1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова
  4. T. 109, № 7, 2023

Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова, 2023, T. 109, № 7, стр. 946-953

Реакция ламинина мозгового вещества почки на продолжительную дегидратацию крыс

И. И. Хегай *

Федеральный исследовательский центр Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук
Новосибирск, Россия

* E-mail: khegay@bionet.nsc.ru

Поступила в редакцию 11.04.2023
После доработки 31.05.2023
Принята к публикации 06.06.2023

Аннотация

Ламинин является основным водорастворимым белком базальной мембраны эпителиальной ткани. Исследовано содержание ламинина в почечной паренхиме у крыс, находившихся в течение 60 ч на альтернативной водной диете с избыточным потреблением воды либо полным отсутствием питьевой воды в пище. Показано, что осмотическое концентрирование мочи, развивающееся вследствие водной депривации, сопровождается количественным изменением состава ламинина. Установлено, что в мозговом веществе почки дегидратированных крыс возрастает количество бета-цепи ламинина. Данный эффект наблюдается только у крыс линии WAG с нормально экспрессирующимся геном вазопрессина и отсутствует у мутантных крыс линии Brattleboro, неспособных синтезировать гормон. Повышение уровня бета-ламинина также не распространяется на корковое вещество. На основании исходных и новых данных предполагается, что ламинин как ключевой регуляторный элемент в составе базальной мембраны канальцевого эпителия участвует в адаптивной реакции концентрирующей системы почки к условиям продолжительной дегидратации. Гипергидратация не влияет на уровень ламинина в почечной паренхиме.

Ключевые слова: WAG, Brattleboro, дегидратация, почка, мозговое вещество, осмотическое концентрирование, ламинин, бета-пептид, вазопрессин

Список литературы

  1. Yurchenco PD, Cheng YS (1993) Self-assembly and calcium-binding sites in laminin. A three-arm interaction model. J Biol Chem 268(23): 17286–17299. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)85334-6

  2. MakKiM, Rena M (2017) Basement Membrane Type IV Collagen and Laminin: An Overview of Their Biology and Value as Fibrosis Biomarkers of Liver Disease. The Anatom Record 300(8): 1371–1390. https://doi.org/10.1002/ar.23567

  3. Yamada M, Sekiguchi K (2015) Molecular Basis of Laminin-Integrin Interactions. Curr Top Membr 76: 197–229. https://doi.org/10.1016/bs.ctm.2015.07.002

  4. Aumailley M, Bruckner-Tuderman L, Carter WG, Deutzmann R, Edgar D, Ekblom P, Engel J, Engvall E, Hohenester E, Jones JCR, Kleinman HK, Marinkovich MP, Martin GR, Mayer U, Meneguzzi G, Miner JH, Miyazaki K, Manuel M, Paulsson M, Quaranta V, Sanes JR, Sasaki T, Sekiguchi K, Sorokin LM, Talts JF, Tryggvason K, Uitto J, Virtanen I, von der Mark K, Wewer UM, Yamada Y, Yurchenco PD (2005) A simplified laminin nomenclature. Matrix Biol 24(5): 326–332. https://doi.org/10.1016/j.matbio.2005.05.006

  5. Walter V, DeGraff DJ, Yamashita H (2022) Characterization of laminin-332 gene expression in molecular subtypes of human bladder cancer. Am J Clin Exp Urol 10(5): 311–319. eCollection 2022.

  6. Aumailley M (2013) The laminin family. Cell AdhMigr 7(1): 48–55. https://doi.org/10.4161/cam.22826

  7. Rousselle P, Beck K (2013) Laminin 332 processing impacts cellular behavior. Cell Adh Migr 7(1): 122–134. https://doi.org/10.4161/cam.23132

  8. Khegay II, Ivanova LN (2015) Regression of Walker 256 carcinosarcoma in vasopressin-deficient Brattleboro rats is accompanied by a changed laminin pattern. Biochem Genet 53(1–3): 1–7. https://doi.org/10.1007/s10528-015-9665-1

  9. Bekkevold CM, Robertson KL, Reinhard MK, Battles AH, Neil E Rowland NE (2013) Dehydration Parameters and Standards for Laboratory Mice. J Am Assoc Lab Anim Sci 52(3): 233–239.

  10. Smit WM, Ruyter JH, van Wijk HF (1960) A new cryoscopic micro-method for the determination of molecular weights. Analyt Chim Acta 22: 8–16. https://doi.org/10.1016/S0003-2670(00)88232-X

  11. Laemmli UK (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227(5259): 680–685. https://doi.org/10.1038/227680a0

  12. Sasaki T, Takagi J, Giudici C, Yamada Y, Arikawa-Hirasawa E, Deutzmann R, Timpl R, Sonnenberg A, Bächinger HP, Tonge D (2010) Laminin-121–recombinant expression and interactions with integrins. Matrix Biol 29(6): 484–493. https://doi.org/10.1016/j.matbio.2010.05.004

  13. Koshikawa N, Minegishi T, Sharabi A, Quaranta V, Seiki M (2005) Membrane-type matrix metalloproteinase-1 (MT1-MMP) is a processing enzyme for human laminin gamma 2 chain. J Biol Chem 280(1): 88–93. https://doi.org/10.1074/jbc.M411824200

  14. Смирнов АВ, Наточин ЮВ (2019) Нефрология: фундаментальная и клиническая. Нефрология 23 (4): 9-26. [Smirnov AV, Natochin YuV (2019) Nephrology: fundamental and clinical. Nephrology (Saint-Petersburg) 23 (4): 9–26. (In Russ)]. https://doi.org/10.24884/1561-6274-2019-23-4-9-26

  15. Nony PA, Schnellmann RG (2003) Mechanisms of renal cell repair and regeneration after acute renal failure. J Pharmacol Exp Ther 304(3): 905–912. https://doi.org/10.1124/jpet.102.035022

  16. Givant-Horwitz V, Davidson B, Reich R (2005) Laminin-induced signaling in tumor cells. Cancer Lett 223(1): 1–10. https://doi.org/10.1016/j.canlet.2004.08.030

  17. Phan H-P, Sugino M, Niimi T (2009) The production of recombinant human laminin-332 in a Leishmania tarentolae expression system. Protein Expres Purificat 68(1): 79–84. https://doi.org/10.1016/j.pep.2009.07.005

  18. Colognato H, Yurchenco PD (2000) Form and function: the laminin family of heterotrimers. Dev Dyn 218(2): 213–234. https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2 <213::AID-DVDY1>3.0.CO;2-R

  19. Wade CE, Keil LC, Ramsay DJ (1983) Role of Volume and Osmolality in the Control of Plasma Vasopressin in Dehydrated Dogs. Neuroendocrinology 37(5): 349–353. https://doi.org/10.1159/000123574

  20. Bouby N, Fernandes S (2003) Mild dehydration, vasopressin and the kidney: animal and human studies Eur J Clin Nutr 57(Suppl 2): S39-S46. https://doi.org/10.1038/sj.ejcn.1601900

  21. Bankir L, Bouby N, Ritz E (2013) Vasopressin: a novel target for the prevention and retardation of kidney disease? Nat Rev Nephrol 9(4): 223–239. https://doi.org/10.1038/nrneph.2013.22

  22. Phillips PA, Abrahams JM, Kelly JM, Mooser V, Trinder D, Johnston CI (1990)Localization of vasopressin binding sites in rat tissues using specific V1 and V2 selective ligands. Endocrinology 126(3): 1478–1484. https://doi.org/10.1210/endo-126-3-1478

  23. Holmes CL, Landry DW, Granton JT (2003) Science review: Vasopressin and the cardiovascular system part 1–receptor physiology. Crit Care 7(6): 427–434. https://doi.org/10.1186/cc2337

  24. Kaufmann JE, Oksche A, Wollheim CB, Gunther G, Rosenthal W, Vischer UM (2000) Vasopressin-induced von Willebrand factor secretion from endothelial cells involves V2 receptors and cAMP. J Clin Invest 106(1): 107–116. https://doi.org/1010.1172/JCI9516

  25. Gordon AC, Russell JA, Walley KR, Singer J, Ayers D, Storms MM, Holmes CL, Hébert PC, Cooper DJ, Mehta S, Granton JT, Cook DJ, Jeffrey J, Presneill JJ (2010) The effects of vasopressin on acute kidney injury in septic shock. Intens Care Med 36(1): 83–91.https://doi.org/10.1007/s00134-009-1687-x

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал