1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Кристаллография
  4. T. 68, № 6, 2023

Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 902-906

Влияние микрогравитации на кристаллизацию кардиотоксина из яда очковой кобры Naja naja

К. М. Дубова 1, 2, П. В. Дубовский 3, Ю. Н. Уткин 3, В. Р. Самыгина 1, 2, *

1 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

2 Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Москва, Россия

3 Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Москва, Россия

* E-mail: lera@crys.ras.ru

Поступила в редакцию 07.07.2023
После доработки 31.08.2023
Принята к публикации 31.08.2023

Аннотация

Кардиотоксины, относящиеся к семейству трехпетельных токсинов, – основные компоненты яда кобр, проявляющие различные виды биологической активности, включая антимикробную и цитотоксическую, в отношении раковых клеток. Данные о минимальных структурных различиях индивидуальных токсинов необходимы для понимания молекулярных механизмов их действия. Такая информация может быть получена методом рентгеноструктурного анализа высокого разрешения. Исследованы влияние микрогравитации на кристаллическую упаковку и дифракционное качество кристаллов кардиотоксина кобры Naja naja. При кристаллизации на Международной космической станции получены кристаллы, позволяющие получить максимально высокое разрешение для структуры данного токсина. Белок кристаллизовался исключительно в гексагональной пространственной группе, тогда как больше половины кристаллов, полученных в лабораторных условиях, принадлежало к ромбической сингонии.

Список литературы

  1. Khalil A., Elesawy B.H., Ali T.M. et al. // Molecules. 2021. V. 26. P. 4941. https://doi.org/10.3390/molecules26164941

  2. Dubovskii P.V., Efremov R.G. // Expert Rev. Proteomics. 2018. V. 15. P. 873. https://doi.org/10.1080/14789450.2018.1537786

  3. Kalita B., Utkin Y.N., Mukherjee A.K. // Toxins (Basel). 2022. V. 14. P. 839. https://doi.org/10.3390/toxins14120839

  4. Joubert F.J. // Eur. J. Biochem. 1977. V. 74. P. 387. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1977.tb11403.x

  5. Gayatri S., Gorai B., Sivaraman T. // Res. J. Pharm. Biol. Chem. Sci. 2016. V. 7. P. 936.

  6. Konshina A.G., Dubovskii P.V., Efremov R.G. // Curr. Protein Pept. Sci. 2012. V. 13 (6). P. 570.

  7. Дубовский П.В., Уткин Ю.Н. // Acta Naturae. 2014. Т. 6. № 3. С. 12.

  8. Chien K.Y., Chiang C.M., Hseu Y.C. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 14473.

  9. Dubovskii P.V., Ignatova A.A., Alekseeva A.S. // Toxins. 2022. V. 15. P. 6. https://doi.org/10.3390/toxins15010006

  10. Dubovskii P.V., Dubova K.M., Bourenkov G. et al. // Toxins. 2022. V. 14. P. 149. https://doi.org/10.3390/toxins14020149

  11. Luna A., Meisel J., Hsu K. et al. // NPJ Microgravity. 2020. V. 6. P. 12. https://doi.org/10.1038/s41526-020-0102-3

  12. Shabalin I.G., Serov A.E., Skirgello O.E. et al. // Crystallography Reports. 2010. V. 55 P. 806. https://doi.org/10.1134/S1063774510050159

  13. Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2022. V. 13. P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071

  14. Esposito L., Sica F., Sorrentino G. et al. // Acta Cryst. D. 1998. V. 54. P. 386. https://doi.org/10.1107/s0907444997011992

  15. Dubova K.M., Sokolov A.V., Gorbunov N.P. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. P. 951. https://doi.org/10.1134/S1063774518060111

  16. Tanaka H., Inaka K., Sughiyama Sh. // J. Synchrotron Rad. 2004. V. 11. P. 45. https://doi.org/10.1107/S0909049503023446

  17. Takahashi S., Tsurumura T., Aritake K. et al. // Acta Cryst. F. 2010. V. 66. P. 846. https://doi.org/10.1107/S1744309110020828

  18. Boyko K.M., Timofeev V.I., Samygina V.R. et al. // Crystallography Reports. 2016. V. 61. № 5. P. 718. https://doi.org/10.1134/S1063774516050059

  19. Kabsch W. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 133. https://doi.org/10.1107/S0907444909047374

  20. Evans P.R., Murshudov G.N. // Acta Cryst. D. 2013. V. 69. P. 1204. https://doi.org/10.1107/S0907444913000061

  21. Agirre J., Atanasova M., Bagdonas H. et al. // Acta. Cryst. D. 2023. V. 79. P. 449. https://doi.org/10.1107/ S2059798323003595

  22. Schrödinger L., DeLano W. 2020. PyMOL. http://www.pymol.org/pymol

  23. Chruszcz M., Potrzebowski W., Zimmerman M.D. et al. // Protein Sci. 2008. V. 17. P. 623. http://www.proteinscience.org/cgi/doi/ 10.1110/ps.073360508

  24. Shabalin I.G., Tikhonova T.V., Polyakov K.M. et al. // EMBL Annual. 2007. Rep. 2. P. 109.

  25. Eistrikh-Heller P.A., Rubinsky S.V., Samygina V.R. et al. // Crystallography Reports. 2021. V. 66. P. 777. https://doi.org/10.1134/S1063774521050059

  26. Inaka K., Takahashi S., Aritake K. et al. // Cryst. Growth Des. 2011. V. 11. P. 2107. https://doi.org/10.1021/cg101370v

  27. Rahman R.N., Ali M.S., Leow T.C. et al. // Gravitational and Space Biology. 2010. V. 23. P. 89.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Кристаллография

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал