1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Микробиология
  4. T. 92, № 3, 2023

Микробиология, 2023, T. 92, № 3, стр. 243-249

Гликозил-гидролазы облигатного метанотрофа Methyloferula stellata: необычная эволюционная стратегия без дальних горизонтальных переносов

Д. Г. Наумов a, *, С. Н. Дедыш a

a Институт микробиологии им. С.Н. Виноградского, ФИЦ Биотехнологии РАН
119071 Москва, Россия

* E-mail: daniil_naumoff@yahoo.com

Поступила в редакцию 21.11.2022
После доработки 08.12.2022
Принята к публикации 09.12.2022

Аннотация

В геноме облигатно метанотрофной бактерии Methyloferula stellata AR4 закодировано три десятка гликозил-гидролаз. Подавляющее большинство из них в качестве ближайших гомологов имеет белки из других бактерий класса Alphaproteobacteria. Два исключения составляют гены белков семейств GH39 и GH65, которые появились предположительно за счет горизонтального переноса из неблизкородственных бактерий. Настоящая работа посвящена исследованию эволюционной истории этих двух генов. В случае с представителем семейства GH65 гликозил-гидролаз этот сценарий не подтвердился. Кодируемая этим геном фосфорилаза коджибиозы является типичной для альфапротеобактерий. Предполагавшийся горизонтальный перенос гена оказался направленным в противоположную сторону: в одну из эволюционных линий класса Betaproteobacteria. Потенциальная гликозил-гидролаза семейства GH39 является единственной, чей ген имеет непротеобактериальное происхождение. Обсуждается роль горизонтальных переносов в эволюции генов гликозил-гидролаз и их гомологов у метанотрофов и других бактерий.

Ключевые слова: гликозил-гидролаза, карбогидрат-фосфорилаза, семейство GH39, семейство GH65, метанотрофы, Methyloferula stellata, Beijerinckiaceae, Burkholderiaceae, филогенетическое древо белков, эволюция белков, горизонтальный перенос, поиск гомологов, аннотация генов

Список литературы

  1. Наумов Д.Г. Иерархическая классификация гликозил-гидролаз // Биохимия. 2011. Т. 76. С. 764–780.

  2. Naumoff D.G. Hierarchical classification of glycoside hydrolases // Biochemistry (Moscow). 2011. V. 76. P. 622–635.

  3. Наумов Д.Г. Семейство GH10 гликозилгидролаз: структура и эволюционные связи // Мол. биология. 2016. Т. 50. С. 151–160.

  4. Naumoff D.G. GH10 family of glycoside hydrolases: structure and evolutionary connections // Mol. Biol. (Moscow). 2016. V. 50. P. 132–140.

  5. Наумов Д.Г., Иванова А.А., Дедыш С.Н. Филогения β‑ксиланаз планктомицетов // Мол. биология. 2014. Т. 48. С. 508–517.

  6. Naumoff D.G., Ivanova A.A., Dedysh S.N. Phylogeny of β‑xy-lanases from Planctomycetes // Mol. Biol. (Moscow). 2014. V. 48. P. 439–447.

  7. Наумов Д.Г., Куличевская И.С., Дедыш С.Н. Генетические детерминанты утилизации ксилана у планктомицета класса Phycisphaerae, Humisphaera borealis M1803T // Микробиология. 2022. Т. 91. С. 300–311.

  8. Naumoff D.G., Kulichevskaya I.S., Dedysh S.N. Genetic determinants of xylane utilization in Humisphaera borealis M1803T, a planctomycete of the class Phycisphaerae // Microbiology (Moscow). 2022. V. 91. P. 249–258.

  9. Corrêa J.M., Graciano L., Abrahão J., Loth E.A., Gandra R.F., Kadowaki M.K., Henn C., Simão Rde C. Expression and characterization of a GH39 β-xylosidase II from Caulobacter crescentus // Appl. Biochem. Biotechnol. 2012. V. 168. P. 2218–2229.

  10. Coutinho P.M., Stam M., Blanc E., Henrissat B. Why are there so many carbohydrate-active enzyme-related genes in plants? // Trends Plant Sci. 2003. V. 8. P. 563–565.

  11. De Beul E., Jongbloet A., Franceus J., Desmet T. Discovery of a kojibiose hydrolase by analysis of specificity-determining correlated positions in glycoside hydrolase family 65 // Molecules. 2021. V. 26. Art. 6321.

  12. Dedysh S.N., Haupt E.S., Dunfield P.F. Emended description of the family Beijerinckiaceae and transfer of the genera Chelatococcus and Camelimonas to the family Chelatococcaceae fam. nov. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2016. V. 66. P. 3177–3182.

  13. Dedysh S.N., Naumoff D.G., Vorobev A.V., Kyrpides N., Woyke T., Shapiro N., Crombie A.T., Murrell J.C., Kalyuzhnaya M.G., Smirnova A.V., Dunfield P.F. Draft genome sequence of Methyloferula stellata AR4, an obligate methanotroph possessing only a soluble methane monooxygenase // Genome Announc. 2015. V. 3. Art. e01555-14.

  14. Drula E., Garron M.-L., Dogan S., Lombard V., Henrissat B., Terrapon N. The carbohydrate-active enzyme database: functions and literature // Nucl. Acids Res. 2022. V. 50 (Database issue). P. D571–D577. (http://www.cazy.org/).

  15. Haque M.F.U., Hernández M., Crombie A.T., Murrell J.C. Identification of active gaseous-alkane degraders at natural gas seeps // ISME J. 2022. V. 16. P. 1705–1716.

  16. Miroshnikov K.K., Didriksen A., Naumoff D.G., Huntemann M., Clum A., Pillay M., Palaniappan K., Varghese N., Mikhailova N., Mukherjee S., Reddy T.B.K., Daum C., Shapiro N., Ivanova N., Kyrpides N., Woyke T., Dedysh S.N., Svenning M.M. Draft genome sequence of Methylocapsa palsarum NE2T, an obligate methanotroph from subarctic soil // Genome Announc. 2017. V. 5. Art. e00504-17.

  17. Mukherjee K., Narindoshvili T., Raushel F.M. Discovery of a kojibiose phosphorylase in Escherichia coli K-12 // Biochemistry. 2018. V. 57. P. 2857–2867.

  18. Naumoff D.G. Glycoside hydrolases encoded by the Methyloferula stellata genome // Glycoconjugate J. 2017. V. 34. N. S1. P. S96–S97. (https://www.researchgate.net/public-ation/328772143_Glycoside_hydrolases_encoded_by_the_Methyloferula_stel-lata_genome).https://doi.org/10.1007/s10719-017-9784-5

  19. Parks D.H., Chuvochina M., Waite D.W., Rinke C., Skarshewski A., Chaumeil P.-A., Hugenholtz Ph. A standardized bacterial taxonomy based on genome phylogeny substantially revises the tree of life // Nat. Biotechnol. 2018. V. 36. P. 996–1004.

  20. Rakitin A.L., Naumoff D.G., Beletsky A.V., Kulichevskaya I.S., Mardanov A.V., Ravin N.V., Dedysh S.N. Complete genome sequence of the cellulolytic planctomycete Telmatocola sphagniphila SP2T and characterization of the first cellulolytic enzyme from planctomycetes // Syst. Appl. Microbiol. 2021. V. 44. Art. 126276.

  21. Stam M.R., Danchin E.G., Rancurel C., Coutinho P.M., Henrissat B. Dividing the large glycoside hydrolase family 13 into subfamilies: towards improved functional annotations of α-amylase-related proteins // Protein Eng. Des. Sel. 2006. V. 19. P. 555–562.

  22. Tamas I., Smirnova A.V., He Z., Dunfield P.F. The (d)evolution of methanotrophy in the Beijerinckiaceae – a comparative genomics analysis // ISME J. 2014. V. 8. P. 369–382.

  23. Vorobev A.V., Baani M., Doronina N.V., Brady A.L., Liesack W., Dunfield P.F., Dedysh S.N. Methyloferula stellata gen. nov., sp. nov., an acidophilic, obligately methanotrophic bacterium possessing only a soluble methane monooxygenase // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2011. V. 61. P. 2456–2463.

  24. Yamamoto T., Maruta K., Mukai K., Yamashita H., Nishimoto T., Kubota M., Fukuda S., Kurimoto M., Tsujisaka Y. Cloning and sequencing of kojibiose phosphorylase gene from Thermoanaerobacter brockii ATCC35047 // J. Biosci. Bioeng. 2004. V. 98. P. 99–106.

  25. Yamamoto T., Nishio-Kosaka M., Izawa S., Aga H., Nishimoto T., Chaen H., Fukuda S. Enzymatic properties of recombinant kojibiose phosphorylase from Caldicellulosiruptor saccharolyticus ATCC43494 // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2011. V. 75. P. 1208–1210.

  26. Yu S., Su T., Wu H., Liu S., Wang D., Zhao T., Jin Z., Du W., Zhu M.J., Chua S.L., Yang L., Zhu D., Gu L., Ma L.Z. PslG, a self-produced glycosyl hydrolase, triggers biofilm disassembly by disrupting exopolysaccharide matrix // Cell Res. 2015. V. 25. P. 1352–1367.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска содержание выпуска

Микробиология

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал