1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Прикладная биохимия и микробиология
  4. T. 59, № 5, 2023

Прикладная биохимия и микробиология, 2023, T. 59, № 5, стр. 450-456

Сравнительная характеристика природной HydSL гидрогеназы Thiocapsa bogorovii и ее генетической модификации с усеченным HydS белком

А. С. Стародубов 1, *, М. Х. Хасимов 1, А. Н. Хустнутдинова 1, Н. А. Зорин 1, А. А. Цыганков 1

1 Институт фундаментальных проблем биологии Российской академии наук – обособленное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки “Федеральный исследовательский центр "Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук”
142290 Пущино, Московская обл., Россия

* E-mail: alexkex3@mail.ru

Поступила в редакцию 07.07.2022
После доработки 30.09.2022
Принята к публикации 07.10.2022

Аннотация

Показано, что природная HydSL и модифицированная Δ54 HydSL гидрогеназы, выделенные из Thiocapsa bogorovii, сходны по удельной активности, зависимости активности от температуры и термостабильности. Полученные данные свидетельствуют о том, что С-концевой домен не принимает участия в стабилизации белковой структуры гидрогеназы при тепловом воздействии. Ионы серебра быстро и необратимо ингибировали активность HydSL и Δ54HydSL. В присутствии Ag+ наблюдалось снижение пика поглощения в области 410 нм, что указывало на разрушение железосерных кластеров. Кроме того, наблюдалось разрушение белковой глобулы. Длительное воздействие Ag+ вызывало изменения ИК-Фурье спектров гидрогеназы, что свидетельствовало о разрушении NiFe-активного центра. Предполагается, что первой мишенью ионов серебра является дистальный железосерный кластер, причем расположенный вблизи него C-конец HydS способен взаимодействовать с ионами серебра, снижая таким образом локальную концентрацию ионов.

Ключевые слова: HydSL гидрогеназа, Thiocapsa bogorovii, С-концевой фрагмент HydS, модифицированная гидрогеназа HydSL, термостабильность, водород, нитрат серебра

Список литературы

  1. Vignais P., Billoud B. // Chem. Rev. 2007. V. 107. P. 4206–4272.

  2. Greening C., Biswas A., Carere C.R., Jackson C.J., Taylor M.C., Stott M.B., Cook G.M., Morales S.E. // Isme J. 2016. V. 10. № 3. P. 761–777.

  3. Турова Т.П., Кеппен О.И., Ковалева О.Л., Слободова Н.В., Берг И.A., Ивановский Р.Н. // Микробиология 2009. Т. 78. С. 339–349.

  4. Гоготов И.Н., Зорин Н.А., Кондратьева Е.Н. // Биохимия 1976. Т. 41. № 5. С. 836–841.

  5. Khasimov M.K., Petushkova E.P., Khusnutdinova A.N., Zorin N.A., Batyrova K.A., Yakunin A.F., Tsygankov A.A. // Biochim. Biophys. Acta Bioenerg. 2021. V. 1862. № 12. P. 148492.

  6. Rakhely G., Colbeau A., Garin J., Vignais P.M., Kovacs K.L. // J. Bacteriol. 1998. V. 180. № 6. P. 1460–1465.

  7. Богоров Л.В. // Микробиология. 1974. Т. 43. № 2. С. 326–330.

  8. Зорин Н.А., Стародубов А.С., Цыганков А.А. // Прикл. биохимия и микробиология. 2020. V. 56. № 2. С. 135–140.

  9. Zorin N.A., Zabelin A.A., Shkuropatov A.Y., Tsygankov A.A. // J. Inorganic Biochemistry. 2017. V. 177. P. 190–197.

  10. Gruen L.C. // Biochim. Biophys. Acta. 1975. V. 386. № 1. P. 270–274.

  11. Betts H.D., Whitehead C., Harris H.H. // Metallomics. 2021. V. 13. № 1. P. 1–12.

  12. Martic M., Jakab-Simon I.N., Haahr L.T., Hagen W.R., Christensen H.E. // J. Biol. Inorg. Chem. 2013. V. 18. № 2. P. 261–276.

  13. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты 2. / Ред. Л.М. Гинодман, М.И. Левянт, В.К. Антонова, А.Е. Браунштейн. М.: Мир, 1998. 530 с.

  14. Abdullatypov A.V., Tsygankov A.A. // Photosynthesis Research. 2015. V. 125. № 1–2. P. 341–353.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Прикладная биохимия и микробиология

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал