1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Кристаллография
  4. T. 68, № 6, 2023

Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 926-933

Получение и кристаллизация рекомбинантного пикорнаина 3С риновируса А28

А. Е. Тишин 1, А. В. Гладышева 1, *, Л. А. Пятавина 1, 2, С. Е. Олькин 1, А. А. Гладышева 1, 2, И. Р. Иматдинов 1, А. В. Власкина 3, А. Ю. Николаева 3, В. Р. Самыгина 3, 4, А. П. Агафонов 1

1 Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора
Кольцово, Россия

2 Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Новосибирск, Россия

3 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

4 Институт кристаллографии А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Москва, Россия

* E-mail: gladysheva_av@vector.nsc.ru

Поступила в редакцию 18.06.2023
После доработки 18.06.2023
Принята к публикации 05.07.2023

Аннотация

Пикорнаин 3С риновируса человека представляет собой ценную с точки зрения коммерческого использования цистеиновую протеазу и широко используется для удаления аффинных меток и белков слияния при очистке целевого белка. Полученный в данной работе вариант пикорнаина 3С риновируса А28 не аннотирован в базах данных NCBI, имеет идентичность в PDB 79% и не использовался ранее в белковой инженерии. Разработан протокол выделения и очистки белка для структурных исследований, а также получены начальные условия кристаллизации. Получение и анализ структуры пикорнаина 3С риновируса А28 создадут новые возможности как для проведения фундаментальных исследований по отслеживанию эволюции протеолитических ферментов, так и дизайна оптимального варианта этой протеазы.

Список литературы

  1. Bizot E., Bousquet A., Charpié M. et al. // Front. Pediatr. 2021. V. 22. P. 643219. https://doi.org/10.3389/fped.2021.643219

  2. Ljubin-Sternak S., Meštrović T. // Viruses. 2023. V. 15 (4). P. 825. https://doi.org/10.3390/v15040825

  3. Flather D., Nguyen J.H.C., Semler B.L., Gershon P.D. // PLoS Pathog. 2018. V. 14 (8). P. e1007277. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1007277

  4. Jensen L.M., Walker E.J., Jans D.A., Ghildyal R. // Methods Mol. Biol. 2015. V. 1221. P. 129. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-1571-2_10

  5. Matthews D.A., Dragovich P.S., Webber S.E. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96 (20). P. 11000. https://doi.org/10.1073/pnas.96.20.11000

  6. Bjorndahl T.C., Andrew L.C., Semenchenko V., Wishart D.S. // Biochemistry. 2007. V. 46 (45). P. 12945–58. https://doi.org/10.1021/bi7010866

  7. Cui S., Wang J., Fan T. et al. // J. Mol. Biol. 2011. V. 408 (3). P. 449. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.03.007

  8. Yuan S., Fan K., Chen Z. et al. // Virol. Sin. 2020. V. 35 (4). P. 445. https://doi.org/10.1007/s12250-020-00196-4

  9. Sun D., Chen S., Cheng A., Wang M. // Viruses. 2016. V. 8 (3) P. 82. https://doi.org/10.3390/v8030082

  10. Ullah R., Shah M.A., Tufail S. et al. // PLoS One. 2016. V. 11 (4) P. e0153436. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0153436

  11. Wanga Q.M., Chen S.H. // Curr. Protein Pept. Sci. 2007. V. 8 (1). P. 19. https://doi.org/10.2174/138920307779941523

  12. Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596 (7873). P. 583. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2

  13. de Marco A. // Nat Protoc. 2006. V. 1 (3). P. 1538. https://doi.org/10.1038/nprot.2006.289

  14. Brunelle J.L., Green R. // Methods Enzymol. 2014. V. 541. P. 151. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-420119-4.00012-4

  15. Akaberi D., Båhlström A., Chinthakindi P.K. // Antiviral Res. 2021. V. 190. P. 105074. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2021.105074

  16. Fan X., Li X., Zhou Y. et al. // ACS Chem Biol. 2020. V. 15 (1). P. 63. https://doi.org/10.1021/acschembio.9b00539

  17. Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2023. V. 13 P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Кристаллография

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал