1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Журнал физической химии
  4. T. 95, № 1, 2021

Журнал физической химии, 2021, T. 95, № 1, стр. 53-56

Термодинамические характеристики протолитических равновесий L-аланил-L-изолейцина в водном растворе

С. Н. Гридчин a, *, В. М. Никольский b

a Ивановский государственный химико-технологический университет
Иваново, Россия

b Тверской государственный университет
Тверь, Россия

* E-mail: sergei_gridchin@mail.ru

Поступила в редакцию 23.04.2020
После доработки 12.05.2020
Принята к публикации 19.05.2020

Полный текст (PDF)

Аннотация

Потенциометрическим и калориметрическим методами исследованы протолитические равновесия в водных растворах L-аланил-L-изолейцина. Определены константы и тепловые эффекты реакций диссоциации дипептида. Рассчитаны стандартные термодинамические характеристики исследованных равновесий. Полученные результаты сопоставлены с соответствующими данными по родственным соединениям.

Ключевые слова: водные растворы, протолитические равновесия, L-аланил-L-изолейцин, термодинамические характеристики

Ранее [1–12] в нашей лаборатории были исследованы равновесия кислотно-основного взаимодействия в водных растворах L-валил-L-валина, D,L-валил-D,L-лейцина, L-лейцил-L-лейцина, D,L-лейцил-глицина, D,L-аланил-D,L-лейцина, D,L-аланил-D,L-аланина, D,L-аланил-глицина, D,L-аланил-D,L-серина, D,L-аланил-D,L-аспарагина, β-аланил-β-аланина, β-аланил-глицина, глицил-глицина, глицил-β-аланина, глицил-L-аспарагина, глицил-D,L-серина, глицил-D,L-треонина, глицил-D,L-валина и глицил-D,L-лейцина, проанализировано влияние ионной силы раствора на величины тепловых эффектов исследованных процессов, и определены стандартные термодинамические характеристики соответствующих реакций (pK0, ΔrG0, ΔrH0, ΔrS0). В настоящей работе объектом исследования является L-аланил-L-изолейцин (HL). В литературе отсутствуют какие-либо сведения о концентрационной зависимости термодинамических характеристик реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах этого соединения. Отсутствие этой важной информации обусловило необходимость потенциометрического и калориметрического исследования процессов диссоциации указанного дипептида.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Для определения равновесной концентрации ионов водорода измеряли ЭДС цепи, состоящей из стеклянного электрода ЭСЛ-43-07 и насыщенного хлорсеребряного электрода ЭВЛ-1МЗ. Потенциал стеклянного электрода контролировали потенциометром Р-363/3. В качестве нуль-инструмента был использован рН-метр-милливольтметр рН-340. Точность измерения потенциала составляла ±0.1 мВ. Титрование проводили стандартными растворами азотной кислоты и гидроксида калия, содержащими “фоновый” электролит, чтобы избежать изменения ионной силы в процессе титрования за счет разбавления. Точный объем раствора дипептида с заданным значением ионной силы I = 0.5 (KNO3) помещали в термостатированную потенциометрическую ячейку. Температуру потенциометрической ячейки поддерживали с точностью ±0.05 K. Перед снятием каждой кривой титрования потенциометрическую установку калибровали по стандартным растворам HNO3 и KOH, содержащими нитрат калия для создания необходимой ионной силы.

Для проведения калориметрических измерений использовали ампульный калориметр с изотермической оболочкой, термисторным датчиком температуры и автоматической записью изменения температуры во времени. При 298.15 K были измерены теплоты взаимодействия растворов НNO3 (0.9778 моль/л) с 0.0069–0.0097 М растворами дипептида. Теплоты протонирования измеряли при I = 0.1; 0.5; 1.0 (KNO3) в областях рН 3.9 → 2.6 и 8.7 → 7.7. Для внесения необходимых поправок определены также теплоты разведения растворов азотной кислоты в растворе “фонового” электролита при соответствующих значениях температуры и ионной силы.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

Константы диссоциации L-аланил-L-изолейцина определены методом потенциометрического титрования при 298.15 K и значениях ионной силы 0.5 (KNO3). Обработку потенциометрических данных осуществляли по программе PHMETR, предназначенной для расчета констант равновесия с произвольным числом реакций по измеренной равновесной концентрации одной из частиц [13]. В основу работы программы положен принцип поиска минимума критериальной функции F путем варьирования в каждой итерации подлежащих определению значений констант с использованием модифицированного алгоритма Хука–Дживса [14]. Критериальная функция имеет вид:

(1)
$F = \Sigma {{(\lg {{[{{{\text{H}}}^{ + }}]}_{{{\text{эксп}}}}}--\lg {{[{{{\text{H}}}^{ + }}]}_{{{\text{рассч}}}}})}^{2}},$
где [H+]эксп, [H+]рассч – равновесные концентрации ионов H+, измеренные экспериментально и рассчитанные при текущих значениях констант равновесий. Расчет равновесных концентраций осуществлялся по методу Бринкли [15, 16]. Соответствующие величины термодинамических констант диссоциации дипетидов были рассчитаны по уравнению Васильева [17]:
(2)
$\begin{gathered} {\text{p}}{{K}^{0}} = {\text{p}}K + А\gamma \Delta {{z}^{2}}({{I}^{{1/2}}}{\text{/}}(1 + 1.6{{I}^{{1/2}}}) - \\ --\;0.05I) + 0.05I, \\ \end{gathered} $
где pK, pK0 – отрицательные десятичные логарифмы констант диссоциации соответственно при конечной и нулевой ионных силах; Δz2 – разность квадратов зарядов продуктов реакции и реагирующих частиц; Аγ – постоянная Дебая–Хюккеля. Найденные величины констант диссоциации карбоксильных и “бетаиновых” групп дипептида (T = 298.15 K): pK$_{1}^{0}$ = 3.19 ± 0.04, pK$_{2}^{0}$ = = 8.45 ± 0.04 при I = 0.0, pK1 =3.19 ± 0.04, pK2 = = 8.24 ± 0.04 при I = 0.1 (KNO3), pK1 = 3.21 ± 0.04, pK2 = 8.16 ± 0.04 при I = 0.5 (KNO3), pK1 = 3.24 ± ± 0.04, pK2 = 8.16 ± 0.04 при I = 1.0 (KNO3).

Значительное различие в константах ступенчатой диссоциации дипептида позволяет провести независимое калориметрическое определение тепловых эффектов:

(3)
${{{\text{H}}}_{{\text{2}}}}{{{\text{L}}}^{ + }} = {{{\text{H}}}^{ + }} + {\text{HL}},$
(4)
${\text{HL}} = {{{\text{H}}}^{ + }} + {{{\text{L}}}^{--}}.$
Из диаграммы равновесий (рис. 1) видно, что тепловые эффекты диссоциации частиц H2L+ и HL могут быть найдены как разности соответствующих теплот смешения и разведения:
(5)
${{\Delta }_{{{\text{dis}}}}}H({{{\text{H}}}_{{\text{2}}}}{{{\text{L}}}^{{\text{ + }}}}) = --({{\Delta }_{{{\text{mix}}}}}H--{{\Delta }_{{{\text{dil}}}}}H)C{\text{/}}\Delta [{{{\text{H}}}_{{\text{2}}}}{{{\text{L}}}^{ + }}],$
(6)
${{\Delta }_{{{\text{dis}}}}}H({\text{HL}}) = --({{\Delta }_{{{\text{mix}}}}}H--{{\Delta }_{{{\text{dil}}}}}H)C{\text{/}}\Delta [{\text{HL}}],$
где ΔmixH – тепловой эффект смешения раствора HNO3 с раствором дипептида в присутствии “фонового” электролита в соответствующей области рН; ΔdilH – тепловой эффект разведения раствора HNO3 в “фоновом” электролите при том же значении ионной силы; C – аналитическая концентрация азотной кислоты с учетом разведения до объема калориметрической жидкости; Δ[H2L+], Δ[HL] – изменение равновесных концентраций соответствующих частиц в ходе калориметрического опыта; ΔdisH(H2L+) = –1641 ± 139, –1045 ± ± 126, –718 ± 151 Дж/моль; ΔdisH(HL) = 46 077 ± ± 208, 46 853 ± 209, 47 323 ± 214 Дж/моль соответственно при 298.15 K и I = 0.1, 0.5, 1.0 (KNO3).

Рис. 1.

Диаграмма протолитических равновесий L-аланил-L-изолейцина в водном растворе при 298.15 K и I = 0.5 (KNO3), α – долевое распределение частиц.

Найденные при фиксированных значениях ионной силы величины ΔdisН позволяют рассчитать стандартные термодинамические характеристики исследуемых равновесий. Для экстраполяции концентрационных тепловых эффектов на нулевое значение ионной силы использовано уравнение с одним индивидуальным параметром [17]:

(7)
${{\Delta }_{{{\text{dis}}}}}Н--\Delta {{z}^{2}}\Psi (I) = {{\Delta }_{{{\text{dis}}}}}{{Н}^{0}} + bI,$
где ΔdisН, ΔdisН0 – изменения энтальпии реакции соответственно при конечной и нулевой ионных силах, b – эмпирический коэффициент, Δz2 – разность квадратов зарядов продуктов реакции и реагирующих частиц, Ψ(I) – функция ионной силы, вычисленная теоретически [17]. Величины стандартных термодинамических характеристик протолитических равновесий аланил-изолейцина приведены в табл. 1 вместе с соответствующими данными для аланил-лейцина, аланил-аланина, аланил-глицина, аланил-серина и аланил-аспарагина.

Таблица 1.  

Стандартные термодинамические характеристики реакций диссоциации дипептидов

Дипептид pK0 ΔdisG0, кДж/моль ΔdisН0, кДж/моль –ΔdisS0, Дж/(моль K)
аланил-изолейцин, H3N+–CH(CH3)–CO–NH–CH(CH(CH3)CH2CH3)–COO– (1.80)
H2L+ = H+ + HL 3.19 ± 0.04 18.21 ± 0.23 –1.67 ± 0.15 66.7 ± 0.9
HL = H+ + L– 8.45 ± 0.04 48.23 ± 0.23 45.62 ± 0.21 8.8 ± 1.0
аланил-лейцин [1], H3N+–CH(CH3)–CO–NH–CH(CH2CH(CH3)2)–COO– (1.80)
H2L+ = H+ + HL 3.24 ± 0.01 18.49 ± 0.06 –1.54 ± 0.17 67.2 ± 0.6
HL = H+ + L– 8.48 ± 0.03 48.40 ± 0.17 45.97 ± 0.23 8.2 ± 1.0
аланил-аланин [2], H3N+–CH(CH3)–CO–NH–CH(CH3)–COO– (0.50)
H2L+ = H+ + HL 3.12 ± 0.01 17.81 ± 0.06 –1.72 ± 0.11 65.5 ± 0.5
HL = H+ + L– 8.54 ± 0.01 48.75 ± 0.06 45.89 ± 0.56 9.6 ± 1.9
аланил-глицин [3], H3N+–CH(CH3)–CO–NH–CH2–COO– (0.00)
H2L+ = H+ + HL 3.18 ± 0.03 18.15 ± 0.17 0.74 ± 0.11 58.4 ± 0.7
HL = H+ + L– 8.35 ± 0.03 47.66 ± 0.17 45.14 ± 0.22 8.5 ± 0.9
аланил-серин [4], H3N+–CH(CH3)–CO–NH–CH(CH2OH)–COO– (–0.66)
H2L+ = H+ + HL 2.98 ± 0.04 17.01 ± 0.23 0.95 ± 0.16 53.9 ± 0.9
HL = H+ + L– 8.44 ± 0.04 48.18 ± 0.23 45.06 ± 0.21 10.4 ± 1.0
аланил-аспарагин [5], H3N+–CH(CH3)–CO–NH–CH(CH2CONH2)–COO– (–1.21)
H2L+ = H+ + HL 2.96 ± 0.03 16.92 ± 0.17 0.56 ± 0.17 54.8 ± 0.7
HL = H+ + L– 8.47 ± 0.01 48.36 ± 0.06 43.88 ± 0.43 15.0 ± 1.3

Примечание. В скобках приведены значения индексов Ганша, характеризующие гидрофобность боковых заместителей в соответствующих карбоксилатных фрагментах дипептидов [18].

Полученные в настоящей работе результаты хорошо согласуются с высказанными ранее [10–12] предположениями о характере зависимости изменения термодинамических параметров протолитических равновесий в растворах дипептидов от строения боковых алифатических заместителей в соответствующих N- и C-терминальных фрагментах. Сравнение кислотно-основных свойств указанных соединений показывает, что реакции диссоциации “бетаиновой” группы аланиловых фрагментов дипептидов характеризуются близкими значениями термодинамических характеристик (исключение составляет D,L-аланил-D,L-аспарагин). В то же время, наблюдается значительное изменение величины теплового эффекта реакции диссоциации карбоксильной группы при переходе от D,L-аланил-D,L-аспарагина, D,L-аланил-D,L-серина, D,L-аланил-глицина к D,L-аланил-D,L-аланину, D,L-аланил-D,L-лейцину и L-аланил-L-изолейцину. Экзотермичность процессов диссоциации карбоксильных групп D,L-аланил-D,L-аланина, D,L-аланил-D,L-лейцина и L-аланил-L-изолейцина, по-видимому, обусловлена наличием гидрофобных заместителей в обоих фрагментах дипептида: алкильные группы этих дипептидов образуют среду с низкой диэлектрической проницаемостью, усиливая тем самым взаимодействие аммоний-катиона и карбоксилат-аниона [2]. Усиление взаимодействия противоположно заряженных ионов также может быть причиной изменения распределения сольватированных молекул растворителя вокруг молекул дипептидов и, как следствие, причиной уменьшения ΔdisS0 диссоциации карбоксильной группы, вызванного “связыванием” большего количества молекул воды соответствующими цвиттер-ионами. При этом указанное изменение энтропии реакции в целом соответствует увеличению гидрофобности бокового заместителя.

Работа выполнена в НИИ Термодинамики и кинетики химических процессов ИГХТУ в рамках Государственного задания на выполнение НИР (Тема № FZZW-2020-0009).

Список литературы

  1. Гридчин С.Н., Горболетова Г.Г. // Журн. общ. химии. 2008. Т. 78. Вып. 3. С. 444.

  2. Горболетова Г.Г., Кочергина Л.А., Васильев В.П. // Журн. физ. химии. 2001. Т. 75. № 6. С. 1007.

  3. Гридчин С.Н., Горболетова Г.Г., Пырэу Д.Ф. // Там же. 2007. Т. 81. № 12. С. 2165.

  4. Гридчин С.Н., Пырэу Д.Ф. // Там же. 2015. Т. 89. № 1. С. 5.

  5. Васильев В.П., Горболетова Г.Г., Кочергина Л.А. // Там же. 2001. Т. 75. № 12. С. 2180.

  6. Gorboletova G.G., Kochergina L.A. // J. Term. Anal. Cal. 2007. V. 87. № 2. P. 561.

  7. Горболетова Г.Г., Гридчин С.Н., Сазонова Е.С. // Журн. физ. химии. 2005. Т. 79. № 8. С. 1390.

  8. Гридчин С.Н., Пырэу Д.Ф. // Журн. общ. химии. 2007. Т. 77. Вып. 6. С. 948.

  9. Gridchin S.N., Gorboletova G.G., Pyreu D.F. // J. Term. Anal. Cal. 2007. V. 90. № 2. P. 607.

  10. Гридчин С.Н. // Журн. общ. химии. 2013. Т. 83. Вып. 7. С. 1061.

  11. Гридчин С.Н. // Там же. 2015. Т. 85. Вып. 4. С. 563.

  12. Гридчин С.Н. // Журн. физ. химии. 2016. Т. 90. № 11. С. 1649.

  13. Бородин В.А., Козловский Е.В., Васильев В.П. // Журн. неорган. химии. 1986. Т. 31. № 1. С. 10.

  14. Химмельблау Д. Прикладное нелинейное программирование. М.: Мир, 1975. 417 с.

  15. Бугаевский А.А., Дунай Б.А. // Журн. аналит. химии. 1971. Т. 26. № 2. С. 205.

  16. Васильев В.П., Бородин В.А., Козловский Е.В. Применение ЭВМ в химико-аналитических расчетах. М.: Высш. школа, 1993. 112 с.

  17. Васильев В.П. Термодинамические свойства растворов электролитов. М.: Высшая школа, 1982. 320 с.

  18. Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. М.: Академия, 2005. 480 с.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Журнал физической химии

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал