Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 888-893
Улучшение дифракционных свойств кристаллов тиоцианатдегидрогеназы
Л. А. Варфоломеева 1, *, К. М. Поляков 2, А. С. Комолов 3, Т. В. Ракитина 3, 4, Н. И. Дергоусова 1, П. В. Дороватовский 3, К. М. Бойко 1, Т. В. Тихонова 1, В. О. Попов 1
1 Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
Москва, Россия
2 Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН
Москва, Россия
3 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия
4 Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Москва, Россия
* E-mail: larisaavarfolomeeva@gmail.com
Поступила в редакцию 02.06.2023
После доработки 02.06.2023
Принята к публикации 02.06.2023
- EDN: ABAVXD
- DOI: 10.31857/S0023476123600799
Полные тексты статей выпуска доступны в ознакомительном режиме только авторизованным пользователям.
Аннотация
При решении структуры тиоцианатдегидрогеназы (TcDH) возникли трудности, связанные с тем, что кристаллы фермента либо были двойниками, либо имели сильную анизотропию. Дифракционное качество кристаллов может быть улучшено за счет использования в качестве объекта изучения мутантных форм или изучения структуры родственного фермента из другого организма. На основе анализа олигомерной структуры TcDH предложены перспективные для улучшения дифракционных свойств мутантные формы фермента. Получены кристаллы и решены структуры мутантных форм TcDH с заменами Т169А и К281А. Структура мутантной формы с заменой Т169А аналогична ранее решенным структурам. В структуре мутантной формы с заменой К281А обнаружено изменение в строении тетрамера, которое привело к невозможности двойникования.
Полные тексты статей выпуска доступны в ознакомительном режиме только авторизованным пользователям.
Список литературы
Sorokin D.Y., Tourova T.P., Lysenko A.M. et al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2002. V. 52. P. 657. https://doi.org/10.1099/00207713-52-2-657
Tikhonova T.V., Sorokin D.Y., Hagen W.R. et al // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2020. V. 117. P. 5280. https://doi.org/10.1073/pnas.1922133117
Paraskevopoulos K., Antonyuk S.V., Sawers R.G. et al. // J. Mol. Biol. 2006. V. 362. P. 55. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.06.064
Lebedev A.A., Vagin A.A., Murshudov G.N. // Acta Cryst. D. 2006. V. 62. P. 83. https://doi.org/10.1107/S0907444905036759
Murshudov G.N., Skubák P., Lebedev A.A. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 355. https://doi.org/10.1107/S0907444911001314
Campeotto I., Lebedev A., Schreurs A.M.M. et al. // Sci. Rep. 2018. V. 8. P. 14876. https://doi.org/10.1038/s41598-018-32962-6
Yeates T.O. // Methods Enzymol. 1997. V. 276. P. 344. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(97)76068-3
Padilla J.E., Yeates T.O. // Acta Cryst. D. 2003. V. 59. P. 1124. https://doi.org/10.1107/S0907444903007947
Yang F., Dauter Z., Wlodawer A. // Acta Cryst. D. 2000. V. 56. P. 959. https://doi.org/10.1107/S0907444900007162
Derewenda Z. S. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 604. https://doi.org/10.1107/S090744491000644X
Longenecker K.L., Garrard S.M., Sheffield P.J., Derewenda Z.S. // Acta Cryst. D. 2001. V. 57. P. 679. https://doi.org/10.1107/S0907444901003122
Malawski G.A., Hillig R.C., Monteclaro F. et al. // Protein Sci. 2006. V. 15. P. 2718. https://doi.org/10.1110/ps.062491906
Neau D.B., Gilbert N.C., Bartlett S.G. et al. // Acta Cryst. F. 2007. V. 63. P. 972. https://doi.org/10.1107/S1744309107050993
Backmark A., Nyblom M., Törnroth-Horsefield S. et al. // Acta Cryst. D. 2008. V. 64. P. 1183. https://doi.org/10.1107/S090744490802948X
Svetogorov R.D., Dorovatovskii P.V., Lazarenko V.A. // Cryst. Res. Technol. 2020. V. 55. P. 1900184. https://doi.org/1002/crat.201900184
Kabsch W. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 125. https://doi.org/10.1107/S0907444909047337
Vagin A., Teplyakov A. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 22. https://doi.org/10.1107/S0907444909042589
Winn M.D., Ballard C.C., Cowtan K.D. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 235. https://doi.org/10.1107/S0907444910045749
Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G., Cowtan K. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 486. https://doi.org/10.1107/S0907444910007493
Krissinel E., Henrick K. // J. Mol. Biol. 2007. V. 372. P. 774. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.05.022
Дополнительные материалы отсутствуют.
Инструменты
Кристаллография