Генетика, 2023, T. 59, № 12, стр. 1382-1392

Биологическое разнообразие генов гомологов дефензинов пшеницы

М. П. Слезина 1, Е. А. Истомина 1, Т. И. Одинцова 1*

1 Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова Российской академии наук
119991 Москва, Россия

* E-mail: odintsova2005@rambler.ru

Поступила в редакцию 27.06.2023
После доработки 06.07.2023
Принята к публикации 11.07.2023

Аннотация

Антимикробные пептиды (АМП) являются основными компонентами врожденного иммунитета растений и животных. Гены АМП обладают значительным внутри- и межвидовым полиморфизмом, роль которого практически не изучена. Ранее нами методом глубокого секвенирования транскриптомов растений пшеницы были выявлены гены дефензинов, экспрессия которых усиливалась при заражении патогенным грибом Fusarium oxysporum и/или обработке индукторами устойчивости. В настоящей работе был проведен биоинформатический поиск в базах данных NCBI пептидов-гомологов этих дефензинов пшеницы по последовательностям их γ-коров − участков молекул, ответственных за антимикробную активность. Гомологи дефензина DEFL1-16 были выявлены у 95 видов покрытосеменных растений, относящихся к 48 семействам и принадлежащих к 30 порядкам одно- и двудольных растений. Повсеместное распространение этого дефензина у покрытосеменных растений позволяет высказать предположение о его участии не только в защите, но и в других процессах в цветковых растениях. Гомологи других дефензинов, индуцированных заражением, обнаружены только у растений семейства Poaceae, что предполагает наличие у мятликовых специфичного для этого семейства механизма защиты от патогенов, связанного с экспрессией этих дефензинов. Среди выявленных в ходе исследования вариантов γ-коров дефензинов дикорастущих растений могут быть пептиды с лучшей по сравнению с пшеницей антимикробной активностью, которые представляют несомненный интерес для разработки новых антибиотиков для медицины и сельского хозяйства.

Ключевые слова: иммунитет растений, антимикробные пептиды, дефензины, биоразнообразие генов.

Список литературы

  1. Zasloff M. Antimicrobial peptides of multicellular organisms // Nature. 2002. № 415. P. 389–395. https://doi.org/10.1038/415389a

  2. Tam J.P., Wang S., Wong K.H., Tan W.L. Antimicrobial peptides from plants // Pharmaceuticals. 2015. V. 8. № 4. P. 711–757. https://doi.org/10.3390/ph8040711

  3. Li J., Hu S., Jian W. et al. Plant antimicrobial peptides: structures, functions, and applications // Bot. Stud. 2021. V. 62. № 1. https://doi.org/10.1186/s40529-021-00312-x

  4. Lima A.M., Azevedo M.I.G., Sousa L.M. et al. Plant antimicrobial peptides: An overview about classification, toxicity and clinical applications // Int. J. Biol. Macromol. 2022. V. 214. P. 10−21. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2022.06.043

  5. Zou F., Tan C., Shinali T.S. et al. Plant antimicrobial peptides: A comprehensive review of their classification, production, mode of action, functions, applications, and challenges // Food Funct. 2023. V. 14. № 12. P. 5492−5515. https://doi.org/10.1039/d3fo01119d

  6. Lazzaro B.P., Zasloff M., Rolff J. Antimicrobial peptides: Application informed by evolution // Science. 2020. V. 368. № 6490. https://doi.org/10.1126/science.aau5480

  7. Zhu Y., Hao W., Wang X. et al. Antimicrobial peptides, conventional antibiotics, and their synergistic utility for the treatment of drug-resistant infections // Med. Res. Rev. 2022. V. 42. № 4. P. 1377–1422. https://doi.org/10.1002/med.21879

  8. Yount N.Y., Yeaman M.R. Multidimensional signatures in antimicrobial peptides // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2004. V. 101. № 19. P. 7363–7368. https://doi.org/10.1073/pnas.0401567101

  9. Odintsova T.I., Slezina M.P., Istomina E.A. et al. Defensin-like peptides in wheat analyzed by whole-transcriptome sequencing: A focus on structural diversity and role in induced resistance // PeerJ. 2019. V. 7. https://doi.org/10.7717/peerj.6125

  10. Slezina M.P., Istomina E.A., Kulakovskaya E.V. et al. The γ-core motif peptides of AMPs from grasses display inhibitory activity against human and plant pathogens // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. № 15. https://doi.org/10.3390/ijms23158383

  11. https://blast.ncbi.nlm.nih.gov/Blast.cgi

  12. Bendtsen J.D., Nielsen H., von Heijne G., Brunak S. Improved prediction of signal peptides: SignalP 3.0 // J. Mol. Biol. 2004. V. 340. № 4. P. 783–795. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.05.028

  13. Kumar S., Stecher G., Tamura K. MEGA7: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 7.0 for bigger datasets // Mol. Biol. Evol. 2016. V. 33. № 7. P. 1870−1874. https://doi.org/10.1093/molbev/msw054

  14. The Angiosperm Phylogeny Group, Chase M.W., Christenhusz M.J.M. et al. An update of the Angiosperm Phylogeny Group classification for the orders and families of flowering plants: APG IV // Bot. J. Linn. Soc. 2016. V. 181. № 1. P. 1−20. https://doi.org/10.1111/boj.12385

  15. Вехов В.Н. Зостера морская Белого моря. М.: МГУ, 1992. 144 с.

  16. Жизнь растений. Т. 5. Ч. 2. Цветковые растения / Под ред. Тахтаджяна А.Л. М.: Просвещение, 1981. 511 с.

  17. Попов А.П. Лекарственные растения в народной медицине. Киев: Здоров'я, 1967. 316 с.

  18. Усенко Н.В. Деревья, кустарники и лианы Дальнего Востока. Хабаровск: Хабаровское кн. изд-во, 1984. С. 110−111.

  19. Li P.-H., Shih Y.-J., Lu W.-C. et al. Antioxidant, antibacterial, anti-inflammatory, and anticancer properties of Cinnamomum kanehirae Hayata leaves extracts // Arab. J. Chem. 2023. V. 16. № 7. 104873. https://doi.org/10.1016/j.arabjc.2023.104873

  20. Endress P.K. Trochodendraceae // Flowering Plants Dicotyledons. The Families and Genera of Vascular Plants. V. 2. Berlin; Heidelberg: Springer, 1993. P. 599−602. https://doi.org/10.1007/978-3-662-02899-5_74

  21. Sun Y., Deng T., Zhang A. et al. Genome sequencing of the endangered Kingdonia uniflora (Circaeasteraceae, Ranunculales) reveals potential mechanisms of evolutionary specialization // iScience. 2020. V. 23. № 5. https://doi.org/10.1016/j.isci.2020.101124

  22. Li C., Duan C., Zhang H. et al. Adaptative mechanisms of halophytic Eutrema salsugineum encountering saline environment // Front. Plant Sci. 2022. V. 13. https://doi.org/10.3389/fpls.2022.909527

  23. Dupin S.E., Geurts R., Kiers E.T. The non-legume Parasponia andersonii mediates the fitness of nitrogen-fixing rhizobial symbionts under high nitrogen conditions // Front. Plant Sci. 2020. V. 10. https://doi.org/10.3389/fpls.2019.01779

  24. Clarke C.R., Timko M.P., Yoder J.I. et al. Molecular dialog between parasitic plants and their hosts // Annu. Rev. Phytopathol. 2019. V. 57. P. 279–299. https://doi.org/10.1146/annurev-phyto-082718-100043

  25. Conran J.G. Cephalotaceae // Flowering Plants Dicotyledons. The Families and Genera of Vascular Plants. Berlin; Heidelberg: Springer, 2004. V. 6. P. 65–68. https://doi.org/10.1007/978-3-662-07257-8_7

  26. Жизнь растений. Т. 6. Цветковые растения / Под ред. Тахтаджяна А.Л. М.: Просвещение, 1982. 543 с.

  27. Li C.J., Tsang S.F., Tsai C.H. et al. Momordica charantia extract induces apoptosis in human cancer cells through caspase- and mitochondria-dependent pathways // Evid. Based Complement. Alternat. Med. 2012. V. 2012. https://doi.org/10.1155/2012/261971

  28. Zhang J., Hunto S.T., Yang Y. et al. Tabebuia impetiginosa: A comprehensive review on traditional uses, phytochemistry, and immunopharmacological properties // Molecules. 2020. V. 25. № 18. https://doi.org/10.3390/molecules25184294

  29. Huang W., Zhang L., Columbus J.T. et al. A well-supported nuclear phylogeny of Poaceae and implications for the evolution of C4 photosynthesis // Mol. Plant. 2022. V. 15. № 4. P. 755–777. https://doi.org/10.1016/j.molp.2022.01.015

  30. Slezina M.P., Istomina E.A., Kulakovskaya E.V. et al. Synthetic oligopeptides mimicking γ-core regions of cysteine-rich peptides of Solanum lycopersicum possess antimicrobial activity against human and plant pathogens // Curr. Issues Mol. Biol. 2021. V. 43. № 3. P. 1226−1242. https://doi.org/10.3390/cimb43030087

  31. Slezina M.P., Istomina E.A., Korostyleva T.V. et al. Molecular insights into the role of cysteine-rich peptides in induced resistance to Fusarium oxysporum infection in tomato based on transcriptome profiling // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 11. https://doi.org/10.3390/ijms22115741

  32. Stotz H.U., Spence B., Wang Y. A defensin from tomato with dual function in defense and development // Plant Mol. Biol. 2009. V. 71. № 1−2. P. 131–143. https://doi.org/10.1007/s11103-009-9512-z

  33. Allen A., Snyder A.K., Preuss M. et al. Plant defensins and virally encoded fungal toxin KP4 inhibit plant root growth // Planta. 2008. V. 227. № 2. P. 331‒339. https://doi.org/10.1007/s00425-007-0620-1

  34. Mith O., Benhamdi A., Castillo T. et al. The antifungal plant defensin AhPDF1.1b is a beneficial factor involved in adaptive response to zinc overload when it is expressed in yeast cells // Microbiologyopen. 2015. V. 4. № 3. P. 409−422. https://doi.org/10.1002/mbo3.248

Дополнительные материалы отсутствуют.