Кристаллография, 2020, T. 65, № 6, стр. 886-895

Влияние состава буфера на конформационную подвижность N-концевых фрагментов DPS и характер взаимодействия с ДНК. Исследование методом малоуглового рентгеновского рассеяния

Е. Ю. Сошинская 1, Л. А. Дадинова 1, А. А. Можаев 12, Э. В. Штыкова 1*

1 Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Москва, Россия

2 Институт биоорганической химии РАН им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Москва, Россия

* E-mail: shtykova@crys.ras.ru

Поступила в редакцию 27.04.2020
После доработки 27.04.2020
Принята к публикации 20.05.2020

Аннотация

ДНК-связывающий белок Dps играет ключевую роль в формировании в живых бактериальных клетках кристаллических комплексов Dps–ДНК, что позволяет бактериям выживать в условиях стресса, при воздействии различных неблагоприятных факторов. Такие геномзащитные механизмы способны приводить к возникновению резистентности бактерий к антибиотикам и другим лекарственным препаратам. Выяснение фундаментальных биохимических, генетических и структурных основ резистентности имеет первостепенное значение для разработки стратегий, направленных на ограничение возникновения и распространения устойчивости бактерий, а также разработки инновационных терапевтических подходов. С помощью метода малоуглового рентгеновского рассеяния исследованы конформационные характеристики Dps и его N-концевых фрагментов, определяющие характер взаимодействия этого белка с ДНК в растворе.

DOI: 10.31857/S0023476120060338

Список литературы

  1. Almiron M., Link A.J., Furlong D. et al. // Genes Dev. 1992. V. 6. P. 2646.

  2. Martinez A., Kolter R. // J. Bacteriol. 1997. V. 179. P. 5188.

  3. Wolf S.G., Frenkiel D., Arad T. et al. // Nature 1999. V. 400. P. 83.

  4. Frenkiel-Krispin D., Ben-Avraham I., Englander J. et al. // Mol. Microbiol. 2004. V. 51. P. 395.

  5. Frenkiel-Krispin D., Levin-Zaidman S., Shimoni E. et al. // EMBO J. 2001. V. 20. P. 1184.

  6. Dadinova L.A., Chesnokov Yu.M., Kamyshinsky R.A. et al. // FEBS Lett. 2019. V. 593. P. 1360.

  7. Kamyshinsky R., Chesnokov Yu., Dadinova L. et al. // Biomolecules. 2020. V. 10. P. 39.

  8. Grant R.A., Filman D.J., Finkel S.E. et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. 1998. V. 5. P. 294.

  9. Bozzi M., Mignogna G., Stefanini S. et al. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 3259.

  10. Chowdhury R.P., Vijayabaskar M.S., Vishveshwara S. et al. // Biochem. 2008. V. 47. P. 11110.

  11. Gupta S., Chatterji D. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 5235.

  12. Ceci P., Ilari A., Falvo E. et al. // J. Biol. Chem. 2005. V. 28. P. 34776.

  13. Roy S., Saraswathi R., Gupta S. et al. // J. Mol. Biol. 2007. V. 370. P. 752.

  14. Stillman T.J., Upadhyay M., Norte V.A. et al. // Mol. Microbiol. 2005. V. 57. P. 1101.

  15. Santos S.P., Cuypers M.G., Round A. et al. // J. Mol. Biol. 2017. V. 429. P. 667.

  16. Bhattacharyya G., Grove A. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 921.

  17. Nguyen K.H., Grove A. // Biochem. 2012. V. 51. P. 6679.

  18. Ceci P., Cellai S., Falvo E. et al. // Nucl. Acids Res. 2004. V. 32. P. 5935.

  19. Papinutto E., Dundon W.G., Pitulis N. et al. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 15093.

  20. Zanotti G., Papinutto E., Dundon W.G. et al. // J. Mol. Biol. 2002. V. 323. P. 125.

  21. Vintiloiu A., Boxriker M., Lemmer A. et al. // Chem. Eng. J. 2013. V. 223. P. 436.

  22. Mozhaev A.A., Serova O.V., Orsa A.N. et al. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2019. V. 45. № 2. P. 179.

  23. Marko M.A., Chipperfield R., Birnboim H.C. // Anal. Biochem. 1982. V. 121. P. 382.

  24. Karas V.O., Westerlaken I., Meyer A.S. // J. Visualized Experiments. 2013. V. 75. P. e50390.

  25. Blanchet C.E., Spilotros A., Schwemmer F. et al. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. P. 431.

  26. Franke D., Petoukhov M.V., Konarev P.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2017. V. 50. P. 1212.

  27. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277.

  28. Hajizadeh N.R., Franke D., Jeffries C.M. et al. // Sci. Rep. 2018. V. 8. P. 7204.

  29. Porod G., Glatter O., Kratky O. et al. Small angle X-ray Scattering. L.: Academic Press, 1982. 51.

  30. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495.

  31. Svergun D.I. // Biophys. J. 1999. V. 76. P. 2879.

  32. Petoukhov M.V., Franke D., Shkumatov A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2012. V. 45. P. 342.

  33. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995. V. 28. P. 768.

  34. Petoukhov M.V., Svergun D.I. // Acta Cryst. D. 2015. V. 71. P. 1051.

  35. Kozin M., Svergun D. // J. Appl. Cryst. 2001. V. 34. P. 33.

Дополнительные материалы отсутствуют.