1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Биологические мембраны: Журнал мембранной и клеточной биологии
  4. T. 40, № 3, 2023

Биологические мембраны: Журнал мембранной и клеточной биологии, 2023, T. 40, № 3, стр. 188-193

Модель молекулярного сенсора протона вкусовых клеток

К. Д. Сладков a, *, С. С. Колесников a

a Институт биофизики клетки РАН, ФИЦ ПНЦБИ РАН
142290 Пущино, Московская обл., Россия

* E-mail: klimitrich@ya.ru

Поступила в редакцию 11.01.2023
После доработки 03.02.2023
Принята к публикации 07.02.2023

Аннотация

Семейство отопетринов (otopetrins) – это группа мембранных белков, формирующих протон-селективные ионные каналы. Один из его представителей, белок Otop1, является кандидатом на роль молекулярного сенсора кислого во вкусовых клетках типа III. Считается, что кислые стимулы инициируют входящий ток ионов Н+ через апикальную мембрану этих клеток, что приводит к их деполяризации и генерации серии потенциалов действия, инициирующих выброс афферентного нейротрансмиттера. Математическое моделирование является одним из подходов к анализу этого достаточно сложного динамического процесса, многие аспекты которого трудно исследовать экспериментально. В данной работе разрабатывалась математическая модель для описания динамических и транспортных характеристик молекулярного сенсора Otop1. Полученная модель адекватно описывает характеристики протонного тока, транспортируемого Otop1, и может быть использована в дальнейшем для теоретического анализа трансдукции кислых стимулов во вкусовых клетках.

Ключевые слова: вкусовые клетки, Otop1, протонный ток

Список литературы

  1. Roper S.D., Chaudhari N. 2017. Taste buds: Cells, signals and synapses. Nat. Rev. Neurosci. 18, 485–497.

  2. Taruno A., Nomura K., Kusakizako T., Ma Z., Nureki O., Foskett J.K. 2021. Taste transduction and channel synapses in taste buds. Pflügers Arch. – Eur. J. Physiol. 473, 3–13.

  3. Banik D.D., Benfey E.D., Martin L.E., Kay K.E., Loney G.C., Nelson A.R., Ahart Z.C., Kemp B.T., Kemp B.R., Torregrossa A., Medler K.F. 2020. A subset of broadly responsive Type III taste cells contribute to the detection of bitter, sweet and umami stimuli. PLoS Genet. 16, e1008925

  4. Huang A.L., Chen X., Hoon M.A., Chandrashekar J., Guo W., Trankner D., Ryba N.J., Zuker C.S. 2006. The cells and logic for mammalian sour taste detection. Nature. 442, 934–938.

  5. Lindemann B. 2001. Receptors and transduction in taste. Nature. 413, 219–225.

  6. Ishimaru Y. 2015. Molecular mechanisms underlying the reception and transmission of sour taste information. Biosci. Biotechnol. Biochem. 79, 171–176.

  7. Tu Y.H., Cooper A.J., Teng B., Chang R.B., Artiga D.J., Turner H.N., Mulhall E.M., Ye W., Smith A.D., Liman E.R. 2018. An evolutionarily conserved gene family encodes proton-selective ion channels. Science 359,1047–1050.

  8. Liman E.R., Kinnamon S.C. 2021. Sour taste: receptors, cells and circuits. Curr. Opin. Physiol. 20, 8–15.

  9. Chen Q., Zeng W., She J., Bai X.C., Jiang Y. 2019. Structural and functional characterization of an otopetrin family proton channel. Elife. 8, e46710.

  10. Saotome K., Teng B., Tsui C.C.A., Lee W.H., Tu Y.H., Kaplan J.P., Sansom M.S.P., Liman E.R., Ward A.B. 2019. Structures of the otopetrin proton channels Otop1 and Otop3. Nat. Struct. Mol. Biol. 26, 518–525.

  11. Li B., Wang Y., Castro A., Ng C., Wang Z., Chaudhry H., Agbaje Z., Ulloa G.A., Yu Y. 2022. The roles of two extracellular loops in proton sensing and permeation in human Otop1 proton channel. Commun. Biol. 5, 1110.

  12. Geng Y., Magleby K.L. 2015. Single-channel kinetics of BK (Slo1) channels. Front. Physiol. 5, 532.

  13. Cerella C., Diederich M., Ghibelli L. 2010. The dual role of calcium as messenger and stressor in cell damage, death, and survival. Int. J. Cell Biol. 2010, 546163.

  14. Shi H., Gu J. 2021. Calcium signaling mediates cell death and crosstalk with autophagy in kidney disease. Cells. 10, 3204.

  15. Budde T., Meuth S., Pape H.C. 2002. Calcium-dependent inactivation of neuronal calcium channels. Nat. Rev. Neurosci. 3, 873–883.

  16. Halling D.B., Aracena-Parks P., Hamilton S.L. 2005. Regulation of voltage-gated Ca2+ channels by calmodulin. Sci. STKE. 315, re15.

  17. Mullins F.M., Park C.Y., Dolmetsch R.E., Lewis R.S., Aldrich R.W. 2009. Stim1 and calmodulin interact with Orai1 to induce Ca2+-dependent inactivation of CRAC channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 106, 15495–15500.

  18. Parekh A.B. 2017. Regulation of CRAC channels by Ca2+-dependent inactivation. Cell Calcium. 63, 20–23.

  19. Limpitikul W.B., Greenstein J.L., Yue D.T., Dick I.E., Winslow R.L. 2018. A bilobal model of Ca2+-dependent inactivation to probe the physiology of L-type Ca2+ channels. J. Gen. Physiol. 150, 1688–1701.

  20. Bushman J.D., Ye W., Liman E.R. 2015. A proton current associated with sour taste: Distribution and functional properties. The FASEB J. 29, 3014–3026.

  21. Teng B., Wilson C.E., Tu Y.H., Joshi N.R., Kinnamon S.C., Liman E.R. 2019. Cellular and neural responses to sour stimuli require the proton channel Otop1. Current Biology, 29 (21), 3647–3656.

  22. Teng B., Kaplan J.P., Liang Z., Krieger Z., Tu Y.H., Burendei B., Ward A.B., Liman E.R. 2022. Structural motifs for subtype-specific pH-sensitive gating of vertebrate otopetrin proton channels. eLife 11, 77946.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Биологические мембраны: Журнал мембранной и клеточной биологии

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал