Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 845-853
Структурные основы взаимодействия протонного M2-канала вируса гриппа А с противовирусными лекарственными препаратами адамантанового ряда
А. А. Лашков 1, *, Т. М. Гараев 2, С. В. Рубинский 1, В. Р. Самыгина 1, 3
1 Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Москва, Россия
2 Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи
Москва, Россия
3 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия
* E-mail: alashkov83@gmail.com
Поступила в редакцию 29.06.2023
После доработки 24.07.2023
Принята к публикации 24.07.2023
- EDN: HAPIRE
- DOI: 10.31857/S0023476123600374
Полные тексты статей выпуска доступны в ознакомительном режиме только авторизованным пользователям.
Аннотация
Пандемия вируса гриппа А остается значительной угрозой для здоровья населения планеты. Для борьбы с пандемией в основном используется один класс противовирусных препаратов, а именно, ингибиторы специфического вирусного фермента – нейраминидазы, к которым относятся занамивир (Relenza™) и озельтамивир (Tamiflu™). Отметим, что устойчивость вируса к этому классу соединений неуклонно растет. Протонный канал M2 вируса гриппа А является альтернативной, клинически доказанной мишенью противовирусной терапии. Однако многие циркулирующие штаммы вируса имеют аминокислотные мутации в белке M2, вызывающие устойчивость к препаратам адамантанового ряда – блокаторам М2, таким как римантадин и амантадин. Следовательно, ингибиторы, способные воздействовать на мутантные формы канала M2, крайне необходимы для биобезопасности населения. Представлен обзор структурно-функциональных взаимодействий экспериментальных лекарственных препаратов с белком-мишенью – трансмембранным доменом протонного канала M2 вируса гриппа. Проведен анализ экспериментальных и модельных структурных данных, находящихся в открытом доступе.
Полные тексты статей выпуска доступны в ознакомительном режиме только авторизованным пользователям.
Список литературы
Thorlund K., Awad T., Boivin G. et al. // BMC Infect. Dis. 2011. V. 134. https://doi.org/10.1186/1471-2334-11-134
Singh A., Soliman M. // Drug Des. Devel. Ther. 2015. V. 9. P. 4137. https://doi.org/10.2147/DDDT.S81934
Lampejo T. // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 2020. V. 39 (7). P. 1201. https://doi.org/10.1007/s10096-020-03840-9
Sriwilaijaroen N., Suzuki Y. // Proc. Jpn. Acad. B. Phys. Biol. Sci. 2012. V. 88 (6). P. 226.
Ленева И.А., Гуськова Т.А. // Русский медицинский журнал. 2008. Т. 29 (16). С. 3.
Leneva I.A., Russell R.J., Boriskin Y.S. et al. // Antiviral Res. 2009. V. 81 (2). P. 132. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2008.10.009
WHO Guidelines for Pharmacological Management of Pandemic Influenza A(H1N1) 2009 and other Influenza Viruses. WHO Geneva, 2010. Part I.
Centers for Disease Control and Prevention Recommendations. CS HCVG-15-FLU-107. 2018.
Scott C., Griffin S. // J. Gen. Virol. 2015. V. 96 (8). P. 2000. https://doi.org/10.1099/vir.0.000201
Wang J., Wu Y., Ma C. et al. // PNAS. 2013. V. 110 (4). P. 1315. https://doi.org/10.1073/pnas.1216526110
Nieto-Torres J.L., Verdia-Baguena C., Castano-Rodriguez C. et al. // Viruses. 2015. V. 7. P. 3552. https://doi.org/10.3390/v7072786
Liang R., Swanson J.M.J., Madsen J.J. et al. // PNAS. 2016. V. 113 (45). P. 6955. https://doi.org/10.1073/pnas.1615471113
Duong-Ly K.C., Nanda V., Degrado W.F. et al. // Protein Sci. 2005. V. 14 (4). P. 856. https://doi.org/10.1110/ps.041185805
Krejcova L., Michalek P., Hynek D. et al. // J. Metallomics Nanotechnol. 2015. V. 1. P. 13.
Sakaguchi T., Leser G.P., Lamb R.A. // J. Cell. Biol. 1996. V. 133 (4). P. 733. https://doi.org/10.1083/jcb.133.4.733
Ichinohe T., Pang I.K., Iwasaki A. // Nat. Immunol. 2010. V. 11 (5). P. 404. https://doi.org/10.1038/ni.1861
Rossman J.S., Lamb R.A. // Virology. 2011. V. 411 (2). P. 229. https://doi.org/10.1016/j.virol.2010.12.003
Mould J.A., Li H.C., Dudlak C.S. et al. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275 (12). P. 8592. https://doi.org/10.1074/jbc.275.12.8592
Tang Y., Zaitseva F., Lamb R.A. et al. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277 (42). P. 39880. https://doi.org/10.1074/jbc.M206582200
Miao Y., Fu R., Zhou H.X. et al. // Structure. 2015. V. 23 (12). P. 2300. https://doi.org/10.1016/j.str.2015.09.011
Hu F., Luo W., Hong M. // Science. 2010. V. 330 (6003). P. 505. https://doi.org/10.1126/science.1191714
Venkataraman P., Lamb R.A., Pinto L.H. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280 (22). P. 21463. https://doi.org/10.1074/jbc.M412406200
Acharya R., Carnevale V., Fiorin G. et al. // PNAS. 2010. V. 107 (34). P. 15075. https://doi.org/10.1073/pnas.1007071107
Thomaston J.L., Alfonso-Prieto M., Woldeyes R.A. et al. // PNAS. 2015. V. 112 (46). P. 14260. https://doi.org/10.1073/pnas.1518493112
Holsinger L.J., Nichani D., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1994. V. 68 (3). P. 1551. https://doi.org/10.1128/JVI.68.3.1551-1563.1994
Rossman J.S., Jing X., Leser G.P. et al. // Cell. 2010. V. 142 (6). P. 902. https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.08.029
Stouffer A.L., Acharya R., Salom D. et al. // Nature. 2008. V. 451. P. 596. https://doi.org/10.1038/nature06528
Schnell J.R., Chou J.J. // Nature. 2008. V. 451. P. 591. https://doi.org/10.1038/nature06531
Pielak R.M., Chou J.J. // Biomembranes. 2011. V. 1808 (2). P. 522. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2010.04.15
Arroyo M., Beare A.S., Reed S.E. et al. // J. Antimicrob. Chemother. 1975. V. 1 (4 Suppl). P. 87. https://doi.org/10.1093/jac/1.suppl_4.87
Vorobjev Y.N. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 39 (7). P. 2352. https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1747550
Dobson J., Whitley R.J., Pocock S. et al. // Lancet. 2015. V. 385 (9979). P. 1729. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(14)62449-1
Golan D.E., Armstrong E.J., Armstrong A.W. // Principles of pharmacology: the pathophysiologic basis of drug therapy. 4th ed. Philadelphia: Wolters Kluwer, 2017. P. 142, 199, 205t, 224t, 608, 698.
Hay A.J., Wolstenholme A.J., Skehel J.J. et al. // EMBO J. 1985. V. 4. P. 3021. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1985.tb04038.x
Wang C., Takeuchi K., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1993. V. 67 (9). P. 5585. https://doi.org/10.1128/jvi.67.9.5585-5594.1993
Sansom M.S., Kerr I.D. // Protein Eng. 1993. V. 6 (1). P. 65. https://doi.org/10.1093/protein/6.1.65
Duff K.C., Gilchrist P.J., Saxena A.M. et al. // Virology. 1994. V. 202 (1). P. 287. https://doi.org/10.1006/viro.1994.1345
Gandhi C.S., Shuck K., Lear J.D. et al. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274 (9). P. 5474. https://doi.org/10.1074/jbc.274.9.5474
Cady S.D., Mishanina T.V., Hong M. // J. Mol. Biol. 2009. V. 385 (4). P. 1127. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.11.022
Pielak R.M., Schnell J.R., Chou J.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. 2009. V. 106. P. 7379. https://doi.org/10.1073/pnas.0902548106
Bright R.A., Medina M.J., Xu X. et al. // Lancet. 2005. V. 366 (9492). P. 1175. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(05)67338-2
Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Вопросы вирусологии. 2019. Т. 64. Вып. 6. С. 268.
Шибнев В.А., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Химико-фармацевтический журнал. 2012. Т. 46. Вып. 1. С. 36.
Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2014. Т. 157 (1). С. 73.
Garaev T.M., Odnovorov A.I., Lashkov A.A. et al. // Adv. Pharm. Bull. 2021. V. 11 (4). P. 700. https://doi.org/10.34172/apb.2021.079
Thomaston J.L., Polizzi N.F., Konstantinidi A. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2018. V. 140 (45). P. 15219. https://doi.org/10.1021/jacs.8b06741
Thomaston J.L., Konstantinidi A., Liu L. et al. // Biochemistry. 2020. V. 59 (4). P. 627. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.9b00971
Thomaston J.L., Woldeyes R.A., Nakane T. et al. // PNAS. 2017. V. 114 (51). P. 13357. https://doi.org/10.1073/pnas.1705624114
Thomaston J.L., Wu Y., Polizzi N. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2019. V. 141 (29). P. 11481. https://doi.org/10.1021/jacs.9b02196
Дополнительные материалы отсутствуют.
Инструменты
Кристаллография