1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Биоорганическая химия
  4. T. 49, № 4, 2023

Биоорганическая химия, 2023, T. 49, № 4, стр. 333-347

Методы анализа интерактома микробелков, кодируемых короткими открытыми рамками считывания

И. А. Седлов 1, И. А. Фесенко 1, *

1 ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10, Россия

* E-mail: feigor@yandex.ru

Поступила в редакцию 10.12.2022
После доработки 22.12.2022
Принята к публикации 24.12.2022

Аннотация

Исследования последних лет показали, что короткие открытые рамки считывания (кОРС, <100 кодонов) могут кодировать пептиды или микробелки, которые выполняют важные функции в прокариотических и эукариотических клетках. Установлено, что продукты трансляции кОРС вовлечены в регуляцию множества процессов, например, они модулируют активность митохондриальной дыхательной цепи или активность мышечных клеток у млекопитающих. Однако идентификация и последующий функциональный анализ пептидов или микробелков, кодируемых кОРС, – нетривиальная задача, требующая использования специальных подходов. Один из критически важных этапов функционального анализа – нахождение белков-партнеров изучаемого пептида. В данном обзоре рассмотрены особенности анализа интерактома коротких белковых молекул и описаны используемые в настоящее время подходы для такого рода исследований.

Ключевые слова: короткая рамка считывания, длинные некодирующие РНК, интерактом, функциональные пептиды, масс-спектрометрия

Список литературы

  1. Guerra-Almeida D., Tschoeke D.A., Nunes-da-Fonseca R. // DNA Res. 2021. V. 28. P. 1–18. https://doi.org/10.1093/dnares/dsab007

  2. Yang X., Tschaplinski T.J., Hurst G.B., Jawdy S., Abraham P.E., Lankford P.K., Adams R.M., Shah M.B., Hettich R.L., Lindquist E., Kalluri U.C., Gunter L.E., Pennacchio C., Tuskan G.A. // Genome Res. 2011. V. 21. P. 634–641. https://doi.org/10.1101/gr.109280.110

  3. Andrews S.J., Rothnagel J.A. // Nat. Rev. Genet. 2014. V. 15. P. 193–204. https://doi.org/10.1038/nrg3520

  4. Storz G., Wolf Y.I., Ramamurthi K.S. // Annu. Rev. Biochem. 2014. V. 83. P. 753–777. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-070611-102400

  5. Dinger M.E., Pang K.C., Mercer T.R., Mattick J.S. // PLoS Comput. Biol. 2008. V. 4. P. e1000176. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1000176

  6. Couso J.-P., Patraquim P. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2017. V. 18. P. 575–589. https://doi.org/10.1038/nrm.2017.58

  7. Chen J., Brunner A.-D., Cogan J.Z., Nuñez J.K., Fields A.P., Adamson B., Itzhak D.N., Li J.Y., Mann M., Leonetti M.D., Leonetti M.D., Weissman J.S. // Science. 2020. V. 367. P. 1140–1146. https://doi.org/10.1126/science.aay0262

  8. Wright B.W., Yi Z., Weissman J.S., Chen J. // Trends Cell Biol. 2022. V. 32. P. 243–258. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2021.10.010

  9. Huang J.-Z., Chen M., Chen D., Gao X.-C., Zhu S., Huang H., Hu M., Zhu H., Yan G.-R. // Mol. Cell. 2017. V. 68. P. 171–184. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2017.09.015

  10. Johnstone T.G., Bazzini A.A., Giraldez A.J. // EMBO J. 2016. V. 35. P. 706–723. https://doi.org/10.15252/embj.201592759

  11. Zhang H., Wang Y., Wu X., Tang X., Wu C., Lu J. // Nat. Commun. 2021. V. 12. P. 1076. https://doi.org/10.1038/s41467-021-21394-y

  12. Eisenberg E., Levanon E.Y. // Trends Genet. 2013. V. 29. P. 569–574. https://doi.org/10.1016/j.tig.2013.05.010

  13. Hayashi N., Sasaki S., Takahashi H., Yamashita Y., Naito S., Onouchi H. // Nucleic Acids Res. 2017. V. 45. P. 8844–8858. https://doi.org/10.1093/nar/gkx528

  14. Hartford C.C.R., Lal A. // Mol. Cell. Biol. 2020. V. 40. P. e00528-19. https://doi.org/10.1128/MCB.00528-19

  15. Kopp F., Mendell J.T. // Cell. 2018. V. 172. P. 393–407. https://doi.org/10.1016/j.cell.2018.01.011

  16. Ji Z., Song R., Regev A., Struhl K. // eLife. 2015. V. 4. P. e08890. https://doi.org/10.7554/eLife.08890

  17. Patraquim P., Magny E.G., Pueyo J.I., Platero A.I., Couso J.P. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 6515. https://doi.org/10.1038/s41467-022-34094-y

  18. Ulitsky I. // Nat. Rev. Genet. 2016. V. 17. P. 601–614. https://doi.org/10.1038/nrg.2016.85

  19. Nelson B.R., Makarewich C.A., Anderson D.M., Winders B.R., Troupes C.D., Wu F., Reese A.L., McAnally J.R., Chen X., Kavalali E.T., Cannon S.C., Houser S.R., Bassel-Duby R., Olson E.N. // Science. 2016. V. 351. P. 271–275. https://doi.org/10.1126/science.aad4076

  20. Hao Y., Zhang L., Niu Y., Cai T., Luo J., He S., Zhang B., Zhang D., Qin Y., Yang F., Chen R. // Brief. Bioinform. 2018. V. 19. P. 636–643. https://doi.org/10.1093/bib/bbx005

  21. Polycarpou-Schwarz M., Groß M., Mestdagh P., Schott J., Grund S.E., Hildenbrand C., Rom J., Aulmann S., Sinn H.-P., Vandesompele J., Diederichs S. // Oncogene. 2018. V. 37. P. 4750–4768. https://doi.org/10.1038/s41388-018-0281-5

  22. Guo B., Wu S., Zhu X., Zhang L., Deng J., Li F., Wang Y., Zhang S., Wu R., Lu J., Zhou Y. // EMBO J. 2020. V. 39. P. e102190. https://doi.org/10.15252/embj.2019102190

  23. Rubtsova M., Naraykina Y., Vasilkova D., Meerson M., Zvereva M., Prassolov V., Lazarev V., Manuvera V., Kovalchuk S., Anikanov N., Butenko I., Pobeguts O., Govorun V., Dontsova O. // Nucleic Acids Res. 2018. V. 46. P. 8966–8977. https://doi.org/10.1093/nar/gky705

  24. Chugunova A., Loseva E., Mazin P., Mitina A., Navalayeu T., Bilan D., Vishnyakova P., Marey M., Golovina A., Serebryakova M., Pletnev P., Rubtsova M., Mair W., Vanyushkina A., Khaitovich P., Belousov V., Vysokikh M., Sergiev P., Dontsova O. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2019. V. 116. P. 4940–4945. https://doi.org/10.1073/pnas.1809105116

  25. Niu L., Lou F., Sun Y., Sun L., Cai X., Liu Z., Zhou H., Wang H., Wang Z., Bai J., Yin, Q., Zhang J., Chen L., Peng D., Xu Z., Gao Y., Tang S., Fan L., Wang H. // Sci. Adv. 2020. V. 6. P. eaaz2059. https://doi.org/10.1126/sciadv.aaz2059

  26. Immarigeon C., Frei Y., Delbare S.Y.N., Gligorov D., Machado Almeida P., Grey J., Fabbro L., Nagoshi E., Billeter J.-C., Wolfner M.F., Karch F., Maeda R.K. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2021. V. 118. P. e2001897118. https://doi.org/10.1073/pnas.2001897118

  27. Anderson D.M., Anderson K.M., Chang C.-L., Makarewich C.A., Nelson B.R., McAnally J.R., Kasaragod P., Shelton J.M., Liou J., Bassel-Duby R., Olson E.N. // Cell. 2015. V. 160. P. 595–606. https://doi.org/10.1016/j.cell.2015.01.009

  28. Casson S.A., Chilley P.M., Topping J.F., Evans I.M., Souter M.A., Lindsey K. // Plant Cell. 2002. V. 14. P. 1705–1721. https://doi.org/10.1105/tpc.002618

  29. Narita N.N., Moore S., Horiguchi G., Kubo M., Demura T., Fukuda H., Goodrich J., Tsukaya H. // Plant J. 2004. V. 38. P. 699–713. https://doi.org/10.1111/j.1365-313X.2004.02078.x

  30. Guo P., Yoshimura A., Ishikawa N., Yamaguchi T., Guo Y., Tsukaya H. // J. Plant Res. 2015. V. 128. P. 497–510. https://doi.org/10.1007/s10265-015-0703-1

  31. Röhrig H., Schmidt J., Miklashevichs E., Schell J., John M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 1915–1920. https://doi.org/10.1073/pnas.022664799

  32. Blanvillain R., Young B., Cai Y.-M., Hecht V., Varoquaux F., Delorme V., Lancelin J.-M., Delseny M., Gallois P. // EMBO J. 2011. V. 30. P. 1173–1183. https://doi.org/10.1038/emboj.2011.14

  33. Frank M.J., Cartwright H.N., Smith L.G. // Development. 2003. V. 130. P. 753–762. https://doi.org/10.1242/dev.00290

  34. Dong X., Wang D., Liu P., Li C., Zhao Q., Zhu D., Yu J. // J. Exp. Bot. 2013. V. 64. P. 2359–2372. https://doi.org/10.1093/jxb/ert093

  35. Wang D., Li C., Zhao Q., Zhao L., Wang M., Zhu D., Ao G., Yu J. // Funct. Plant Biol. 2009. V. 36. P. 73–85. https://doi.org/10.1071/FP08154

  36. De Coninck B., Carron D., Tavormina P., Willem L., Craik D.J., Vos C., Thevissen K., Mathys J., Cammue B.P.A. // J. Exp. Bot. 2013. V. 64. P. 5297–5307. https://doi.org/10.1093/jxb/ert295

  37. Waugh D.S. // Trends Biotechnol. 2005. V. 23. P. 316–320. https://doi.org/10.1016/j.tibtech.2005.03.012

  38. Kimple M.E., Brill A.L., Pasker R.L. // Curr. Protoc. Protein Sci. 2013. V. 73. P. 9.9.1–9.9.23. https://doi.org/10.1002/0471140864.ps0909s73

  39. Jackson R., Kroehling L., Khitun A., Bailis W., Jarret A., York A.G., Khan O.M., Brewer J.R., Skadow M.H., Duizer C., Harman C.C.D., Chang L., Bielecki P., Solis A.G., Steach H.R., Slavoff S., Flavell R.A. // Nature. 2018. V. 564. P. 434–438. https://doi.org/10.1038/s41586-018-0794-7

  40. Arnoult N., Correia A., Ma J., Merlo A., Garcia-Gomez S., Maric M., Tognetti M., Benner C.W., Boulton S.J., Saghatelian A., Karlseder J. // Nature. 2017. V. 549. P. 548–552. https://doi.org/10.1038/nature24023

  41. Pronier E., Cifani P., Merlinsky T.R., Berman K.B., Somasundara A.V.H., Rampal R.K., LaCava J., Wei K.E., Pastore F., Maag J.L., Park J., Koche R., Kentsis A., Levine R.L. // JCI Insight. 2018. V. 3. № 22. https://doi.org/10.1172/jci.insight.122703

  42. Wang F., Zhu S., Fisher L.A., Wang W., Oakley G.G., Li C., Peng A. // Sci. Rep. 2018. V. 8. P. 2683. https://doi.org/10.1038/s41598-018-21040-6

  43. Cristea I.M., Williams R., Chait B.T., Rout M.P. // Mol. Cell. Proteomics. 2005. V. 4. P. 1933–1941. https://doi.org/10.1074/mcp.M500227-MCP200

  44. Schlesinger D., Elsässer S.J. // FEBS J. 2022. V. 289. P. 53–74. https://doi.org/10.1111/febs.15769

  45. LaCava J., Molloy K.R., Taylor M.S., Domanski M., Chait B.T., Rout M.P. // Biotechniques. 2015. V. 58. P. 103–119. https://doi.org/10.2144/000114262

  46. LaCava J., Fernandez-Martinez J., Hakhverdyan Z., Rout M.P. // Cold Spring Harb. Protoc. 2016. V. 2016. P. 601–605. https://doi.org/10.1101/pdb.top077545

  47. Gerace E., Moazed D. // Methods Enzymol. 2015. V. 559. P. 99–110. https://doi.org/10.1016/bs.mie.2014.11.010

  48. Jia J., Jin J., Chen Q., Yuan Z., Li H., Bian J., Gui L. // Biol. Res. 2020. V. 53. P. 24. https://doi.org/10.1186/s40659-020-00290-7

  49. Zhang S., Reljić B., Liang C., Kerouanton B., Francisco J.C., Peh J.H., Mary C., Jagannathan N.S., Olexiouk V., Tang C., Fidelito G., Nama S., Cheng R.K., Wee C.L., Wang L.C., Duek Roggli P., Sampath P., Lane L., Petretto E., Sobota R.M., Jesuthasan S., Tucker-Kellogg L., Reversade B., Menschaert G., Sun L., Stroud D.A., Ho L. // Nat. Commun. 2020. V. 11. P. 1312. https://doi.org/10.1038/s41467-020-14999-2

  50. Hopp T.P., Prickett K.S., Price V.L., Libby R.T., March C.J., Pat Cerretti D., Urdal D.L., Conlon P.J. // Biotechnology. 1988. V. 6. P. 1204–1210. https://doi.org/10.1038/nbt1088-1204

  51. Schäfer K., Braun T. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V. 207. P. 708–714. https://doi.org/10.1006/bbrc.1995.1245

  52. Zhang Y., Natale R., Domingues A.P. Júnior, Toleco M.R., Siemiatkowska B., Fàbregas N., Fernie A.R. // Curr. Protoc. Plant. Biol. 2019. V. 4. P. e20099. https://doi.org/10.1002/cppb.20099

  53. Buker S.M., Iida T., Bühler M., Villén J., Gygi S.P., Nakayama J.-I., Moazed D. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2007. V. 14. P. 200–207. https://doi.org/10.1038/nsmb1211

  54. Lightfoot J.W., Wilecki M., Rödelsperger C., Moreno E., Susoy V., Witte H., Sommer R.J. // Science. 2019. V. 364. P. 86–89. https://doi.org/10.1126/science.aav9856

  55. D’Lima N.G., Ma J., Winkler L., Chu Q., Loh K.H., Corpuz E.O., Budnik B.A., Lykke-Andersen J., Saghatelian A., Slavoff S.A. // Nat. Chem. Biol. 2017. V. 13. P. 174–180. https://doi.org/10.1038/nchembio.2249

  56. Matsumoto A., Pasut A., Matsumoto M., Yamashita R., Fung J., Monteleone E., Saghatelian A., Nakayama K.I., Clohessy J.G., Pandolfi P.P. // Nature. 2017. V. 541. P. 228–232. https://doi.org/10.1038/nature21034

  57. Field J., Nikawa J., Broek D., MacDonald B., Rodgers L., Wilson I.A., Lerner R.A., Wigler M. // Mol. Cell. Biol. 1988. V. 8. P. 2159–2165. https://doi.org/10.1128/mcb.8.5.2159-2165.1988

  58. Schembri L., Dalibart R., Tomasello F., Legembre P., Ichas F., De Giorgi F. // Nat. Methods. 2007. V. 4. P. 107–108. https://doi.org/10.1038/nmeth0207-107

  59. Makarewich C.A., Munir A.Z., Bezprozvannaya S., Gibson A.M., Young Kim S., Martin-Sandoval M.S., Mathews T.P., Szweda L.I., Bassel-Duby R., Olson E.N. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2022. V. 119. P. e2120476119. https://doi.org/10.1073/pnas.2120476119

  60. Evan G.I., Lewis G.K., Ramsay G., Bishop J.M. // Mol. Cell. Biol. 1985. V. 5. P. 3610–3616. https://doi.org/10.1128/mcb.5.12.3610-3616.1985

  61. Tollis S., Singh J., Palou R., Thattikota Y., Ghazal G., Coulombe-Huntington J., Tang X., Moore S., Blake D., Bonneil E., Royer C.A., Thibault P., Tyers M. // PLoS Biol. 2022. V. 20. P. e3001548. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.3001548

  62. Magny E.G., Platero A.I., Bishop S.A., Pueyo J.I., Aguilar-Hidalgo D., Couso J.P. // Nat. Commun. 2021. V. 12. P. 5660. https://doi.org/10.1038/s41467-021-25785-z

  63. Fu H., Wang T., Kong X., Yan K., Yang Y., Cao J., Yuan Y., Wang N., Kee K., Lu Z.J., Xi Q. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 3984. https://doi.org/10.1038/s41467-022-31762-x

  64. Feng S., Sekine S., Pessino V., Li H., Leonetti M.D., Huang B. // Nat. Commun. 2017. V. 8. P. 370. https://doi.org/10.1038/s41467-017-00494-8

  65. Young D.D., Schultz P.G. // ACS Chem. Biol. 2018. V. 13. P. 854–870. https://doi.org/10.1021/acschembio.7b00974

  66. Koh M., Ahmad I., Ko Y., Zhang Y., Martinez T.F., Diedrich J.K., Chu Q., Moresco J.J., Erb M.A., Saghatelian A., Schultz P.G., Bollong M.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2021. V. 118. P. e2021943118. https://doi.org/10.1073/pnas.2021943118

  67. Lafranchi L., Schlesinger D., Kimler K.J., Elsässer S.J. // J. Am. Chem. Soc. 2020. V. 142. P. 20080–20087. https://doi.org/10.1021/jacs.0c09574

  68. Richards A.L., Eckhardt M., Krogan N.J. // Mol. Syst. Biol. 2021. V. 17. P. e8792. https://doi.org/10.15252/msb.20188792

  69. Bosch J.A., Chen C.-L., Perrimon N. // Wiley Interdiscip. Rev. Dev. Biol. 2021. V. 10. P. e392. https://doi.org/10.1002/wdev.392

  70. Hung V., Zou P., Rhee H.-W., Udeshi N.D., Cracan V., Svinkina T., Carr S.A., Mootha V.K., Ting A.Y. // Mol. Cell. 2014. V. 55. P. 332–341. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2014.06.003

  71. Rhee H.-W., Zou P., Udeshi N.D., Martell J.D., Mootha V.K., Carr S.A., Ting A.Y. // Science. 2013. V. 339. P. 1328–1331. https://doi.org/10.1126/science.1230593

  72. Trinkle-Mulcahy L. // F1000Res. 2019. V. 8. P. F1000 Faculty Rev-135. https://doi.org/10.12688/f1000research.16903.1

  73. Hopkins C., Gibson A., Stinchcombe J., Futter C. // Methods Enzymol. 2000. V. 327. P. 35–45. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(00)27265-0

  74. Chu Q., Martinez T.F., Novak S.W., Donaldson C.J., Tan D., Vaughan J.M., Chang T., Diedrich J.K., Andrade L., Kim A., Zhang T., Manor U., Saghatelian A. // Nat. Commun. 2019. V. 10. P. 4883. https://doi.org/10.1038/s41467-019-12816-z

  75. Chu Q., Rathore A., Diedrich J.K., Donaldson C.J., Yates J.R., 3rd, Saghatelian A. // Biochemistry. 2017. V. 56. P. 3299–3306. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00265

  76. Rathore A., Chu Q., Tan D., Martinez T.F., Donaldson C.J., Diedrich J.K., Yates J.R., 3rd, Saghatelian A. // Biochemistry. 2018. V. 57. P. 5564–5575. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.8b00726

  77. Zhang Q., Vashisht A.A., O’Rourke J., Corbel S.Y., Moran R., Romero A., Miraglia L., Zhang J., Durrant E., Schmedt C., Sampath S.C., Sampath S.C. // Nat. Commun. 2017. V. 8. P. 15664. https://doi.org/10.1038/ncomms15664

  78. Boix O., Martinez M., Vidal S., Giménez-Alejandre M., Palenzuela L., Lorenzo-Sanz L., Quevedo L., Moscoso O., Ruiz-Orera J., Ximénez-Embún P., Ciriaco N., Nuciforo P., Stephan-Otto Attolini C., Albà M.M., Muñoz J., Tian T.V., Varela I., Vivancos A., Ramón Y Cajal S., Muñoz P., Rivas C., Abad M. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 6840. https://doi.org/10.1038/s41467-022-34529-6

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска содержание выпуска

Биоорганическая химия

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал