1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Доклады Российской академии наук. Науки о жизни
  4. T. 513, № 1, 2023

Доклады Российской академии наук. Науки о жизни, 2023, T. 513, № 1, стр. 586-589

Взаимодействие мРНК с с-концевым доменом PCID2, субъединицей комплекса TREX-2, необходимо для ее экспорта из ядра в цитоплазму у Drosophila melanogaster

Ю. А. Вдовина 1, *, академик РАН С. Г. Георгиева 1, Д. В. Копытова 1, **

1 Федеральное Государственное Учреждение науки Институт молекулярной биологии Российской академии наук
Москва, Российская Федерация

* E-mail: yuvdov2020@gmail.com
** E-mail: d_dmitrieva@mail.ru

Поступила в редакцию 24.07.2023
После доработки 08.09.2023
Принята к публикации 08.09.2023

Аннотация

После этапа транскрипции новосинтезированная мРНК экспортируется из ядра в цитоплазму и далее к месту трансляции. Комплекс TREX-2 принимает участие на этапе экспорта мРНК из ядра в цитоплазму. Этот комплекс у Drosophila melanogaster состоит из четырех белков: Xmas-2, PCID2, ENY2, Sem1p. В нашей работе мы показали, что делеция С-концевой последовательности PCID2 приводит к уменьшению взаимодействия белка с РНК и к нарушению экспорта мРНК из ядра в цитоплазму у D. melanogaster.

Ключевые слова: TREX-2, PCID2, экспорт мРНК, транскрипция

Список литературы

  1. Kopytova D., Popova V., Kurshakova M., et al. ORC interacts with THSC/TREX-2 and its subunits promote Nxf1 association with mRNP and mRNA export in Drosophila. // Nucleic acids research. 2016. V. 44. №10. P. 4920–4933.

  2. Kurshakova M.M., Krasnov A.N., Kopytova D.V., et al. SAGA and a novel Drosophila export complex anchor efficient transcription and mRNA export to NPC // EMBO Journal. 2007. V. 26, № 24. P. 14956–65.

  3. Stewart M. Structure and Function of the TREX-2 Complex. // Sub-cellular biochemistry. United States, 2019. V. 93. P. 461–470.

  4. Pascual-Garcia P., Govind C.K., Queralt E., al. Sus1 is recruited to coding regions and functions during transcription elongation in association with SAGA and TREX2. // Genes & development. United States, 2008. V. 22. № 20. P. 2811–2822.

  5. Georgieva S., Nabirochkina E., Dilworth F.J., et al. The novel transcription factor e(y)2 interacts with TAF(II)40 and potentiates transcription activation on chromatin templates. // Molecular and cellular biology. United States, 2001. V. 21. № 15. P. 5223–5231.

  6. Kopytova D.V., Orlova A.V., Krasnov A.N., et al. Multifunctional factor ENY2 is associated with the THO complex and promotes its recruitment onto nascent mRNA. // Genes & development. United States, 2010. V. 24. № 1. P. 86–96.

  7. Kurshakova M., Maksimenko O., Golovnin A., et al. Evolutionarily conserved E(y)2/Sus1 protein is essential for the barrier activity of Su(Hw)-dependent insulators in Drosophila. // Molecular cell. United States, 2007. V. 27. № 2. P. 332–338.

  8. Maksimenko O., Kyrchanova O., Bonchuk A., et al. Highly conserved ENY2/Sus1 protein binds to Drosophila CTCF and is required for barrier activity. // Epigenetics. 2014. V. 9. № 9. P. 1261–1270.

  9. Farny N.G., Hurt J.A., Silver P.A. Definition of global and transcript-specific mRNA export pathways in metazoans. // Genes & development. United States, 2008. V. 22. № 1. P. 66–78.

  10. Glukhova A.A., Kurshakova M.M., Nabirochkina E.N. et al. PCID2, a subunit of the Drosophila TREX-2 nuclear export complex, is essential for both mRNA nuclear export and its subsequent cytoplasmic trafficking // RNA Biology. United States, 2021. V. 18, № 11. P. 1969–1980.

  11. Jani D., Lutz S., Hurt E., et al. Functional and structural characterization of the mammalian TREX-2 complex that links transcription with nuclear messenger RNA export. // Nucleic acids research. England, 2012. V. 40. № 10. P. 4562–4573.

  12. Jani D., Lutz S, Marshall N.J., et al. Sus1, Cdc31, and the Sac3 CID region form a conserved interaction platform that promotes nuclear pore association and mRNA export. // Molecular cell. United States, 2009. V. 33. № 6. P. 727–737.

  13. Jani D., Valkov E., Stewart M. Structural basis for binding the TREX2 complex to nuclear pores, GAL1 localisation and mRNA export. // Nucleic acids research. England, 2014. V. 42. № 10. P. 6686–6697.

  14. Fischer T., Strasser K., Racz A., et al. The mRNA export machinery requires the novel Sac3p-Thp1p complex to dock at the nucleoplasmic entrance of the nuclear pores. // The EMBO journal. England, 2002. V. 21. № 21. P. 5843–5852.

  15. Gonzalez-Aguilera C., Tous C., Gomez-Gonzalez B., et al. The THP1-SAC3-SUS1-CDC31 complex works in transcription elongation-mRNA export preventing RNA-mediated genome instability. // Molecular biology of the cell. United States, 2008. V. 19. № 10. P. 4310–4318.

  16. Lu Q., Tang X., Tian G., et al. Arabidopsis homolog of the yeast TREX-2 mRNA export complex: components and anchoring nucleoporin. // The Plant journal: for cell and molecular biology. England, 2010. V. 61. № 2. P. 259–270.

  17. Rodríguez-Navarro S., Fischer T., Luo M.-J., et al. Sus1, a functional component of the SAGA histone acetylase complex and the nuclear pore-associated mRNA export machinery. // Cell. United States, 2004. V. 116. № 1. P. 75–86.

  18. Ellisdon A.M., Dimitrova L., Hurt E., et al. Structural basis for the assembly and nucleic acid binding of the TREX-2 transcription-export complex. // Nature structural & molecular biology. United States, 2012. V. 19. № 3. P. 328–336.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Доклады Российской академии наук. Науки о жизни

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал