Доклады Российской академии наук. Науки о жизни, 2023, T. 513, № 1, стр. 604-608

TREX-2 комплекс человека взаимодействует с субъединицами ORC комплекса

М. М. Куршакова 1*, академик РАН С. Г. Георгиева 1, Д. В. Копытова 1

1 Институт молекулярной биологии Российской академии наук
Москва, Россия

* E-mail: kursha@mail.ru

Поступила в редакцию 23.07.2023
После доработки 08.09.2023
Принята к публикации 10.09.2023

Аннотация

Белковый комплекс TREX-2 является важнейшим комплексом, участвующим в экспорте мРНК из ядра в цитоплазму через ядерные поры. Ранее у D. melanogaster был выделен совместный белковый комплекс TREX-2 с комплексом ORC, показано, что взаимодействие TREX-2 с ORC необходимо для эффективного экспорта мРНК из ядра в цитоплазму. В данной работе показано, что совместный комплекс TREX2-ORC также образуется в клетках человека.

Ключевые слова: TREX-2, GANP, PCID2, Xmas-2, ORC, Orc3, Orc4, экспорт мРНК

Список литературы

  1. Kurshakova M.M., Krasnov A.N., Kopytova D.V. et al. // The EMBO journal. 2007. V. 26. № 24. P. 4956–4965.

  2. Fischer T., Strasser K., Racz A. et al. // The EMBO journal. 2002. V. 21. № 21. P. 5843–5852.

  3. Rodríguez-Navarro S., Fischer T., Luo M.J. et al. // Cell. 2004. V. 116. № 1. P. 75–86.

  4. Jani D., Lutz S., Hurt E., et al. // Nucleic acids research. 2012. V. 40. № 10. P. 4562–4573.

  5. Jani D., Lutz S., Marshall N.J., et al. // Molecular cell. 2009. V. 33. № 6. P. 727–737.

  6. Ellisdon A.M., Dimitrova L., Hurt E. and Stuwart M. // Nature structural & molecular biology. 2012. V. 19. № 3. P. 328–336.

  7. Dimitrova L., Valkov E., Aibara S. et al. // Structure. 2015. V. 23. № 7. P. 1246–1257.

  8. Jani D., Valkov E., Stewart M. // Nucleic acids research. 2014. V. 42. № 10. P. 6686–6697.

  9. Kopytova D., Popova V., Kurshakova M. et al. // Nucleic acids research. 2016. V. 44. № 10. P. 4920–4933.

  10. Bell S.P. and Stillman B. // Nature. 1992. V. 357. P. 128–134.

  11. Bleichert F. // Current opinions in structural biology. 2019. V. 59. P. 195–204.

  12. Sasaki T. and Gilbert D.M. // Current opinions in cell biology. 2007. V.19. № 3. P. 337–343.

  13. Hoshina S., Yura K., Teranishi H. et al. // Journal of Biological Chemistry. 2013. V. 288. P. 30161–30171.

  14. Bleichert F., Botchan M.R., Berger J.M. // Nature. 2015. V. 519. P. 321–326.

  15. Thome K.C., Dhar S.K., Quintana D.G. et al. // Journal of Biological Chemistry. 2000. V. 275. № 45. P. 35233–35241.

  16. Popova V.V., Georgieva S.G., Kopytova D.V. // Biochemistry and molecular biology journal. 2016. V. 2. P. 2–14.

  17. Куршакова М.М., Копытова Д.В. Георгиева С.Г. // Доклады АН. 2021. Т. 496, С. 66–69.

  18. Wickramasinghe V.O., McMurtrie P., Marr J. et al. // Journal of molecular biology. 2011. V. 406. № 3. P. 355–361.

  19. Куршакова М.М., Георгиева С.Г., Копытова Д.В. // Доклады АН. 2023. Т. 509. № 1. С. 166–169.

  20. Glukhova A.A., Kurshakova M.M., Nabirochkina E.N. et al. // RNA Biology. 2021. V. 19. P. 1–12.

Дополнительные материалы отсутствуют.