1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Кристаллография
  4. T. 68, № 6, 2023

Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 914-921

Сравнительное структурное исследование гистоноподобных белков HU методом малоуглового рентгеновского рассеяния

М. В. Петухов 1, 2, 3, *, Т. В. Ракитина 2, 4, Ю. К. Агапова 4, Д. Е. Петренко 4, П. В. Конарев 1, 4, В. В. Бритиков 5, Е. В. Бритикова 5, Э. В. Бочаров 2, Э. В. Штыкова 1

1 Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Москва, Россия

2 Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Москва, Россия

3 Институт физической химии и электрохимии им. А.Н. Фрумкина РАН
Москва, Россия

4 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

5 Институт биоорганической химии НАН Беларуси
Минск, Беларусь

* E-mail: pmxmvl@yandex.ru

Поступила в редакцию 04.05.2023
После доработки 15.05.2023
Принята к публикации 15.05.2023

Аннотация

Нуклеоид-ассоциированные белки (НАБ) контролируют структуру и функции бактериального нуклеоида. Наиболее представленными в делящихся бактериальных клетках НАБ являются гистоноподобные белки HU. Ранее с помощью ЯМР-спектроскопии были получены структурные ансамбли конформаций белков HU из патогенных микоплазм Spiroplasma melliferum и Mycoplasma gallisepticum. Проведено структурное исследование этих микоплазменных белков с помощью малоуглового рентгеновского рассеяния (МУРР). Встречаемость отдельных конформаций из ансамбля, полученных методом ЯМР, оценена по данным рассеяния растворами белков HU. В частности, использовался подход, основанный на характеризации равновесных смесей в терминах объемных долей их компонентов. Общая форма белков и их олигомерное состояние независимо подтверждены с помощью ab initio-моделирования методом конечных объемных элементов. Проведен анализ гибкости ДНК-связывающих доменов белков методом оптимизации ансамбля, в основе которого лежит сравнение структурных характеристик конформаций, приближающих данные МУРР к распределению этих характеристик в случайно-сгенерированном наборе. Полученные результаты – новый взгляд на вариабельность структуры HU белков, необходимую для их функционирования.

Список литературы

  1. Dorman C.J. // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 2014. V. 24. № 5–6. P. 316. https://doi.org/10.1159/000368850

  2. Rouviere-Yaniv J., Gros F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. № 9. https://doi.org/10.1073/pnas.72.9.3428

  3. Kamashev D., Agapova Y., Rastorguev S. et al. // PLoS One. 2017. V. 12. № 11. P. e0188037. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0188037

  4. Verma S.C., Harned A., Narayan K. et al. // Mol. Microbiol. 2023. V. 119. № 4. P. 439. https://doi.org/10.1111/mmi.15033

  5. Stojkova P., Spidlova P., Stulik J. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2019. V. 9. P. 159. https://doi.org/10.3389/fcimb.2019.00159

  6. Holowka J., Zakrzewska-Czerwinska J. // Front. Microbiol. 2020. V. 11. P. 590. https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.00590

  7. Glass J.I., Assad-Garcia N., Alperovich N. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. № 2. P. 425. https://doi.org/10.1073/pnas.0510013103

  8. Bhowmick T., Ghosh S., Dixit K. et al. // Nat. Commun. 2014. V. 5. P. 4124. https://doi.org/10.1038/ncomms5124

  9. Agapova Y.K., Altukhov D.A., Timofeev V.I. et al. // Sci. Rep. 2020. V. 10. № 1. P. 15128. https://doi.org/10.1038/s41598-020-72113-4

  10. Altukhov D.A., Talyzina A.A., Agapova Y.K. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2016. V. 36. № 1. P. 45. https://doi.org/10.1080/07391102.2016.1264893

  11. Timofeev V.I., Altukhov D.A., Talyzina A.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36. № 16. P. 4392. https://doi.org/10.1080/07391102.2017.1417162

  12. Дадинова Л.А., Петухов М.В., Гордиенко А.М. и др. // Биохимия. 2023. Т. 88. № 5. С. 785. https://doi.org/10.31857/S032097252305007X

  13. Remesh S.G., Verma S.C., Chen J.H. et al. // Nat. Commun. 2020. V. 11. № 1. P. 2905. https://doi.org/10.1038/s41467-020-16724-5

  14. Nikolaeva A.Y., Timofeev V.I., Boiko K.M. et al. // Crystallography Reports. 2015. V. 60. P. 880. https://doi.org/10.1134/S1063774515060231

  15. Boyko K.M., Rakitina T.V., Korzhenevskiy D.A. et al. // Sci. Rep. 2016. V. 6. P. 36366. https://doi.org/10.1038/srep36366

  16. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure analysis by small-angle x-ray and neutron scattering. New York: Plenum Press, 1987. 335 p.

  17. Gaponov Y.A., Timofeev V.I., Agapova Y.K. et al. // Mendeleev Commun. 2022. V. 32. № 6. P. 742. https://doi.org/10.1016/j.mencom.2022.11.011

  18. Blanchet C.E., Spilotros A., Schwemmer F. et al. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. № 2. P. 431. https://doi.org/10.1107/S160057671500254X

  19. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779

  20. Guinier A., Fournet G. Small Angle Scattering of X-Rays. New York: Wiley, 1955. 268 p.

  21. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/10.1107/S0021889892001663

  22. Svergun D.I., Semenyuk A.V., Feigin L.A. // Acta Cryst. A. 1988. V. 44. P. 244. https://doi.org/10.1107/S0108767387011255

  23. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412

  24. Porod G. // General theory, in Small-angle X-ray scattering / Eds. Glatter O., Kratky O. London: Academic Press, 1982. P. 17.

  25. Petoukhov M.V., Franke D., Shkumatov A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2012. V. 45. № 2. P. 342. https://doi.org/doi:10.1107/S0021889812007662

  26. Svergun D.I. // Biophys. J. 1999. V. 76. № 6. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77443-6

  27. Petoukhov M.V., Svergun D.I. // Acta Cryst. D. 2015. V. 71. P. 1051. https://doi.org/10.1107/S1399004715002576

  28. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047

  29. Bernado P., Mylonas E., Petoukhov M.V. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. № 17. P. 5656. https://doi.org/10.1021/ja069124n

  30. Petoukhov M.V., Svergun D.I. // Biophys. J. 2005. V. 89. № 2. P. 1237. https://doi.org/10.1529/biophysj.105.064154

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Кристаллография

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал