1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Кристаллография
  4. T. 68, № 6, 2023

Кристаллография, 2023, T. 68, № 6, стр. 979-982

Применение данных белковой кристаллографии и машинного обучения для разработки пептидной вакцины против африканской чумы свиней

А. С. Ивановский 2, *, И. А. Колесников 1, Ю. В. Кордонская 1, 2, А. В. Ермаков 1, М. А. Марченкова 1, 2, В. И. Тимофеев 1, 2, Ю. В. Писаревский 1, 2, Ю. А. Дьякова 1, М. В. Ковальчук 1

1 Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Москва, Россия

2 Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника РАН
Москва, Россия

* E-mail: a.1wanowskiy@gmail.com

Поступила в редакцию 22.04.2023
После доработки 20.06.2023
Принята к публикации 20.06.2023

Аннотация

Проанализирован геном африканской чумы свиней и выявлен белок, способный служить иммуногеном. Для водорастворимого фрагмента данного белка методом молекулярной динамики показано, что он стабилен в водно-солевом растворе. Иммуномоделирование показало, что данный фрагмент вызывает клеточный ответ, следовательно, может быть использован в качестве прототипа вакцины.

Список литературы

  1. Rodríguez J.M., Yáñez R.J., Almazán F. et al. // J. Virology. 1993. V. 67 (9). P. 5312.

  2. Mettenleiter T.C., Sobrino F. // Animal Viruses: Molecular Biology. 2008. V. 14. P. 5. https://doi.org/10.3201/eid1405.080077

  3. Anderson E.C., Hutchings G.H., Mukarati N., Wilkinson P.J. // Veterinary Microbiology. 1998. V. 62 (1). P. 1. https://doi.org/10.1016/S0378-1135(98)00187-4

  4. Khomenko S., Beltrán-Alcrudo D., Rozstalnyy A. et al. // Empress Watch. 2013. V. 28. P. 1

  5. Mazur-Panasiuk N., Woźniakowski G., Niemczuk K. // Sci Rep. 2019. V. 9. P. 4556. https://doi.org/10.1038/s41598-018-36823-0

  6. Colson P., De Lamballerie X., Yutin N. et al. // Arch Virol. 2013. V. 158. P. 2517. https://doi.org/10.1007/s00705-013-1768-6

  7. Dixon L.K., Chapman D.A., Netherton C.L., Upton C. // Virus Res. 2013. V. 173 (1). P. 3.

  8. Netherton C.L., Wileman T.E. // Virus Res. 2013. V. 173 (1). P. 76. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.12.014

  9. Gaudreault N.N., Madden D.W., Wilson W.C. et al. // Front. Vet. Sci. 2020. V. 7. P. 215. https://doi.org/10.3389/fvets.2020.00215

  10. Колесников И.А., Тимофеев В.И., Николенко М.В. и др. // Кристаллография. 2023. Т. 68. № 6. С. 971. https://doi.org/10.31857/S0023476123600179

  11. https://pymol.org/2/

  12. Abraham M.J., Murtola T., Schulz R. et al. // SoftwareX. 2015. V. 1. P. 19. https://doi.org/10.1016/j.softx.2015.06.001

  13. Lindorff-Larsen K., Piana S., Palmo K. et al. // Proteins. 2010. V. 78. P. 1950. https://doi.org/10.1002/prot.22711

  14. Berendsen H.J. C., Postma J.P. M., van Gunsteren W.F. et al. // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. P. 3684. https://doi.org/10.1063/1.448118

  15. Parrinello M., Rahman A. // J. Chem. Phys. 1982. V. 76. P. 2662. https://doi.org/10.1063/1.443248

  16. Hess B., Bekker H., Herman J.C. et al. // J. Comput. Chem. 1997. V. 18. P. 1463. https://doi.org/10.1002/(SICI)1096-987X(199709)18: 12%3C1463::AID-JCC4%3E3.0.CO;2-H

  17. Darden T., York D., Pedersen L. // J. Chem. Phys. 1993. V. 98 (12). P. 10089. https://doi.org/10.1063/1.464397

  18. https://kraken.iac.rm.cnr.it/C-IMMSIM/index.php

  19. Luckheeram R.V., Zhou R., Verma A.D., Xia B. // Clin. Dev. Immunol. 2012. https://doi.org/10.1155/2012/925135

  20. Rapin N., Lund O., Bernaschi M., Castiglione F. // PubMed. 2010. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0009862

  21. Carvalho L., Sano Gi., Hafalla J. et al. // Nat Med. 2002. V. 8. P. 166. https://doi.org/10.1038/nm0202-166

  22. Abass O.A., Timofeev V.I., Sarkar B et al. // J. Biomol. Struct. Dynamics. 2021. V. 40 (16). P. 7283. https://doi.org/10.1080/07391102.2021.1896387

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Кристаллография

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал