора Zetasizer NanoZS (“Malvern Instruments”, Великобритания), оснащенном 4 мВт He–Ne-лазером с длиной волны 633 нм. Измерения выполняли при 25°С и постоянном угле рассеяния 173°. Для нахождения коэффициентов трансляционной диффузии анализ полученных автокорреляционных функций интенсивности рассеяния осуществляли автоматически с помощью встроенного программного обеспечения Zetasizer Software методом неотрицательных наименьших квадратов (NNLS) и процедуры фитинга CONTIN. Для расчета размера частицы (d) на основе коэффициента трансляционной диффузии использовано уравнение Стокса–Эйнштейна: d(H) = kT/(3πηD), где η – динамическая вязкость среды; T – температура, k – константа Больцмана, D – коэффициент трансляционной диффузии.

Погрешность определения скорости генерирования радикалов не превышала 15%.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

Исследование частиц, образующихся при смешении ацетилхолина с гидропероксидами кумила и трет-бутила в н-декане (рис. 1) и хлорбензоле (рис. 2) методом DLS показало, что во всех случаях имеет место широкое распределение частиц по размерам, которое относительно медленно изменяется в течение недели. В среде н-декана размеры агрегатов ACh–HC имеют тенденцию к увеличению, тогда как размеры агрегатов ACh–HTB, а в среде хлорбензола (рис. 2) размеры агрегатов AСh с обоими гидропероксидами уменьшаются во времени.

Рис. 1.

Распределение по размерам частиц, образующихся при диспергировании 1 мМ ACh в среде н-декана, содержащего 20 мМ НС или НТВ в течение часа в день приготовления (1), через 2 дня (2) и 7 дней (3) после смешения. Кривые разного цвета получены в повторных измерениях (~10 мин) и отражают динамический и неустойчивый характер образующихся микроагрегатов.

Рис. 2.

Распределение по размерам частиц, образующихся при диспергировании 1 мМ ACh в среде хлорбензола, содержащего 20 мМ НС или НТВ в течение часа в день приготовления (1), через 2 дня (2) и 7 дней (3) после смешения. Кривые разного цвета получены в повторных измерениях (~10 мин) и отражают динамический и неустойчивый характер образующихся микроагрегатов.

В табл. 1 представлены данные по скоростям образования радикалов (Wi), измеренные в образцах (из рис. 1 и 2) методом ингибиторов с использованием кверцетина в качестве акцептора радикалов аналогично [16]. Видно, что в первоначально приготовленных смесях Wi в н-декане для обоих гидропероксидов выше, чем в хлорбензоле, а в случае ACh–HC выше, чем в случае ACh–HTB. Через неделю в смеси ACh–HTB скорости образования радикалов увеличились и в н-декане, и в хлорбензоле, а в смеси ACh–HC в обоих растворителях Wi уменьшилась до значений ниже, чем в смеси ACh–HTB. Полученные данные не противоречат представлениям о катион–π-взаимодействии: ароматические фрагменты в хлорбензоле и в гидропероксиде кумила способствуют связыванию с ACh, но затрудняют радикальный распад гидропероксидов. В работе [24] и частично в [17] был рассмотрен вероятный механизм каталитического действия катионных ПАВ, согласно которому в мицеллах с S+ определенным образом ориентируется гидропероксид, и пероксидная связь попадает в сильное электрическое поле двойного электрического слоя напряженностью около 105–107 В/м, которое ослабляет эту связь и облегчает гомолитический распад. Мицеллярные агрегаты, формирующиеся в органических средах при смешении S+ и гидропероксидов, термодинамически нестабильны, поскольку гидропероксиды ускоренно распадаются на радикалы с последующим образованием гидрофильных и амфифильных продуктов – воды, спиртов и кетонов, что оказывает влияние на структуру и размеры обращенных мицелл.

$\left\{ \begin{gathered} {\text{ROOH}} \to {\text{R}}{{{\text{O}}}^{\centerdot }} + {\text{H}}{{{\text{O}}}^{\centerdot }} \hfill \\ {\text{R}}{{{\text{O}}}^{\centerdot }} + {\text{ROOH}} \to {\text{ROH}} + {\text{RO}}_{{\text{2}}}^{\centerdot } \hfill \\ {\text{H}}{{{\text{O}}}^{\centerdot }} + {\text{ROOH}} \to {{{\text{H}}}_{{\text{2}}}}{\text{O}} + {\text{RO}}_{{\text{2}}}^{\centerdot } \hfill \\ {\text{RO}}_{{\text{2}}}^{\centerdot } + {\text{RO}}_{{\text{2}}}^{\centerdot } \to {\text{продукты }} \hfill \\ {\text{R}}{{{\text{O}}}^{\centerdot }} + {\text{RO}}_{{\text{2}}}^{\centerdot } \to {\text{продукты}} \hfill \\ \end{gathered} \right\} \to {\text{RO}}_{{\text{2}}}^{\centerdot }$
Таблица 1.

  Скорости образования радикалов при распаде 20 мМ гидропероксида кумила (HC) или трет-бутила (HTB) с добавками 1 мМ AСh в декане и хлорбензоле после смешения и через неделю, Т = 37°С

Время после смешения Wi, моль л–1 с–1
HC/н-декан
Wi, моль л–1 с–1
HTB/н-декан
Wi, моль л–1 с–1
HC/хлорбензол
Wi, моль л–1 с–1
HTB/хлорбензол
В течение часа (7.9 ± 0.8) × 10–9 (6.7 ± 0.7) × 10–9 (3.1 ± 0.3) × 10–9 (1.34 ± 0.1) × 10–9
Неделя (5.9 ± 0.6) × 10–9 (12.1 ± 1.2) × 10–9 (2.9 ± 0.3) × 10–9 (8.6 ± 0.9) × 10–9

Схема 1 . Радикальные реакции, протекающие в мицеллах {mROOH…n S+}.

В результате реакций, происходящих в смешанных мицеллах (схема 1 ), в объем органического растворителя поставляются пероксильные радикалы ${\text{RO}}_{{\text{2}}}^{\centerdot }$ [23, 29]. Энергия активации термического распада разных RООН составляет 90–120 кДж/моль [29, 30], а в мицеллах катионных ПАВ она уменьшается до 40–60 кДж/моль [22, 23].

Катион–π-взаимодействие, по-видимому, способствует образованию микроагрегатов AСh с гидропероксидами, но нарушает ориентацию гидропероксидов в электрическом поле, облегчающую радикальный распад. Поэтому в хлорбензоле скорость генерирования радикалов ниже, чем в н-декане, и размеры микроагрегатов уменьшаются во времени (табл. 1, рис. 2). В работах [9, 10, 13] энергию катион–π-взаимодействия AСh с ароматическим кольцом оценивают в ~10 ккал/моль (41.9 кДж), причем в водных средах AСh является гидрофильным, даже гигроскопичным, веществом и в водных растворах не образует агрегатов с гидропероксидами и не влияет на их гомолитический распад. В органических средах гидрофильный AСh и амфифильные гидропероксиды, по-видимому, образуют кластеры и агрегаты кластеров за счет гидрофобного выталкивания. Поскольку в органических средах в присутствии AСh наблюдается катализ распада гидропероксидов [17, 24, 25], можно предположить, что пероксидная связь ориентируется в кластерах ACh−ROOH подобно тому, как это происходит в смешанных мицеллах S+−ROOH. Энергия взаимодействия AСh с гидропероксидами, ведущего к активации гомолитического распада, по-видимому, того же порядка, что энергия катион−π-взаимодействия, или ненамного выше.

Холестерин (Chol), природный полициклический липофильный спирт, содержится в клеточных мембранах практически всех живых организмов и обеспечивает их стабильность [29]. В составе мембраны Chol играет роль модификатора бислоя, придавая ему определенную жесткость за счет увеличения плотности “упаковки” молекул фосфолипидов [3032]. В связи с применением Chol в конструировании средств адресной доставки лекарственных средств в литературе имеется много данных по взаимодействию Chol с мицеллами в водных средах, превращению сферических мицелл в везикулы, изменению жесткости и проницаемости мембран [3341]. Влияние Chol на свойства и поведение обращенных мицелл ПАВ практически не изучено. В работе [42] на примере обращенных мицелл анионного ПАВ, бис(2-этилгексил) сульфосукцината натрия (АОТ), в циклогексане и октаноле было показано, что в октаноле Chol растворяется в объеме растворителя и не влияет на размеры и форму мицелл АОТ, а в циклогексане в присутствии Chol наряду с мицеллами АОТ определяются частицы размером ~1−1.5 нм, предположительно молекулярные комплексы АОТ−Chol. Мы обнаружили, что при добавках Chol к смесям ацетилхолина с гидропероксидами наблюдается дозозависимое увеличение скорости образования радикалов [43, 44]. Данные табл. 2 свидетельствуют, что в случае смешанных обращенных мицелл катионных ПАВ с гидропероксидами добавка 30 мол. % Chol в несколько раз снижает скорость генерирования радикалов Wi в каталитическом распаде гидропероксидов, измеренную по расходованию кверцетина. Примечательно, что Wi в сочетаниях S+ с НС ниже, чем в смешанных мицеллах S+ с HTB. Это может быть связано с катион−π-взаимодействием S+ с НС. Увеличение Wi при добавках Chol в случае микроагрегатов AСh−ROOH, возможно, обусловлено структурирующим действием Chol, которое проявляется в уменьшении размеров микроагрегатов с 300 до 250 нм.

Таблица 2.  

Влияние 0.5 мМ холестерина на скорость инициирования радикалов в смесях катионных поверхностно-активных веществ и AСh с гидропероксидами

Система Wi, моль л–1 с–1 $W_{i}^{{\text{*}}}{\text{,}}$ с добавлением
0.5 мМ Chol, моль л–1 с–1
${{W_{i}^{{\text{*}}}} \mathord{\left/ {\vphantom {{W_{i}^{{\text{*}}}} {{{W}_{i}}}}} \right. \kern-0em} {{{W}_{i}}}}$
1.5 мМ СРВ и 20 мМ HTB, хлорбензол, 28°С (2.2 ± 0.2) × 10–8 (1.2 ± 0.15) × 10–8 0.56
1.5 мМ СРВ и 20 мМ HC, хлорбензол, 28°С (1.8 ± 0.2) × 10–8 (0.145 ± 0.014) × 10–8 0.08
1.5 мМ СТАВ и 20 мМ HTB, хлорбензол, 28°С (2.2 ± 0.2) × 10–8 (0.53 ± 0.05) × 10–8 0.24
1.5 мМ CTAB и 20 мМ HC, хлорбензол, 28°С (1.5 ± 0.15) × 10–8 (0.17 ± 0.02) × 10–8 0.11
1.0 мМ AСh + 10 мМ HTB, н-декан, 37°С (1.3 ± 0.15) × 10–9 (5.1 ± 0.5) × 10–9 3.9

Ранее [27, 28] нами было показано, что катионные ПАВ, адсорбированные на твердой поверхности, сохраняют способность каталитически ускорять радикальный распад гидропероксидов и инициировать цепные радикальные процессы окисления и полимеризации. Представляло интерес выяснить возможности АСh адсорбироваться на отрицательно заряженных поверхностях и катализировать радикальный распад гидропероксидов. В табл. 3 сопоставлены данные по адсорбции АСh и СТАВ на монтмориллоните натрия, М, (“Cloisit A”, США) и микрокристаллической целлюлозе, Cel, (“Эвалар”, РФ), а также скорости полимеризации и образования радикалов при полимеризации стирола, содержащего гидропероксид кумила и полученные порошки с иммобилизованными AСh и СТАВ.

Таблица 3.  

Адсорбция СТАВ и АСh на твердых носителях и скорости полимеризации и образования радикалов при полимеризации стирола, содержащего 0.05 М гидропероксида кумила и 4 мас. % катализатора, при 60°С

Катализатор Адсорбция ПАВ
Γ × 104, моль/г
Скорость полимеризации стирола
W × 105, моль л–1 с–1
Скорость инициирования*
Wi × 107, моль л–1 с–1
Без катализатора 3.6 0.42
СТАВ/М 5.70 8.0 2.0
СТАВ/Cel 1.85 17.0 8.8
АСh/М 12.2 6.1 1.1
АСh/Cel 8.0 8.1 2.0

* Экспериментально определяли скорости полимеризации стирола W и на их основе рассчитывали скорости инициирования по уравнению Wi = {W/(a[RH])}2, где RH – субстрат, a = kp/(2kt)0.5 отношение известных констант скорости роста (kp) и обрыва (kt) цепи стирола [45].

Из табл. 3 и рис. 3а видно, что все добавленные порошки увеличивают скорость полимеризации. Обращает на себя внимание необычная немонотонная зависимость приведенной скорости полимеризации от времени в присутствии катализаторов Cel/СТАВ, М/СТАВ и в меньшей степени Cel/ACh (рис. 3б). Возможно, эти колебания обусловлены гетерогенностью системы и гетерогенным распределением центров, инициирующих радикалы, которые могут участвовать и в обрыве цепей полимеризации.

Рис. 3.

Зависимость конверсии С (а) и приведенной скорости полимеризации (W/[RH]) (б) стирола от времени в процессе полимеризации, инициированной 0.05 М гидропероксида кумила, с добавками 4 мас. % гетерогенных катализаторов: 1 – без катализатора; 2 – Cel/СТАВ; 3 – Cel/ACh; 4 – М/СТАВ; 5 – М/ACh. Т = 60°С.

В настоящее время уделяется большое внимание изучению действия магнитных и электромагнитных полей на химические и, в особенности, на биологические процессы [4653]. Основной вклад в магнитные эффекты в биосистемах могут вносить реакции, в которых генерируются и участвуют радикалы, парамагнитные частицы, носители спинового магнетизма, взаимодействующие с магнитными полями (МП), способными индуцировать спиновые триплет-синглетные переходы в радикальных парах, изменять их спиновое состояние и реакционную способность. Ранее [24, 26] нами было установлено, что умеренное магнитное поле (0.157 Тл) уменьшает скорость генерирования радикалов в обращенных смешанных мицеллах S+−HTB и в микроагрегатах AСh−НТВ. В работе [15] было показано, что взаимодействие фосфатидилхолина с СаС12 приводит к высвобождению холинового фрагмента, и полученная система подобно AСh способна катализировать радикальный распад гидропероксидов и инициировать радикально-цепные процессы.

В табл. 4 сопоставлены данные по влиянию стационарного магнитного поля на скорость расходования β-каротина в нецепном (*) и в цепном (**) режимах в гомогенных системах при инициировании азоизобутиронитрилом (AIBN) или сочетанием HTB с ацетилацетонатом железа(III), и в мицеллярных микрогетерогенных системах CTAB−HTB и ACh−HTB. Мицеллярные системы были также приготовлены добавлением к смеси яичного фосфатидилхолина (РС) с HTB солей непереходных металлов СаС12 или MgSO4, которые инертны по отношению к гидропероксидам. В этих опытах в качестве акцептора радикалов использовали β‑каротин, поскольку кверцетин взаимодействует с ионами металлов, образуя хелатные комплексы. Полиеновый углеводород β-каротин является активным акцептором радикалов разного типа, кинетика окисления которого молекулярным кислородом детально изучена в достаточно широком интервале концентраций и температур в цепном и нецепном режиме [54, 55]. В случае термического (инициатор АИБН) или гомогенного каталитического (HTB + Fe3+) инициирования радикалов МП не оказывает влияния на скорость процесса. При генерировании радикалов в микрогетерогенной системе наблюдается расходование β-каротина, которое замедляется в МП (табл. 4). Величина магнитного эффекта, равного ME = (WCarBWCar0)/WCar0, в микрогетерогенной системе имеет отрицательное значение.

Таблица 4.

  Влияние умеренного магнитного поля (0.157 Тл) на скорости окисления β-каротина (Car) в хлорбензоле кислородом воздуха

Система WCar × 108, M/c WCar × 108, M/c, MП ME
*СТАВ + НТВ + Car 0.22 ± 0.02 0.125 ± 0.013 –0.43
*ACh + HTB + Car 0.75 ± 0.015 0.15 ± 0.015 –0.15
**АИБН + Car 28 ± 0.2 28 ± 0.2 0
**HTB + Car 0.08 ± 0.01 0.08 ± 0.01 0
**HTB + CaCl2 + Car 0.08 ± 0.01 0.08 ± 0.01 0
**HTB + Fe(acac)3 + Car 7.0 ± 0.3 7.0 ± 0.3 0
**PC +HTB + CaCl2 + Car 5.1 ± 0.3 4.5 ± 0.3 –0.12
**PC + HTB + MgSO4 + Car 3.6 ± 0.3 2.1 ± 0.2 –0.42

  * Экспериментальные условия: 37°С; [Car] = 0.01 мМ; [СТАВ] = 1.7 мМ; [AСh] =1.7 мМ; [НТВ] = 25 мМ; WCarWi. ** Экспериментальные условия: 50°С; [Car] = 0.7 мМ; [AIBN] = 20 мМ; [РС] = 1.8 мМ; [СаС12] =1.3 мМ; [MgSO4] = 1.1 мМ; [Fe(acac)3] = 0.36 мМ; [HTB] = 40 мМ; WCar = Wi + $a[{\text{Car}}]W_{i}^{{0.{\text{5}}}}.$

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В заключение следует отметить, что полученные новые данные характеризуют способность AСh подобно катионным ПАВ в органических средах катализировать распад ROOH на радикалы и свидетельствуют о сохранении этой способности при адсорбции ACh на целлюлозе и других поверхностях с отрицательным зарядом. В водных растворах гидрофильный AСh, в отличие от катионных ПАВ, не образует совместных агрегатов с ROOH и не влияет на их гомолитический распад [16, 25]. В органических средах гидрофильный AСh и амфифильные гидропероксиды, по-видимому, формируют кластеры и агрегаты кластеров за счет гидрофобного выталкивания, добавки холестерина способствуют структурированию микроагрегатов AСh с ROOH, ведущему к увеличению скорости генерирования радикалов. В случае смешанных мицелл катионных ПАВ добавки холестерина, напротив, приводят к уменьшению Wi. Внешнее магнитное поле сходным образом снижает скорость генерирования радикалов Wi. в микроагрегатах ПАВ и AСh с гидропероксидами. Возможно, магнитное поле оказывает влияние на свойства двойного электрического слоя и ориентацию в микроагрегатах пероксидной связи, гомолиз которой определяет скорость распада гидропероксида на радикалы. По-видимому, эти свойства ACh наряду с катион−π-взаимодействиями с центрами связывания играют роль в физиологических функциях, которые выполняет AСh в живых организмах. Так, зарождение и развитие атеросклероза может быть связано с окислительной полимеризацией ненасыщенных липидов и липопротеинов на адсорбционных слоях ACh и РС, инициированной в присутствии ионов Са2+ и Mg2+ и липопероксидов.

Список литературы

  1. Baig A.M., Rana Z., Tariq S., Lalani S., Ahmad H.R. // ACS Chem. Neurosci. 2018. V. 9. P. 494. https://doi.org/10.1021/acschemneuro.7b00254

  2. Francis P.T., Palmer A.M., Snape M., Wilcock G.K. // J. Neurol. Neurosurg. Psychiatry. 1999. V. 66. I. 2. P. 137.

  3. Rahman M.M. // Curr. Proteomics. 2012. V. 9. P. 272.

  4. Panraksa Y., Siangproh W.T., Khampieng, Chailapakul O., Apilux A. // Talanta. 2018. V. 178. P. 1017.

  5. Langmaier J., Záliš S., Samec Z. // J. Electroanal. Chem. 2018. V. 815. P. 183.

  6. Sussman J.L., Harel M., Frolow F., Oefner C., Goldman A., Toker L., Silman I. // Science. 1991. V. 253. P. 872.

  7. Quinn D.M. // Chem. Rev. 1987. V. 87. P. 955

  8. Dougherty D.A., Stauffer D.A. // Science. 1990. V. 250. P. 1558.

  9. Dougherty D.A. // Science. 1996. V. 271. P. 163.

  10. Dougherty D.A. //Acc. Chem. Res. 2013. V. 46. P. 885.

  11. Ma J.C., Dougherty D.A. // Chem. Rev. 1997. V. 97. P. 1303.

  12. Van Arnam E.B., Dougherty D.A. // J. Med. Chem. 2014. V. 57. P. 6289.

  13. Davis M.R., Dougherty D.A. // Phys. Chem. 2015. V. 17. P. 29 262.

  14. Cevc G. Phospholipids Handbook. New York, 1993.

  15. Менгеле Е.А., Карташева З.С., Плащина И.Г., Касаикина О.Т. // Коллоид. журн. 2008. Т. 70. № 6. С. 805.

  16. Трунова Н.А., Карташева З.С., Максимова Т.В., Богданова Ю.П., Касаикина О.Т. // Коллоид. Жур. 2007. Т. 69. С. 697.

  17. Касаикина О.Т., Карташева З.С., Писаренко Л.М. // Журн. Общ. Хим. 2008. Т. 78. № 8. С. 1298.

  18. Касаикина О.Т., Голявин А.А., Круговов Д.А, Карташева З.С., Писаренко Л.М. // Вестник МГУ. Сер. хим. 2010. № 3. С. 246.

  19. Карташева З.С., Максимова Т.В., Коверзанова Е.В., Касаикина О.Т. // Нефтехимия. 1997. Т. 37. № 2. С. 153.

  20. Kasaikina O.T., Kortenska V.D., Kartasheva Z.S., Kuznetsova G.M., Maximova T.V., Sirota T.V., Yanishlieva N.V. // Colloid. Surf. A-Physicochem. Eng. Asp. 1999. V. 149. № 1–3. P. 29.

  21. Kasaikina O.T., Kancheva V.D., Maximova T.V., Kartasheva Z.S., Yanishlieva N.V., Kondratovich V.G., Totseva I.R. // Oxid. Comm. 2006. № 3. P. 574.

  22. Круговов Д.А., Писаренко Л.М., Кондратович В.Г., Щеголихин А.Н., Касаикина О.Т. // Нефтехимия. 2009. № 2. С. 216.

  23. Писаренко Л.М., Касаикина О.Т. // Изв. РАН. Сер. хим. 2002. № 3. С. 419.

  24. Касаикина О.Т., Потапова Н.В., Круговов Д.А., Писаренко Л.М. // Кинетика и катализ. 2017. Т. 58. № 5. С. 556. https://doi.org/10.1134/S0023158417050093

  25. Круговов Д.А., Менгеле Е.А., Касаикина О.Т. // Изв. АН. Сер. хим. 2014. № 8. С. 1837.

  26. Касаикина О.Т., Писаренко Л.М. // Изв. АН. Сер. хим. 2015. № 10. С. 2319.

  27. Касаикина О.Т., Круговов Д.А., Менгеле Е.А., Березин М.П., Фокин Д.А. // Нефтехимия. 2015. Т. 55. № 6. С. 535.

  28. Касаикина О.Т., Потапова Н.В., Круговов Д.А., Березин М.П. // ВМС. Сер. В. 2017. Т. 59. № 3. С. 181.

  29. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. Пер. с нем. Москва: Мир, 2009.

  30. Lecerf J.M., de Lorgeril M. // Br. J. Nutr. 2011. V. 106. I. 1. P. 6.

  31. Behrman E.J., Gopalan V., Scovell W.M. // J. Chem. Educ. 2005. V. 82. I. 12. P. 1791.

  32. Manpreet K., Sandeep K. // Ind.-Amer. J. Pharm. Sci. 2018. V. 5. I. 5. P. 3417.

  33. Juarez-Osornio C., Gracia-Fadrique J. // J. Liposome Res. 2017. V. 27. I. 2. P. 139.

  34. Opanasopit P., Leksantikul L., Niyomtham N., Rojanarata T., Ngawhirunpat T., Yingyongnarongkul B.E. // Pharm. Dev. Technol. 2017. V. 22. I. 3. P. 350.

  35. Giacometti G., Marini M., Papadopoulos K., Ferreri C., Chatgilialoglu C. // Molecules. 2017. V. 22. P. 2082.

  36. Briuglia M.L., Rotella C. // Drug Deliv. Transl. Res. 2015. V. 5. P. 231.

  37. Bhattacharya S., Haldar S. // S. Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 2000. V. 1467. P. 39.

  38. Lee S.C., Lee K.-E., Kim J-J., Lim S.-H. // J. Liposome Res. 2005. V. 15. P. 157.

  39. Tavano L., Mazzotta E., Muzzalupo R. // Colloids Surf. B: Biointerfaces. 2018. V. 164. P. 177.

  40. Muzzalupo R., Pérez L., Pinazo A., Tavano L. // Int. J. Pharm. 2017. V. 529. P. 245.

  41. Ghosh R., Dey J. // Langmuir. 2017. V. 33. P. 543.

  42. Sedgwick M.A., Trujillo A.M., Hendricks N., Levinger N.E., Crans D.S. // Langmuir. 2011. V. 27. I. 3. P. 948.

  43. Potapova N.V., Krugovov D.A., Kasaikina O.T. // Bulg. Chem. Comm. 2018. V. 50. Special Issue C. P. 275.

  44. Касаикина О.Т., Потапова Н.В. Круговов Д.А., Плащина И.Г. // Изв. АН. Сер. хим. 2018. № 11. С. 2141.

  45. Denisov E.T., Denisova T.G. Handbook of antioxidants: bond dissociation energies, rate constants, activation energies and enthalpies of reactions. BocaRaton: CRCpress, 2000.

  46. Бучаченко А.Л. // Успехи химии. 2014. Т. 83. Вып. 1. С. 1.

  47. Buchachenko A.L. Magneto-Biology and Medicine. N.Y.: Nova Science Publishers, 2014.

  48. Saunders R. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2005. V. 87 (2–3). P. 225.

  49. Ghodbane J., Lahbib A., Sakly M., Abdelmetek H. // BioMed Reseach Int. 2013. ID 602987. http://dx.dot.org/10.1155/2013/602987

  50. Okano H. // Front. Bioscie. 2008. V. 13. P. 6106.

  51. Buchachenko A.L. Magnetic Isotope Effects in Chemistry and Biochemistry. N.Y.: Nova Science Publishers, 2009.

  52. Colbert A.P., Souder J., Markov M. // Environmentalist. 2009. V. 29. I. 2. P. 177.

  53. Zhao G., Chen S., Wang L. // Bioelectromagnetics. 2011. V. 32. I. 2. P. 94.

  54. Ozhogina O.A., Kasaikina O.T. // Free Rad. Biol. Med. 1995. V. 19. № 5. P. 575.

  55. Kanchev V.D, Kasaikina O.T. // Cur. Med. Chem. 2013. V. 20. I. 37. P. 4784.

Дополнительные материалы отсутствуют.