Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 845-853

Структурные основы взаимодействия протонного M2-канала вируса гриппа А с противовирусными лекарственными препаратами адамантанового ряда

А. А. Лашков 1*, Т. М. Гараев 2, С. В. Рубинский 1, В. Р. Самыгина 13

1 Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Москва, Россия

2 Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи
Москва, Россия

3 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

* E-mail: alashkov83@gmail.com

Поступила в редакцию 29.06.2023
После доработки 24.07.2023
Принята к публикации 24.07.2023

Аннотация

Пандемия вируса гриппа А остается значительной угрозой для здоровья населения планеты. Для борьбы с пандемией в основном используется один класс противовирусных препаратов, а именно, ингибиторы специфического вирусного фермента – нейраминидазы, к которым относятся занамивир (Relenza™) и озельтамивир (Tamiflu™). Отметим, что устойчивость вируса к этому классу соединений неуклонно растет. Протонный канал M2 вируса гриппа А является альтернативной, клинически доказанной мишенью противовирусной терапии. Однако многие циркулирующие штаммы вируса имеют аминокислотные мутации в белке M2, вызывающие устойчивость к препаратам адамантанового ряда – блокаторам М2, таким как римантадин и амантадин. Следовательно, ингибиторы, способные воздействовать на мутантные формы канала M2, крайне необходимы для биобезопасности населения. Представлен обзор структурно-функциональных взаимодействий экспериментальных лекарственных препаратов с белком-мишенью – трансмембранным доменом протонного канала M2 вируса гриппа. Проведен анализ экспериментальных и модельных структурных данных, находящихся в открытом доступе.

Список литературы

  1. Thorlund K., Awad T., Boivin G. et al. // BMC Infect. Dis. 2011. V. 134. https://doi.org/10.1186/1471-2334-11-134

  2. Singh A., Soliman M. // Drug Des. Devel. Ther. 2015. V. 9. P. 4137. https://doi.org/10.2147/DDDT.S81934

  3. Lampejo T. // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 2020. V. 39 (7). P. 1201. https://doi.org/10.1007/s10096-020-03840-9

  4. Sriwilaijaroen N., Suzuki Y. // Proc. Jpn. Acad. B. Phys. Biol. Sci. 2012. V. 88 (6). P. 226.

  5. Ленева И.А., Гуськова Т.А. // Русский медицинский журнал. 2008. Т. 29 (16). С. 3.

  6. Leneva I.A., Russell R.J., Boriskin Y.S. et al. // Antiviral Res. 2009. V. 81 (2). P. 132. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2008.10.009

  7. WHO Guidelines for Pharmacological Management of Pandemic Influenza A(H1N1) 2009 and other Influenza Viruses. WHO Geneva, 2010. Part I.

  8. Centers for Disease Control and Prevention Recommendations. CS HCVG-15-FLU-107. 2018.

  9. Scott C., Griffin S. // J. Gen. Virol. 2015. V. 96 (8). P. 2000. https://doi.org/10.1099/vir.0.000201

  10. Wang J., Wu Y., Ma C. et al. // PNAS. 2013. V. 110 (4). P. 1315. https://doi.org/10.1073/pnas.1216526110

  11. Nieto-Torres J.L., Verdia-Baguena C., Castano-Rodriguez C. et al. // Viruses. 2015. V. 7. P. 3552. https://doi.org/10.3390/v7072786

  12. Liang R., Swanson J.M.J., Madsen J.J. et al. // PNAS. 2016. V. 113 (45). P. 6955. https://doi.org/10.1073/pnas.1615471113

  13. Duong-Ly K.C., Nanda V., Degrado W.F. et al. // Protein Sci. 2005. V. 14 (4). P. 856. https://doi.org/10.1110/ps.041185805

  14. Krejcova L., Michalek P., Hynek D. et al. // J. Metallomics Nanotechnol. 2015. V. 1. P. 13.

  15. Sakaguchi T., Leser G.P., Lamb R.A. // J. Cell. Biol. 1996. V. 133 (4). P. 733. https://doi.org/10.1083/jcb.133.4.733

  16. Ichinohe T., Pang I.K., Iwasaki A. // Nat. Immunol. 2010. V. 11 (5). P. 404. https://doi.org/10.1038/ni.1861

  17. Rossman J.S., Lamb R.A. // Virology. 2011. V. 411 (2). P. 229. https://doi.org/10.1016/j.virol.2010.12.003

  18. Mould J.A., Li H.C., Dudlak C.S. et al. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275 (12). P. 8592. https://doi.org/10.1074/jbc.275.12.8592

  19. Tang Y., Zaitseva F., Lamb R.A. et al. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277 (42). P. 39880. https://doi.org/10.1074/jbc.M206582200

  20. Miao Y., Fu R., Zhou H.X. et al. // Structure. 2015. V. 23 (12). P. 2300. https://doi.org/10.1016/j.str.2015.09.011

  21. Hu F., Luo W., Hong M. // Science. 2010. V. 330 (6003). P. 505. https://doi.org/10.1126/science.1191714

  22. Venkataraman P., Lamb R.A., Pinto L.H. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280 (22). P. 21463. https://doi.org/10.1074/jbc.M412406200

  23. Acharya R., Carnevale V., Fiorin G. et al. // PNAS. 2010. V. 107 (34). P. 15075. https://doi.org/10.1073/pnas.1007071107

  24. Thomaston J.L., Alfonso-Prieto M., Woldeyes R.A. et al. // PNAS. 2015. V. 112 (46). P. 14260. https://doi.org/10.1073/pnas.1518493112

  25. Holsinger L.J., Nichani D., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1994. V. 68 (3). P. 1551. https://doi.org/10.1128/JVI.68.3.1551-1563.1994

  26. Rossman J.S., Jing X., Leser G.P. et al. // Cell. 2010. V. 142 (6). P. 902. https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.08.029

  27. Stouffer A.L., Acharya R., Salom D. et al. // Nature. 2008. V. 451. P. 596. https://doi.org/10.1038/nature06528

  28. Schnell J.R., Chou J.J. // Nature. 2008. V. 451. P. 591. https://doi.org/10.1038/nature06531

  29. Pielak R.M., Chou J.J. // Biomembranes. 2011. V. 1808 (2). P. 522. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2010.04.15

  30. Arroyo M., Beare A.S., Reed S.E. et al. // J. Antimicrob. Chemother. 1975. V. 1 (4 Suppl). P. 87. https://doi.org/10.1093/jac/1.suppl_4.87

  31. Vorobjev Y.N. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 39 (7). P. 2352. https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1747550

  32. Dobson J., Whitley R.J., Pocock S. et al. // Lancet. 2015. V. 385 (9979). P. 1729. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(14)62449-1

  33. Golan D.E., Armstrong E.J., Armstrong A.W. // Principles of pharmacology: the pathophysiologic basis of drug therapy. 4th ed. Philadelphia: Wolters Kluwer, 2017. P. 142, 199, 205t, 224t, 608, 698.

  34. Hay A.J., Wolstenholme A.J., Skehel J.J. et al. // EMBO J. 1985. V. 4. P. 3021. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1985.tb04038.x

  35. Wang C., Takeuchi K., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1993. V. 67 (9). P. 5585. https://doi.org/10.1128/jvi.67.9.5585-5594.1993

  36. Sansom M.S., Kerr I.D. // Protein Eng. 1993. V. 6 (1). P. 65. https://doi.org/10.1093/protein/6.1.65

  37. Duff K.C., Gilchrist P.J., Saxena A.M. et al. // Virology. 1994. V. 202 (1). P. 287. https://doi.org/10.1006/viro.1994.1345

  38. Gandhi C.S., Shuck K., Lear J.D. et al. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274 (9). P. 5474. https://doi.org/10.1074/jbc.274.9.5474

  39. Cady S.D., Mishanina T.V., Hong M. // J. Mol. Biol. 2009. V. 385 (4). P. 1127. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.11.022

  40. Pielak R.M., Schnell J.R., Chou J.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. 2009. V. 106. P. 7379. https://doi.org/10.1073/pnas.0902548106

  41. Bright R.A., Medina M.J., Xu X. et al. // Lancet. 2005. V. 366 (9492). P. 1175. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(05)67338-2

  42. Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Вопросы вирусологии. 2019. Т. 64. Вып. 6. С. 268.

  43. Шибнев В.А., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Химико-фармацевтический журнал. 2012. Т. 46. Вып. 1. С. 36.

  44. Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2014. Т. 157 (1). С. 73.

  45. Garaev T.M., Odnovorov A.I., Lashkov A.A. et al. // Adv. Pharm. Bull. 2021. V. 11 (4). P. 700. https://doi.org/10.34172/apb.2021.079

  46. Thomaston J.L., Polizzi N.F., Konstantinidi A. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2018. V. 140 (45). P. 15219. https://doi.org/10.1021/jacs.8b06741

  47. Thomaston J.L., Konstantinidi A., Liu L. et al. // Biochemistry. 2020. V. 59 (4). P. 627. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.9b00971

  48. Thomaston J.L., Woldeyes R.A., Nakane T. et al. // PNAS. 2017. V. 114 (51). P. 13357. https://doi.org/10.1073/pnas.1705624114

  49. Thomaston J.L., Wu Y., Polizzi N. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2019. V. 141 (29). P. 11481. https://doi.org/10.1021/jacs.9b02196

Дополнительные материалы отсутствуют.