1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Прикладная биохимия и микробиология
  4. T. 59, № 6, 2023

Прикладная биохимия и микробиология, 2023, T. 59, № 6, стр. 564-572

Влияние Nε-ацетилирования на энзиматическую активность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы Escherichia coli

Н. С. Плеханова 1, *, И. Б. Альтман 2, М. С. Юркова 1, А. Н. Федоров 1

1 Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук
119071 Москва, Россия

2 МИРЭА – Российский технологический университет
119454 Москва, Россия

* E-mail: plekhanovans@mail.ru

Поступила в редакцию 20.06.2023
После доработки 29.06.2023
Принята к публикации 06.07.2023

Аннотация

Ацетилирование лизина является глобальным регуляторным механизмом, который влияет на большинство клеточных процессов. В данной работе мы изучили влияние ацетилирования и деацетилирования на активность белков глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД) E. coli дикого типа и мутантных форм. Наши результаты показали, что обработка ГАФД дикого типа ацетилтрансферазой PatZ in vitro приводила к двукратному увеличению ферментативной активности, в то время как последующее деацетилирование снижало активность фермента до уровня, близкого к исходному. В случае мутантных форм фермента было показано, что появление дополнительных сайтов ацетилирования существенно изменяло влияние процессов ацетилирования/деацетилирования на активность ГАФД. Эти данные позволяют по-новому взглянуть на роль ацетилирования в регуляции активности ГАФД E. coli.

Ключевые слова: глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, ацетилирование, ацетилтрансфераза, деацетилаза, регуляция активности ГАФД

Список литературы

  1. Kuhn M.L., Zemaitaitis B., Hu L.I., Sahu A., Sorensen D., Minasov G. et al. //PLoS ONE. 2014. V. 9. № 4. P. e94816. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0094816

  2. Wang Q., Zhang Y., Yang C., Xiong H., Lin Y., Yao J. et al. // Science. 2010. V. 327. P. 1004–1007.

  3. Verdin E., Ott M. //Molecular Cell. 2013. T. 51. № 2. C. 132–134.

  4. Slivinskaya E.A., Plekhanova N.S., Altman I.B., Yampolskaya T.A. // Microorganisms. 2022. V. 10. P. 976.https://doi.org/10.3390/microorganisms10050976

  5. Schilling B., Basisty N., Christensen D.G., Sorensen D., Orr J.S., Wolfe A.J. et al. //J. Bacteriol. 2019. V. 201. № 9. https://doi.org/10.1128/JB.00768-18

  6. Castaño-Cerezo S., Bernal V., Post H., Fuhrer T., Cappadona S., Sánchez-Díaz N.C. et al. //Molecular Systems Biology. 2014. V. 10. P. 762. https://doi.org/10.15252/msb.20145227

  7. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2nd. ed. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989. 1625 p.

  8. Thomason L.C., Costantino N., Court D.L. //CP Molecular Biology. 2007. V. 79. https://doi.org/10.1002/0471142727.mb0117s79

  9. Datsenko K.A., Wanner B.L. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 6640–6645.

  10. Lamed R., Zeikus J.G. // J Bacteriol. 1980. V. 141. P. 1251–1257.

  11. Laemmli U.K. //Nature. 1970. V. 227. P. 680–685.

  12. Song L., Wang G., Malhotra A., Deutscher M.P., Liang W. // Nucleic Acids Res. 2016. V. 44. P. 1979–1988.

  13. Wittig I., Karas M., Schägger H. // Molecular & Cellular Proteomics. 2007. V. 6. P. 1215–1225.

  14. Zhou X., Zheng W., Li Y., Pearce R., Zhang C., Bell E.W. et al. // Nat Protoc. 2022. V. 17. № 10. P. 2326–2353.

  15. Brooks B.R., Bruccoleri R.E., Olafson B.D., States D.J., Swaminathan S., Karplus M. // J. Comput. Chem. 1983. V. 4. P. 187–217.

  16. Bikadi Z., Hazai E. // J. Cheminform. 2009. V. 1. P. 15. https://doi.org/10.1186/1758-2946-1-15

  17. Halgren T.A. // Encyclopedia of Computational Chemistry. UK: John Wiley & Sons, 2002. https://doi.org/10.1002/0470845015.cma012m

  18. Xia L., Kong X., Song H., Han Q., Zhang S. // Plant Communications. 2022. V. 3. P. 100266. https://doi.org/10.1016/j.xplc.2021.100266

  19. Okanishi H., Kim K., Masui R., Kuramitsu S. // J. Proteome Res. 2013. V. 12. P. 3952–3968.

  20. Smith K., Shen F., Lee H.J., Chandrasekaran S. // iScience. 2022. V. 25. P. 103730. https://doi.org/10.1016/j.isci.2021.103730

  21. Ketema E.B., Lopaschuk G.D. // Front. Cardiovasc. Med. 2021. V. 8. P. 723996. https://doi.org/10.3389/fcvm.2021.723996

  22. Li T., Liu M., Feng X., Wang Z., Das I., Xu Y. et al. // J. Biol. Chem. 2014. V. 289. P. 3775–3785.

  23. Ventura M., Mateo F., Serratosa J., Salaet I., Carujo S., Bachs O. et al. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2010. V. 42. P. 1672–1680.

  24. Zhang H., Zhao Y., Zhou D.X. // Nucleic Acids Research. 2017. V. 45. P. 12241–12255.

  25. Baba T., Ara T., Hasegawa M., Takai Y., Okumura Y., Baba M., Datsenko K.A. et al. // Molecular Systems Biology. 2006. V. 2. P. 2006. https://doi.org/10.1038/msb4100050

  26. Crooks G.E., Hon G., Chandonia J.-M., Brenner S.E. // Genome Res. 2004. V. 14. P. 1188–1190.

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Прикладная биохимия и микробиология

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал